автореферат диссертации по технологии продовольственных продуктов, 05.18.04, диссертация на тему:Разработка технологии варено-копченых продуктов из ферментированной говядины с разным характером автолиза

Па правах рукописи

СТРЕКАЛОВА ЕЛЕНА ВЛАДИМИРОВНА

ООЗ170Э

РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ ВАРЕНО-КОПЧЕНЫХ ПРОДУКТОВ ИЗ ФЕРМЕНТИРОВАННОЙ ГОВЯДИНЫ С РАЗНЫМ ХАРАКТЕРОМ АВТОЛИЗА

Специальность 05 18 04 - Технология мясных, молочных, рыбных продуктов и холодильных производств

АВТОРЕФЕРАТ

диссертации на соискание ученой степени кандидата технических наук

Москва2008 2 9 МАЙ 2008

003170910

Работа выполнена в ГНУ Всероссийском научно-исследовательском институте мясной промышленности им В М Горбатова РАСХН

Научный руководитель:

доктор технических наук,

профессор

Кудряшов Л С

Официальные оппоненты:

доктор технических наук, доцент Крылова В Б

кандидат технических наук, доцент Габараев А Н

Ведущая организация:

НУ ВНИИ холодильной промышленности РАСХН

Защита состоится «

2008 г в

часов на

заседании диссертационного совета ДМ 006 02101 при ГНУ Всероссийский научно-исследовательский институт мясной промышленности им В М Горбатова РАСХН по адресу 109316, Москва, ул Талалихина, 26

С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке ВНИИМП

Автореферат разослан «_»_2008 г

Ученый секретарь диссертационного совета, кандидат технических наук, старший научный сотрудник

А.Н.Захаров

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность темы. Проблема улучшения снабжения населения нашей страны высококачественными продуктами питания неразрывно связана с развитием научно-технического прогресса, рациональным использованием сырьевых ресурсов, разработкой и внедрением новых прогрессивных технологий Известно, что в основе современной технологии мясных продуктов лежат ферментативные процессы, следствием которых является формирование специфических органолептических и питательных свойств готовых продуктов

Отечественными и зарубежными исследованиями показано, что с помощью протеолитических ферментных препаратов животного, растительного и микробного происхождения и собственных ферментов мяса представ чяется возможным воздействовать на белки и тем самым повысить функционально-технологические свойства исходного сырья и улучшить органолептические и структурно-механические показатели готовых продуктов Большой вклад в развитие различных аспектов ферментной обработки мяса внесли многие отечественные и зарубежные ученые (Антипова JIВ , Боресков В I", Большаков А С, Журавская Н К, Крылова Н Н, Кудряшов JT С, Липатов Н Н, Павловский П Е, Ратушный А С , Рогов И А, Смородинцев И А, Соловьев В И, Соколов А А, Хорольский В В , Hamm R, Honikel К.О , Ishiura S , Kurihara Y , Lavvrie R R, Muller W D , Okitani А, Okayama T, Pezacki W И др )

Однако в настоящее время количество ферментных препаратов используемых для обработки мясного сырья крайне ограничено, с одной стороны эго связано с сокращением числа выпускающих их предприятий, с другой специфичностью их действия на белки Большинство известных протеолитических ферментов интенсивно катализируют гидролиз мышечных волокон и слабо воздействуют на белки соединительной ткани

В этой связи при определении возможности использования того или иного ферментного препарата для обработки мяса, технологи должны располагать данными, касающимися действия содержащихся в нем ферментов на мышечные и соединительные белки мяса при различных значениях pH среды, характерных для мясных продуктов, а также технологическими режимами обработки Необходимо отметить, что имеющаяся на этот счет информация носит фрагментарный характер и крайне ограничена

Учитывая имеющиеся сведения по ферментной обработке мяса , представляется целесообразным изучить возможность ферментации мяса с большим содержанием соединительной ткани протеиназами, обладающими коллагеназными свойствами Необходимость проведения таких исследований продиктована расширяющимся выпуском цельномышечных деликатесных продуктов из говядины, содержащей большое количество грубой соединительной ткани и обладающей жесткой консистенцией

Цель и задачи исследования Целью настоящей диссертации является разработка ресурсо- и энергосберегающей технологии соленых продуктов из говядины с использованием фермента папаина с учетом интенсивности и глубины автолитических изменений мяса

В соответствии с поставленной целью в работе решали следующие

задачи

- выбрать перспективный ферментный препарат коллагепазного действия, дать его характеристику,

- обосновать рациональные дозы внесения фермента в цельномы-шечные продукты из говядины,

- изучить влияние фермента папаина на физико-химические, биохимические, структурно-механические и микроструктурные изменения мясного сырья с разным характером автолиза,

- изучить влияние ферментирования, посола и механической обработки на функционально-технологические свойства говядины разных качественных групп,

- определить качественные показатели, биологическую ценность и микробиологическую безопасность ферментированных варено-копченых продуктов из говядины,

- разработать технологию ферментированных продуктов из говядины с разным характером автолиза и дать ей экономическую оценку

Научная новизна На основании экспериментальных исследований дополнена характеристика промышленного ферментного препарата папаина Научно обоснована и экспериментально подтверждена целесообразность использования в технологии цельномышечных продуктов из говядины кол-лагенолитической протеиназы - папаина Выявлены физико-химические, биохимические, структурно-механические и микроструктурные изменения ферментированной говядины с разным характером автолиза

Установлены зависимости, характеризующие влияние ферментации и массирования на свойства соленого сырья Определен характер изменений химического состава, пищевой и биологическои ценности и микробиологической безопасности варено-копченых продуктов из говядины разных качественных групп

Практическая значимость На основе анализа и обобщения результатов исследований разработана технология варено-копченых продуктов из говядины с разным характером автолиза с использование фермента папаина и механической обработки Разработан проект нормативно-технической документации на варено-копченые продукты из ферментированной говядины

Апробация работы Основные результаты работы доложены на 9-ой Международной научной конференции памяти В М Горбатова «Интеграция в мясную промышленность России современных методов управления качеством и прослеживаемое™» (1 Москва, 2006), 4-ой Международной научно-практической конференции, «Приоритеты и научное обеспечение реализа-

ции государственном политики здорового питания в России» (г Орел, 2006), Всероссийской научно-практической конференции «ПроСпемы и перспективы развития инновационной деятельности в агропромышленном производстве» (г Уфа, 2007), Международной научно-практической конференции «Мосоловские чтения» (г Йошкар-Ола, 2007), конференции-конкурсе научно-инновационных работ молодых ученых и специалистов за 2007 год (г Москва, 2007)

Публикации По материалам диссертации опубликовано 10 работ Структура и объем работы Диссертация состоит из ведения, обзора литературы, экспериментальной части, содержащей 4 главы, выводов, списка литературы, вкточающего 177 источника и приложений

Работа изложена на 142 стр машинописного текста, включает 20 таблиц и 31 рисунок

СОДЕРЖАНИЕ ДИССЕРТАЦИОННОЙ РАБОТЫ Во введении обоснована актуальность выбранного направления исследований диссертационной работы

В первой главе приведены сведения о состоянии и перспективах развития производства ферментированных мясных продутов

Рассмотрены научно-практические аспекты использования ферментных препаратов при выработке мясных продуктов Дана характеристика протеолитических ферментных препаратов и способов их применения Приведены сведения о влиянии посола на свойства мяса

С учетом анализа литературных источников определены цель и задачи исследований

Во второй главе «Организация эксперимента Объекты и методы исследования» дана характеристика объектов исследования, комплекс исследуемых показателей и приведены методы их определения

Постановка опытов проводилась в соответствии со схемой (рис 1) Объектами исследований являлись фермент папани, мясо крупного ро( этого скота с разным характером автолиза, варено-копченые продукты из говядины В качестве фермента использовали коллагенолитическую протеиназу - папаин производства фирмы «ЕпгуЬс! Б А » (Бельгия)

Эксперименты проводились на охлажденном мясном сырье с ЫОК, ОРО и РБС свойствами При выборе сырья измеряли рН через 24 часа Говядину с рН24 5,8-5,9 относили к N01*, с рН 5,3-5,4 к РБЕ и с рН 6,8-7,0 к БРО На первом этапе исследований бьпа подобрана дозировка фермента На втором изучены физико-химические, биохимические, структурно-механические и санитарно-гигиенические показатели соленого ферментированного сырья На третьем этапе исследовали качественные показатети варено-копченых продуктов из ферментированной говядины

Рис 1 Схема проведения опытов

Для оценки состава и свойств исследуемых объектов определяли следующие показагели величину рН (1) прибором 2696 «Замер», температуру (2) прибором «Замер 1», содержание влаги (3) ГОСТ Р 51479-99, содержание хлорида натрия (4) ГОСТ Р 51480-99, водосвязываюшую (ВСС) и водоудержи-вающую (ВУС) способность (5) по методике ВНИИМП, содержание соединительной ткани (6), содержание общих пигментов (7), содержание нитрозопиг-ментов (8), устойчивость окраски (9) фотометрическим методом, содержание нитрита натрия (10) ГОСТ 8558 1-78, структурно-механические свойства (11) на испытательной машине «Instron 1122», пластичность (12) по методу Грау Р и Хамм Р, протеолитическую активность папаина (13) по методике Anson

M L, развариваемость коллагена (14) по методике Соловьева В И , растворимость мышечных белков (15), концентрацию белка (16) по методу Whitaker-Granum, содержание общего, остаточного, небелкового и полипептидного азота (17) по общепринятым методикам, переваримость белков in vitro (18), цветовые характеристики (19) спектрофотометрически на СФ-18, микроструктуру (20), активность воды (21) по методу Рогова И А и Чоманова У Ч, микробиологическую обсемененность (22) по ГОСТ 9958-81, органолептическую оценку (23), выход готового продукта (24), данные подвергнуты статической обработке(25)

Исследования проводили в лабораториях МГУПБ, ГУ Самарская обл г, Тольятти СББЖ, Самарская ЦСМ

Повторность опытов не менее 3-5 раз

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

В третьей главе «Исследование функционально-технологических свойств ферментированной говядины» обоснован выбор ферментного препарата для мягчения мяса, который обусловлен в первую очередь специфичностью действия его на соединительнотканные белки, большим содержанием которых отличается говядина и тем, что он в настоящее время представлен на отечественном рынке Однако детальной информацииоего действии на белки мяса с разным характером автолиза не достаточно

С целью уточнения активности используемого в работе фермента была изучена pH и температурная зависимость папаина Исследования показали (рис 2), что наибольшая протеолитическая активность папаина проявляется при pH 5,6-6,2 Полученные данные свидетельствуют, что папаин имеет наибольшую активность при 50-60 °С Хлорид натрия, применяемый для посола мяса, при концентрациях свыше 2 % ингибирует активность фермента На основании результатов исследования была установлена дозировка фермента, которая соответствовала 0,02 % к массе несоленого сырья

Установлено, что обработка NOR, DFD и PSE говядины папаином оказывает размягчающее действие В ходе исследований была выявлена продолжительность ферментации говядины, которая составила 24 ч при температуре 2 ±2 °С

Как показали опытные данные к 24 ч ферментной обработки напряжение среза DFD сырья было на 2,8 % ниже, чем у PSE, что обусловлено более низким гидролитическим действием папаина на белки такого мяса Напряжение среза сырья с NOR свойствами было значительно ниже и составило 123,5 кПа

4 4,4 4,8 5,2 5,6 6 6,4 6,8 Значение рН

Рис 2 Влияние рН среды на активность папаина

Исследование пластичности ферментированной говядины показали существенную корреляцию с величиной напряжения среза и качественной группой исходного сырья

В результате выполненных опытов было установлено, что папаин воздействует на белки говядины и повышает их водосвязывающую способность (табт 1) При этом ВСС PSE, NOR и DFD сырья к 24 ч ферментации повышается соответственно на 13,6, 16,2 и 18,2 % Необходимо отметить, что в DFD мясе папаин более активно воздействует на белки, чем в PSE сырье

Таблица 1

Изменение водосвязывающей способности белков ферментированной (ф)

и не ( ¡ориентированной (нф) говядины

Вид сырья Исходное сырье Продолжительность выдержки в посоле, час

6 12 18 24

ОРЭф NOR ф NOR нФ РБЕф 66,82±3,34 57,53±4,11 57,52±2,87 48,43±2,55 68,52±3,74 60,33±4,12 58,72±3,08 49,53±2,6б 71,52±4,45 63,33±2,77 59,43±3,82 51,82±2,88 74,72±2,97 65,92±3,03 60,23±3,36 54,91±4,16 75,9±1,98 66,8±2,46 61,6±2,95 57,2±3,15

В ходе исследований была проведена оценка параметров реакции цветообразования па основании измерения количества нитрозопигментов (NO-пигментов) и остаточного содержания нитрита натрия. Доля нитрозопигментов количественно характеризует глубину превращения пигментов мяса Уровень остаточного нитрита натрия указывает на степень перехода пигмента в NO-форму

Согласно данным (табл 2) следует, что на стадии ферментации содержание NO-пигменгов увеличивается и к 24 ч составляет для мяса NOR - 25,2 %, DFD - 14,8 %, PSE - 22,7 % Очевидно, что уровень образования нитрозопигментов наиболее высок в NOR мясе Скорее всего, это связано с наиболее близким значением pH мяса для протекания реакции нитрозирования

Таблица 2

Влияние ферментации и посола на нитрозообразование и остаточное содержание нитрита натрия в мясе с разным характером автолиза

Вид мяса Содержание общих пигментов, ед оптич плотности МО-пигменты, % к общему пигменту Остаточное содсрж МаМ02, мг/кг

ЖЖф МОЯ нф БРЭф РБЕф 0,526±0,022 0,526±0,022 0,563±0,034 0,482±0,041 25,22±0,02 21,43±0,04 14,82±0,05 22,73±0,03 38,4±0,2 42,5±0,3 53,7±0,3 39,2±0,4

Как свидетельствуют результаты исследований с увеличением количества МО-пигментов в опытных образцах говядины содержание остаточного нитрита натрия снижается

Изменения внутримышечной соединительной ткани под действием собственных протеиназ мяса (кальпаинов) нашприцованного обычным рассолом в процессе выдержки в течение 24 ч при 4 °С и при посоле рассолом, содержащим папаин, определяли по развариваемое™ коллагена Из результатов опытов представленных на рис 3 видно, что наиболее заметное возрастание лабильности белков соединительной ткани отмечается после 12 часовой выдержки сырья в посоле, и к 24 ч увеличивается по сравнению с

Продолжительность ферментации, ч

Рис 3 Изменение развариваемое™ коллагена внутримышечной соединительной ткани

Полученные данные убедительно свидетельствуют о том, что обработка говядины разных качественных групп папаином способствует повышению развариваемости коллагена внутримышечной соединительной ткани Существенным изменениям подвергаются и миофибриллярные белки мышечной ткани, которые оказывают решающее влияние на структурно-механические свойства готовых продуктов

Микроструктурными исследованиями было доказано, что под действием папаина наблюдается деградация соединительнотканных и мышечных белков Однако, как свидетельствуют полученные данные, в большей степени деструкции подверглись белки NOR и DFD говядины

В четвертой главе «Изучение комплекса качественных показателей термообработанной ферментированной говядины» приведены исследования свидетельствующие, что ферментная обработка говядины позволяет раньше достичь кулинарной готовности продукта, чем при использовании не ферментированного мяса, вследствие более высокой теплопроводности сырья, что обусловлено частичной деструкцией белковых компонентов и более высоким влагосодержанием (рис 4)

Рис 4 Термограмма прогрева продукта (ф-ферментированного, нф-не ферментированного)

Для выяснения влияния ферментного препарата на устойчивость коллагена при тепловой обработке была определена степень развариваемости его в готовых продуктах из обычного и ферментированного сырья

Установлено, что разница в содержании оксипролина в сырой не ферментированной и ферментированной говядине с различным характером автолиза незначительна, так в NOR и PSE сырье количество оксипролина

-О- DFDcj)

10 20 30 40 50 60 70 80 Продолжительность нагрева, мин

составило соответственно 227,77 и 229,32 мг на 100 г сухого вещества В DFD говядине зафиксировано более высокое содержание оксипролина по сравнению с NOR и PSE сырьем В процессе тепловой обработки количество оксипролина в пересчете на сухое вещество значительно уменьшилось по сравнению с исходным не ферментированным сырьем В не ферментированном продукте из NOR говядины на 22,7 %, а из ферментированной на 43,3 %, из PSE сырья соответственно на 20,1 % и 34,1 %, из DFD на 18,2 % и 41,4%

Результаты выполненных исследований свидетельствуют о том, что в ферментированных продуктах, изготовленных из DFD, NOR и PSE мяса более высокие потери оксипролина обусловлены интенсивным гидролизом коллагена и накоплением водорастворимых продуктов его расщепления под действием лапаина

Одной из важных характеристик ферментных препаратов имеющих белковую природу является температурная область стабильности препарата, позволяющая определить возможные направления использования ферментного препарата и, в частности, в мясной промышленности Известно, что только при полной инактивации фермента в готовом продукте, возможно его использование для обработки пищевых продуктов

В этой связи нами была проведена сравнительная характеристика термостабильности папаина и тканевой протеиназы кальпаина гидролизую-щей мышечные белки Результаты исследований показали, что интенсивное снижение протеолитической активности этих ферментов происходит в течение 4-5 мин нагрева Однако полная инактивация ферментов наблюдается при температуре нагрева продукта 72-75 °С к 10 минутам Следовательно, можно предположить, что и тканевые протеиназы и папаин инактивируются, примерно, при одной температуре

В пятой главе «Совершенствование технологии копченостей из ферментированной говядины» в соответствии с поставленными в работе задачами была осуществлена разработка ферментированного варено-копченого продукта из говядины с разным характером автолиза - говядина варено-копченая Деликатесная

При разработке технологии ферментированной говядины был использован рассол, содержащий фермент папаин, а в качестве основного сырья брали полусухожильную мышцу В состав многокомпонентного рассола добавляли папаин в количестве 0,07 % к массе рассола, что соответствовало 0,02 % к массе несоленого сырья при 30 % шприцевании

С целью интенсификации процесса посола нашприцованные рассолом мышцы подвергали непрерывному массированию в течение 4 часов при постоянном числе оборотов вращения рабочей емкосги массажера 8 об/мин и изучали изменение водосвязывающей способности и массы соленых образцов Результаты определения изменения водосвязывающей способности говядины с разным характером автолиза (NOR, DFD и PSE) в процессе массирования приведены на рис 6

£

о я ю о о о к о

о ч о CQ

—♦ - NOR нф —Л — DFD нф »"Ж.....PSE нф

0 1 2 3 4 5 Продолжительность массирования, ч

Рис 5 Изменение водосвязывающей способности не ферментироованной (нф) и ферментированной (ф) говядины в процессе массирования

Как видно из результатов исследования максимальное увеличение водосвязывающей способности не ферментированной NOR говядины достигается к 3 часам массирования, в то время как у ферментированного сырья наибольшее увеличение водосвязывающей способности зафиксировано к 2 часам механической обработки При этом необходимо отметить, что в первом случае водосвязывающая способность увеличивается по сравнению с исходным сырьем на 14,8 %, а у ферментированной говядины на 22,9 %

Для DFD говядины максимальная водосвязывающая способность не ферментированного сырья достигается к 3,5-4 ч массирования, а у ферментированного к 3 часам, это обусловлено т н «плотной» структурой такого мяса по сравнению с NOR и медленным проникновением посолочных ингредиентов в структуру тканей Водосвязывающая способность не ферментированной DFD говядины повышается на 8,9 % по сравнению с исходным сырьем, а ферментированной на 15,6 %

Для PSE мяса эти показатели составили соответственно 7,2 и 12,3 % Анализ данных, характеризующих изменение массы соленых образцов говядины в процессе массирования, свидетельствует, что в начале массирования вследствие нарушения целостности структуры тканей и неспособности белков удержать нашприцованный рассол наблюдается некоторое уменьшение массы исследуемых образцов (рис 6) По истечении опреде-

ленного времени в зависимости от принадлежности мяса к той или иной качественной группе и состава шприцовочного рассола масса образцов достигает максимального значения Так для не ферментированной NOR говядины наибольшая масса образца достигается к 2,5 ч, т е при 30 % шприцевании рассола удерживается 27,8 % Для ферментированной NOR говядины это время составляет 2 ч и удерживается 29,7 % нашприцованного рассола 35

1*

30 25

S о

7 о

0 о

в а

1 а о

Ti

7,0 _ --NOR нф -NOR ф

--DFD нф - -Ш-Пф

15 _ -РЯЕнф - - PSL ф

0 2 4 6

Продотжигельносгь ««актирования, ч

Рис 6 Изменение массы не ферментированной (нФ) и ферментированной (ф)

говядины в процессе массирования

Максимальное увеличение массы не ферментированной DFD говядины происходит через 3,5 ч механической обработки и при этом удерживается до 27,1 % рассола Наибольшее увеличение массы удерживаемого рассола ферментированной DFD говядины наблюдается к 3 ч массирования и составляет 28,3 %

При массировании не ферментированной PSE говядины наибольшее количество удерживаемого рассола - 25,3 % отмечается к 2,5 ч массирования При использовании рассола с папаином увеличение массы PSE говядины до 26,7 % достигается через 1,5 ч массирования

Как видно из полученных результатов для мясного сырья с разным характером автолиза не зависимо от того, обработано оно или не обработано ферментом продолжительность массирования будет разной Это связано в первую очередь с разными прочностными свойствами исходного сырья и состоянием белковых макромолекул характерным для каждой качественной группы мяса В дальнейших экспериментах продолжительность массирования для разных образцов мяса (NOR, DFD, PSE) была принята в соответствии с полученными результатами

С учетом имеющихся публикаций и результатов собственных исследований нами предложена технологическая схема производства варено-копченых продуктов из NOR, DFD и PSE говядины с применением шприцовочного рассола, содержащего ферментный препараг - папаин (рис 7)

Рис 7 Технологическая схема производства варено-копченых продуктов из ферментированной NOR, DFD и PSE говядины

Охлажденное мясное сырье в полутушах разделывают, обваливают, выделяют полусухожильную мышцу и измеряют pH с целью сортировки на качественные группы NOR, DFD и PSE После этого говядину шприцуют рассолом и подвергают механическому массированию по установленным режимам Отмассированные мышцы формуют, подпетливают и направляют на термическую обработку в соответствии с действующей технологической инструкцией на производство варено-копченых изделий из говядины В ка-

честве контроля полусухожильную мышцу подвергали шприцеванию рассолом без ферментного препарата

Выработанные в соответствии с технологической схемой варено-копченые изделия из говядины после охлаждения подвергали исследованиям Как показали результаты опытов, наименьшей водоудерживающей способностью обладали изделия из РБЕ сырья, что и определило в них содержание влаги и массовой доли поваренной соли (табл 3)

Таблица 3

Физико-химические показатели варено-копченых продуктов из не ферментированной говядины_

Продукт, изготовленный из сырья Массовая доля влаги, % Водоудер-живающая способность, % Массовая доля хлорида натрия, % Активность воды

NOR DFD PSE Не ферментированное сырье

62,32±0,12 64,13±0,22 58,52±0,16 65,52±5,11 73,13±3,52 52,82±2,78 2,75±0,24 2,50±0,15 2,98±0,32 0,892±0,004 0,905±0,001 0,91б±0,002

NOR DFD PSE Ферментированное сырье

б4,82±0,12 66,12±0,22 61,73±0,16 66,92±5,11 74,23±3,52 57,62±2,78 2,25±0,24 2,36±0,15 2,81±0,32 0,857±0,004 0,888±0,001 0,901±0,002

Анализ физико-химических показателей варено-копченой говядины из ферментированного сырья свидетельствует о том, что обработка сырья папаином, не зависимо от принадлежности его к той или иной качественной группе способствует повышению водоудерживающей способности белков и снижению активности воды (табл 3) Так активность воды в продуктах из NOR, DFD и PSE говядины по сравнению с изделиями из не ферментированного мяса понижается соответственно на 4,1 %, 1,9 % и 1,7 %

При этом в готовых продуктах отмечается снижение концентрации поваренной соли, и увеличение массовой доли влаги за счет более высокой водоудерживающей способности белков

На основании результатов опытов установлено, что обработка говядины папаином способствует лучшей реакции цветообразования, что связано с большей доступностью миоглобина для нитрит ионов за счет частичной деструкции клеточной структуры мяса под действием фермента В продуктах из NOR говядины в результате ферментации сырья образуется на 6,45 % больше NO-пигментов, чем в продуктах из не ферментированного мяса В изделиях из DFD говядины это увеличение составило 5,33 %, а в продуктах из PSE сырья 3,06 %, что, вероятно обусловлено частичной денатурацией

саркоплазматических белков PSE мяса в первые часы автолиза и неспособностью их вступать во взаимодействие NO-группой.

Уровень остаточного содержания нитрита натрия так же может свидетельствовать о ходе реакции нитрозообразования. Исследования показали, что ферментная обработка говядины улучшает формирование окраски готовых продуктов, способствует образованию большего количества нитрозо-пигментов и снижает остаточное содержание нитрита натрия.

Определение устойчивости цвета на разрезе показало, что продукты, изготовленные из ферментированной говядины, имеют достаточно высокие показатели устойчивости цвета от 72,6 до 77,1 % (рис. 8). Однако наиболее стабильный цвет зафиксирован у продуктов изготовленных из NOR говядины. Устойчивость цвета у изделий из NOR сырья на 6,2 % выше, чем у продуктов из DFD мяса и на 4,1 %, чем из PSE говядины.

í*

Рис.8 Устойчивость цвета варено-копченых продуктов из NOR, DFD и PSE говядины

Известно, что в процессе варки и копчения происходят изменения пигментов мяса, которые определяют цвет готовых продуктов на разрезе. В связи с этим интересным представляются исследования основных цветовых показателей готовых продуктов в системе CIE (1976 г.).

Полученные значения координат цвета свидетельствуют, что наиболее темный цвет на разрезе имели продукты из не ферментированной и ферментированной DFD говядины, а наиболее светлая окраска зафиксирована у продуктов из PSE сырья (табл. 4.), о чем свидетельствует показатель светлоты L.

Как видно из результатов исследований применение шприцовочного рассола, содержащего фермент, приводит к увеличению красной составляющей во всех исследуемых образцах. Однако наибольшее увеличение

значения показателя, а отмечается у продуктов из ферментированной NOR говядины по сравнению с продуктами из DFD и PSE мяса

Таблица 4

Цветовые характеристики варено-копченых продуктов из говядины

Продукт, изготовленный из сырья Показатели окраски

L Светлота а Краснота Ь' Желтизна H Цнетовой тон

NOR нф NOR ф 48,88±0,10 46,43±0,28 23,24±0,31 25,14±0,36 14,13±0,23 11,14±0,17 0,230±0,003 0,252±0,001

DFD нф БРОф 51,32±0,18 49,05±0,05 20,12±0,28 21,01±0,23 16,35±0,19 14,83±0,21 0,271 ±0,002 0,287±0,004

PSE нф PSE ф 45,12±0,22 44,27±0,11 17,76±0,21 18,72±0,36 12,09±0,11 10,55±0,16 0,215±0,003 0,227±0,001

Из представленных данных следует, что «индекс желтизны» снижается во всех опытных образцах, что может свидетельствовать об образовании нитрозосоединений Наблюдаемое смещение координат цвета не следует связывать с существенным изменением цвета образцов На основании результатов исследований можно утверждать, что изменение цветового тона готовых продуктов положите тьно сказывается на их визуальной оценке

При органолептической оценке образцы продуктов из DFD говядины воспринимаются как более темные по сравнению с продуктами из NOR и PSE сырья Однако применение при посоле говядины папаина делает цвет всех продуктов более светлым со смещением «индекса красноты» в область более ярких тонов

Результаты исследования влияния папаина на структурно-механические свойства варено-копченых продуктов из говядины с разным характером автолиза свидетельствуют, что напряжение среза ферментированных продуктов из NOR, DFD и PSE говядины снижаются по сравнению с не ферментированными соответственно на 12,0, 10,2 и 8,2 % На основании полученных данных можно сделать заключение, что в большей степени улучшается консистенция ферментированных продуктов из NOR говядины, d в меньшей у изделий, выработанных из PSE сырья Эти данные подтверждают, что па-паин более активен в NOR и DFD сырье

Определение пластичности образцов показало, что ферментированные продукты обладают лучшей пластичностью по сравнению с варено-копчеными изделиями, изготовленными по традиционной техно тогии без использования протеолитических ферментов.

Учитывая неоднородность поступающего на переработку мясного сырья, представляется необходимым выявить влияние ферментной обработ-

ки говядины с разным ходом автолиза (NOR, DFD и PSE) на пищевую ценность варено-копченых продуктов

Для оценки пищевой ценности была исследована переваримость готовых продуктов пищеварительными ферментами в опытах m vitro Как свидетельствуют данные, представленные в табл 5 количество накапливающихся при гидролизе белков низкомолекулярных продуктов зависит в первую очередь от ферментации мясного сырья, а также от качественной группы исходного сырья

Полученные результаты показали, что лучшей переваримостью обладали продукты из ферментированного NOR сырья, по сравнению с изделиями из DFD и PSE говядины

Для изделий из ферментированной PSE говядины накопившееся конечное количество низкомолекулярных продуктов (тирозин содержащих веществ) было на 23,3 % меньше, чем в варено-копченой говядине из NOR сырья и на 12,2 % меньше, чем из DFD

Низкая переваримость белков готовых продуктов из PSE говядины по сравнению с изделиями из NOR сырья, вероятно, связана с тем, что кон-формационные изменения белковых макромолекул в PSE мясе в первые часы автолиза приводят к образованию белковых комплексов более устойчивых к действию ферментов желудочно-кишечного тракта -

Таблица 5

Переваримость белков варено-копченых продуктов _пищеварительными ферментами_

Продукт, изготов- Количество продуктов гидролиза,

ленный из сырья мг тирозина/г белка

пепсин трипсин Суммарное кол-во

NOR нф 6,65±0,35 7,72±0,73 14,37±0,77

NOR ф 7,94±0,12 8,29±0,19 16,23±0,58

PSE нф 5,21±0,2б 6,07±0,28 11,28±0,61

PSE ф 6,07±0,51 7,09±0,39 13,16±0,27

DFD нф 5,82±0,45 6,86±0,81 12,68±0,33

БРБф 6,85±0,64 7,91±0,47 14,76±0,55

Однако, не смотря на различия в глубине переваримости белков продуктов из говядины трех качественных групп, обработка сырья папаином способствует улучшению переваримости по сравнению с не ферментированными продуктами

В связи с применением ферментов для повышения нежности говяжьего мяса было необходимо исследовать уровень микробиологической обсе-мененности готовых продуктов Как показали результаты исследований общее количество микроорганизмов (КОЕ/г) в готовых продуктах как из не ферментированного, так и ферментированного сырья не превышало допус-

тимой нормы по СанПиН 2 3 2 1078-01 Более высокое значение КОЕ/г в продуктах из DFD мяса (1,0 102-1,2 102) обусловлено высоким уровнем pH исходного сырья, что характерно для таких продуктов

На основании выполненных исследовании можно сделать вывод, что применение фермента папаина оказывает положительное влияние на технологические свойства сырья с разным характером автолиза и повышает качество готовых продуктов

Расчет экономической эффективности показал, что внедрение предлагаемой технологии позволит получить дополнительно при использовании NOR, DFD и PSE говядины 4380, 5050 и 2350 руб на 1 т готовой продукции соответственно в ценах на 2007 г

ВЫВОДЫ

1 На основании комплексных исследовании научно обоснована и практически доказана целесообразность ферментации NOR, PSE и DFD говядины папаином при производстве цельномышечных изделии, что способствует улучшению их качественных показателей и повышению выхода

2 Результаты определения развариваемое™ коллагена, содержания свободных аминокислот, растворимости саркоплазматических и миофиб-риллярных белков установлен характер и степень гидролиза белковых веществ в процессе посола говядины под действием папаина Показано, что наиболее существенным изменениям подвергаются белки внутримышечной соединительной ткани и миофибрилл NOR и DFD мяса

3 Микроструктурными исследованиями показано, что под действием папаина протеолитические изменения в мышечной и соединительной ткани говядины разных качественных групп (NOR, PSE и DFD) отличаются по скорости и степени их деструкции Установлено, что папаин действует на соединительную и частично на мышечную ткань говядины, что выразилось во фрагментации мышечных волокон, набухании, разволокнении и деградации главным образом коллагеновых структур внутримышечной соединительной ткани

4 Анализ гермограмм прогрева продукта показал, что кулинарная готовность ферментированного сырья достигается быстрее, чем не ферментированного Цикл тепловой обработки сокращается на 15-17 % На основании результатов исследования установлено, что папаин и тканевая протеи-наза кальпаин обладают одинаковой термостабильностью, что гарантирует полную инактивацию папаина к моменту готовности продукта

5 На основании результатов определения структурно-механических свойств и физико-химических показателей соленого сырья установлена дозировка фермента в составе шприцовочного рассола (0,07 %) и режимы массирования говядины с учетом качественной группы Продолжительность массирования ферментированной NOR говядины составила 2 ч, DFD - 3 ч, а PSE- 1,5 ч

6 Выявлено влияние ферментного препарата на цвстообразование готовых продуктов Установлено, что ферментная обработка говядины разных качественных групп способствует большей доступности миоглобина для нитрит ионов В изделиях из ферментированной NOR говядины образуется на 6,45 % больше NO-пигментов, чем в не ферментированных продуктах, DFD на 5,33 %, а PSE на 3,06 При этом отмечается более низкое содержание остаточного нитрита в ферментированных продуктах и более высокая устойчивость окраски

7 Полученные значения координат цвета показали, что применение шприцовочных рассолов, содержащих ферментный препарат, приводит к увеличению показателя светлоты L и красной составляющей, а* во всех исследуемых образцах готовых продуктов, что свидетельствует о смещении «индекса красноты» в область более ярких тонов Однако наибольшее увеличение показателя L и а зафиксировано у продуктов из ферментированной NOR говядины

8 Результаты анализа структурно-механических свойств и переваримости свидетельствует о более высокой пищевой ценности ферментированных продуктов, На основании микробиологических показателей готовых продуктов из не ферментированного и ферментированного сырья установлено, что общее количество микроорганизмов (КОЕ/г) не превышает допустимой СанПиН 2 3 2.1078-01 нормы

9 Выполненные исследования положены в основу разработанной технологии ферментированных продуктов из говядины разных качественных групп Разработан проект нормативно-технической документации на ферментированную варено-копченую говядину Деликатесную Расчетный экономический эффект составил при использовании NOR, DFD и PSE говядины 4380, 5050 и 2350 руб на 1 т готовой продукции соответственно в ценах на 20071

По материалам диссертации опубликованы следующие работы

1 Стрекалова Е В Влияние концентрации протеолитического фермента на физико-химические и структурно-механические показатели продуктов из говядины// Интеграция в мясную промышленность России современных методов управления качеством и прослеживаемости сб докладов 9-ой Международной научной конференции памяти В М Горбатова Москва 2006 С 34-36

2 Чернуха И М Использование ферментных препаратов для тенде-ризации мяса/ И М Чернуха, Е В Стрекалова, А Н Захаров// Интеграция в мясную промышленность России современных методов управления качеством и прослеживаемости сб докладов 9-ой Международной научной конференции памяти В М Горбатова Москва 2006 С 40-42

3 Стрекалова, Е В Влияние концентрации протеолитического фермента на физико-химические и структурно-механические показатели про-

дуктов из говядины// Приоритеты и научное обеспечение реализации государственно политики здорового питания в России сб докладов 4-ои Международной научно- практической конференции Орел 2006 С 85-87

4 Чернуха И М Увеличение выпуска и улучшение качества изделий из говядины с помощью ферментных препаратов/И М Чернуха, Е В Стре-калова// Приоритеты и научное обеспечение реализации государственно полигики здорового питания в России сб докладов 4-ой Международной научно-практической конференции Орел 2006 С 78-81

5 Стрекалова Е В Влияние ферментации говядины на атакуемость белков пищеварительными протеазами/ Е В Стрекалова, И М Чернуха// Проблемы и перспективы развития инновационной деятельности в агропромышленном производстве сб докладов Всероссийской научно-практической конференции Уфа 2007 С 282-285

6 Стрекалова Е В Влияние ферментного препарата на биохимические изменения в охлажденной говядине/ Е В Стрекалова, И М Чернуха// материалы Международной научно-практической конференции «Мосолов-ские чтения» Йошкар-Ола 2007 С 196-199

7 Чернуха И М Влияние ферментации на влагосвязывающую способность и напряжение среза PSE и DFD говядины/ И М Чернуха, Е В Стрекалова, А Н Захаров// материалы Международной научно-практической конференции «Мосоловские чтения» Йошкар-Ола 2007 С 199-201

8 Чернуха И М Использование ферментированной говядины с различным характером автолиза при производстве копченостей/ И М Чернуха, А И. Захаров, Е В Стрекалова// Все о мясе 2007 № 3 С 24-26

9 Стрекалова Е В Исследование качественных показателей продуктов из ферментированной говядины// Конференция-конкурс научно-инновационных работ молодых ученых и специалистов за 2007 год Сборник докладов Москва 2007 С 132-135

10 Кудряшов Л С, Стрекалова ЕВ Ферментированные варено-копченые продукты из NOR, DFD и PSE говядины / JIС Кудряшов, Е В Стрекалова//Мясная индустрия 2008 №4 С 21-25

Тираж 70 i экз.

Заказ № 77

ООО «Полиграфсервис» 109316 Москва, ул. Талалихина, 26

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Характеристика протеолитических ферментных препаратов и способов их применения.

1.2 Технологические аспекты применения ферментных препаратов для обработки мяса.

1.3 Биологически активные продукты гидролиза белков веществ.

1.4 Изменение свойств мяса при посоле.

Проблема улучшения снабжения населения нашей страны высококачественными продуктами питания неразрывно связана с развитием научно-технического прогресса, рациональным использованием сырьевых ресурсов^ разработкой и внедрением новых прогрессивных технологий. Известно, что в основе современной технологии мясных продуктов лежат ферментативные процессы, следствием которых является формирование специфических органо-лептических и питательных свойств готовых продуктов.

Отечественными и зарубежными исследованиями показано, что с помощью протеолитических ферментных препаратов животного, растительного и микробного происхождения^ и собственных ферментов мяса представляется возможным воздействовать на белки и тем самым повысить функционально-технологические свойства исходного сырья и улучшить органолептические и структурно-механические показатели готовых продуктов. Благодаря теоретическим и практическим исследованиям последнего времени ферментация может быть принята в качестве технологического приема направленного воздействия на биохимические, физико-химические и структурно-механические процессы при переработке мяса.

Большой вклад в развитие различных аспектов ферментативной обработки мяса внесли многие отечественные и зарубежные ученые (Антипова JI.B., Боресков В.Г., Большаков A.C., Журавская Н.К., Крылова H.H., Кудряшов JI.C., Липатов H.H., Павловский П.Е., Ратушный A.C., Рогов И.А., Смородинцев И.А., Соловьев В.И., Соколов A.A., Хорольский В.В., Hamm R., Honikel К.О., Ishiura S., Kurihara Y., Lawrie R.R., Muller W.D., Okitani A., Okayama Т., Pezacki W. И др.).

Однако в настоящее время количество ферментных препаратов используемых для обработки мясного сырья крайне ограничено, с одной стороны это связано с сокращением числа выпускающих их предприятий, с другой специфичностью их действия на белки. Большинство протеолитических ферментов интенсивно катализируют гидролиз мышечных волокон и слабо воздействуют на белки соединительной ткани. Некоторые ферментные препараты вообще не действуют на белки мяса ввиду того, что оптимальное значение рН среды для1 их действия удалено от естественного уровня рН мяса.

Важным обстоятельством, ограничивающим широкое использование ферментных препаратов для обработки мясного сырья, является необходимость строгого соблюдения технологических параметров, таких как, продолжительность обработки, температурные режимы, концентрация ферментного препарата вводимого в продукт.

В этой связи при определении возможности использования того или иного ферментного препарата для обработки мяса, технологи должны располагать данными, касающимися действия содержащихся в нем ферментов на мышечные и соединительные белки мяса при различных значениях рН среды характерных для мясных продуктов, а также технологическими режимами обработки. Необходимо отметить, что имеющаяся на этот счет информация носит, фрагментарный характер и крайне ограничена.

Применение ферментных препаратов для обработки мясного сырья является важным технологическим приемом, позволяющим при научно-обоснованном его использовании улучшить качество и расширить ассортимент мясных продуктов.

Учитывая имеющиеся сведения по ферментной обработке, мяса представляется целесообразным изучить возможность ферментации мяса с большим содержанием соединительной ткани протеиназами, обладающими коллагеназ-ными свойствами. Необходимость проведения таких исследований продиктована расширяющимся выпуском цельномышечных деликатесных продуктов из говядины, содержащей большое количество грубой соединительной ткани и обладающей, в связи с этим, более высокими прочностными характеристика в отличие от мяса других видов животных. Использование ферментных препаратов, способствующих повышению нежности мясного сырья, позволяет частично решить эту проблему.

Истинной коллагеназной активностью обладают лишь некоторые протеи-назы, в частности фицин, бромелин, папаин. На отечественном рынке из этой группы протеолитических ферментов наиболее известен папаин.

В связи с этим в данной работе поставлена цель разработать ресурсо- и энергосберегающую технологию соленых продуктов из говядины с использованием фермента папаина с учетом интенсивности и глубины автолитических изменений мяса.

114 ВЫВОДЫ

1. На основании комплексных исследований научно обоснована и практически доказана целесообразность ферментации NOR, PSE и ОРОтовядины па-паином при производстве цельномышечных изделий, что способствует улучшению их качественных показателей и повышению выхода.

2.Результаты определения развариваемости коллагена, содержания свободных аминокислот, растворимости саркоплазматических и миофибрилляр-ных белков установлен характер и степень гидролиза белковых веществ в процессе посола говядины под действием папаина. Показано, что наиболее существенным изменениям подвергаются белки внутримышечной соединительной ткани и миофибрилл NOR и DFD мяса.

3. Микроструктурными исследованиями показано, что под действием папаина протеолитические изменения в мышечной и соединительной ткани говядины разных качественных групп (NOR, PSE и DFD) отличаются по скорости и степени их деструкции. Установлено, что папаин действует на соединительную и частично на мышечную ткань говядины, что выразилось во, фрагментации мышечных волокон, набухании, разволокнении и деградации главным образом коллагеновых структур внутримышечной соединительной ткани.

4. Анализ термограмм прогрева продукта показал, что кулинарная готовность ферментированного сырья достигается быстрее, чем не ферментированного. Цикл тепловой обработки сокращается на 15-17 %. На основании результатов исследования установлено, что папаин и тканевая протеиназа кальпаин обладают одинаковой термостабильностью, что гарантирует полную инактивацию папаина к моменту готовности продукта.

5. На основании результатов определения, структурно-механических свойств и физико-химических показателей соленого сырья установлена дозировка фермента в составе шприцовочного рассола (0,07 %) и режимы массирования говядины с учетом качественной группы. Продолжительность массирования ферментированной NOR говядины составила 2 ч, DFD - 3 ч,а PSE — 1,5 ч.

6. Выявлено влияние ферментного препарата на цветообразование готовых продуктов. Установлено, что ферментная обработка говядины разных качественных групп способствует большей доступности миоглобина для нитрит ионов. В изделиях из ферментированной NOR говядины образуется'на 6,45 % больше NO-пигментов, чем в не ферментированных продуктах, DFD на 5,33 %, a PSE на 3,06. При этом отмечается-более низкое содержание остаточного нитрита в ферментированных продуктах и более высокая устойчивость окраски.

7. Полученные значения координат цвета показали, что применение-шприцовочных рассолов, содержащих ферментный препарат, приводит к увеличению показателя светлоты L и красной/составляющей, а* во всех исследуемых образцах готовых продуктов, что свидетельствует о смещении «индекса красноты» в область более ярких тонов: Однако наибольшее увеличение показателя L и а* зафиксировано у продуктов из ферментированной NOR говядины.

8. Результаты анализа структурно-механических свойств и переваримости свидетельствует о более высокой пищевой ценности ферментированных продуктов. На основании микробиологических показателей .готовых продуктов из не ферментированного и ферментированного сырья установлено, что общее количество микроорганизмов (КОЕ/г) не превышает допустимой СанПиН 2.3.2.1078-01 нормы.

9. Выполненные исследования положены в основу разработанной технологии ферментированных продуктов из говядины, разных качественных групп. Разработан проект нормативно-технической документации на ферментированную варено-копченую говядину Деликатесную. Расчетный экономический эффект составил при использовании NOR, DFD и PSE говядины 4380, 5050 и 2350 руб. на 1 т готовой продукции соответственно в ценах на 2007 г.

5.7 Заключение

На заключительном этапе исследований была разработана технология варено-копченой говядины из ферментированного сырья. С целью интенсификации процесса распределения ферментного препарата по массе продукта были установлены режимы массирования говядины с разным характером автолиза. Результаты исследований показали, что максимальное увеличение водосвязы-вающей образцов из ферментированной NOR говядины на 22,9 % достигается к 2 ч. В то время как для DFD говядины этот показатель увеличивается всего на 12,1 % к 3 ч механической обработки. Для PSE сырья это время составляет 1,5 ч, при этом водосвязывающая способность белков увеличивается по сравнению с исходным сырьем на 17,3 %.

Данные, характеризующие увеличение массы образцов в процессе массирования коррелируют с результатами определения водосвязывающей способности и качественной группой исходного сырья. Необходимо отметить, что продолжительность массирования с разным характером автолиза определяется в первую очередь прочностными свойствами исходного сырья и состоянием белковых макромолекул характерным для каждой качественной группы.

1. Алешина В.В., Христин М.С., Киселева1 В.А. Папаин российского производства впервые на рынке ферментных препаратов.// Пищевая промышленность. 1988. № 9. С. 32-36.

2. Алексахина В.А., Пыльцова Л.А. и др. Исследование возможности применения иммобилизованного ферментного препарата митазы для модификации мясного сырья// «Экология человека: пищевые технологии и продукты». Тез. докл. межд. сими. Видное. 1995. С. 75-76.

3. Антипова'Л; В: Использование микробных протеолитических препаратов в разработке источников пищевого животного белка //Тез. Докл. Всесо-юз. науч.-практ. конф. «Ферменты народному хозяйству», 12-16 ноября 1990 г. Черновцы. 1990. С. 75.

4. Антипова Л. В. Основы рационального использование вторичного колла-генсодержащего сырья мясной промышленности //Воронеж, гос. технол. акад. Воронеж, 1997.-248с.

5. Антипова Л.В., Сидельников В.М, Бубнова Л.Ю. Применение микробных протеолитических ферментных препаратов для интенсификации созревания мяса. Воронеж: Мясомолпром. 1991. 8 с.

6. Антипова JI.B., Решетник O.A., Пономарев В.Я. Биокаталитические свойства препарата мегатерии Г 1 Ох при обработке белков мяса.// Мясная индустрия. 2002. № 2-3. С. 9-11.

7. Антипова Л.В., Зубаирова Л.А., Першина О.С., Сулейманов С.М. Влияние ферментативной обработки на гистоструктуру и свойства конины.// Мясная индустрия. 2005. № 1. С. 19-21.

8. Антипова Л.В., Шамханов Ч.Ю., Осмин О.С. Влияние коллагеназы на белковые фракции мышечной ткани птицы.// Мясная индустрия. 2003. № 10. С. 37-39.

9. Ахназарова С.А., Кафаров В.В. 1985. Методы оптимизации эксперимента в химической технологии. -М.: Высшая школа. 327 С.

10. Балашова Е.М. Использование папанина в технологии мясных полуфабрикатов.// Материалы V Международной научной конференции студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения», М.: 2006. С. 32-34.

11. М.Батаева Д.С. Ферменты для обработки мяса. //Все о мясе. 1999. № 3. С. 39-41.

12. Батаева Д.С. Поиск коллагенолитических ферментов микробного происхождения активных при пониженных температурах. Тезисы докладов Второй Международной научно-технической конференции "Пища. Экология. Человек". М.: 1999. 16 с.

13. Болыыаков A.C. Совершенствование производства ветчинных изделий.// Мясная индустрия СССР. 1977. № 8. С. 33-35.

14. Большаков A.C. Исследование и совершенствование процессов производства соленых мясопродуктов: Дисс. д-ра техн. наук М.: 1965: 564 с.

15. Болыыаков A.C., Фролов А.П., Сарычева JI.A. Исследование характера распределения белковых веществ в мышечной ткани при струйной^ инъекции.// Мясная индустрия СССР. 1976. № 9. С. 36-37.

16. Болыыаков A.C., Боресков В.Г., Амирханов К., Кудряшов^ JI.C. Особенности ферментирования мясного сырья при производстве соленых продуктов// Биотехнология и биотехника в мясной и молочной промышленности: Сб. науч. труд. М. 1988. С. 41-47.

17. Большаков A.C., Эстебесов. М.А. Влияние способа посола на качественные показатели солено-вареной баранины. М.: ЦНИИТЭИММП. Экспресс-информация. 1980. Вып. 10. С. 23-26.

18. Боресков В.Г. Современные отечественные биотехнологии соленых мясных продуктов.// Мясная индустрия. 1998. № 6. С. 33-34.

19. Боресков*В.Г., Тюгай И.М., Федонин М.Ю., Абдулов А.И. Применение ферментных препаратов гидробионтов в технологии соленых мясных продуктов//Мясная индустрия. 1999. № 6. С. 38-39.

20. Боресков В. Г., Николаев Н. С., Федонин М. Ю. Особенности технологической обработки ферментированного мясного сырья // Хранение и переработка'сельхозсырья. 1998. № 5. С. 42-43.

21. Боресков В.Г., Докучаев С.А. Влияние ферментных препаратов на мышечную и соединительную ткань говядины. // Мясная индустрия. 2000. № 10. С. 30-32.

22. Белоусов A.A. Научно-практические основы оценки качественных характеристик мяса и мясопродуктов по микроструктурным показателям. Диссертация на соискание ученой степени д.в.н. М. 1998. 154 с.

23. Бойко O.A., Кузнецова Т.Г. Воздействие коллагенолитического препарата на структуру мясного сырья.// Мясная индустрия. 2004. № 4. С. 47-49.

24. Бушкова Л.А., Семина Т.И. Особенности сырья промышленного откорма.// Сб. докл. XXYI Европейского конгресса научных работников мясной промышленности. 1980. С. 23-27.

25. Вадачкория Л.В., Еркомаишвили Г.С., Чантурия Д.Г., Россинский В.И. Гидролиз белков отечественным папаином// Сб. тр./АН ГССС. Ин-т фармакохимии. 1987. № 16. С. 121-126.

26. Влияние витаминного препарата из плодов шиповника на созревание мяса. /Головкина М., Седова В., Шкермонтова Д., Новотельнов Н.// Мясная индустрия СССР. 1967. № 5. С. 36-37.

27. Вирт Ф. Величина pH при выборе мяса и при изготовлении мясопродуктов./ Пер.ВЦП А -68035, Die Fleischerei. 1978, 29. 4. Р.42, 44-47.

28. Влияние технологии посола конины на свойства полуфабриката/ Брянская И.В,., Драгина В.В., Олефирова AJI.,., Шагдурова С.Г., Хагдаева. 0.Я.// Известия Вузов Пищевая технология. 1984. № 6. С. 47-49.

29. Волончук С.К., Косторной В1Ф., Шорников JI.П. Растительные1 протеоли-тические ферменты для обработки мясного и рыбного сырья.// Пищевые ингредиенты, сырье и добавки. 2000. № 2. С. 52-54.

30. Грачева И.М. Кривова А.Ю. Технология ферментных, препаратов — 3-е изд. Mi: Элеватор: 2000. 512 с.

31. Головкина М., Седова В., Новотельнов 11. Влияние системы.аскорбиновая кислота-флавоноиды на активность протеолитических ферментов.// Мясная индустрия СССР. 1968. № 5. С. 36-38.

32. Еманов С.Н. Разработка технологии; формованных солено-вареных изделий из говядины: Диссертация-. на соискание ученой; степени к.т.н. М. 1997. 134 с.

33. Еремина Г.К. и др. Применение лидальбина при производстве копченостей: В кн.: Труды ВНИИМПа:: Достижения в области исследования сырья и продукции мясного производства. М.: 1981. С. 22-27.

34. Жеребцов H.A., Корнеева. ОС., Фараджева Е.Д. Ферменты:, их; роль в технологии пищевых iфодуктов. Воронеж: Изд-во ВЕУ. 1999: 120 с.

35. Журавская Н.К., Алехина JI.T., Отряшенкова JI.M. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов; М.: Агропроиздат. 295 с.

36. Журавская Н.К., Изотов О.В. Использование протеолитических ферментов и антиоксидантов для производства рубленых полуфабрикатов.// Мясная индустрия. 2002. № 9. С. 23-25.

37. Ицкович Ф.К. Исследование качества натуральных полуфабрикатов из обычного и' ферментированного говяжьего мяса. Автореф. на соиск. учен, степени канд. техн. наук. М. 1974. 29"с.

38. Калунянц К.А. Ферментация и технология ферментов М.: Легкая и пищевая промышленность. 1983. 234 с.

39. Козаченко Н.П., Герод ИИ, Липатов H.H., Боресков В.Г., Писменская В.Н. Влияние пепсина на структуру и структурно-механические показатели со-лено-вареной говядины.//Мясная индустрия. 1987. № 2. С. 15-17.

40. Кудряшов JI. С., Дозмолина O.A. Кальпаины и их роль в технологии мясных продуктов.// Мясная промышленность. АгроНИИТЭИММП. Обзорная информация. 1993. 40 с.

41. Каган И., Саенко И., Влияние продолжительности созревания мяса перед посолом на влагопоглощаемость и способность, фарша удерживать влагу при варке// Мясная индустрия СССР. 1972. №3. С. 38-39.

42. Лисицын А.Б., Кудряшов JI.C., Алексахина В.А. Перспективные технологии производства новых видов ферментированных колбас// Мясная индустрия. 2003. № 11. С. 24-27.

43. Липатов H.H., Боресков В.Г., Кроха Н.Г., Митасева Л.Ф., Стефанов A.B. Перспективы биотехнологической модификации сырья с высоким содержанием соединительной ткани.// Известия вузов «Пищевая технология». 1989. №5. С. 12-15.

44. Липатов H.H., Рогов И.А., Алексахина В.А. и др. Способ производства деликатесного продукта из ферментированного мяса. М.: Химия и технология пищевых продуктов, 1997. -№6. - С. 34-36.

45. Липатов H.H., Алексахина В.А. Направления использования в области ферментной обработки мясных субпродуктов.// Достижения биотехнол. агропром. комплексу: Тез. докл. Всесоюз. Конф. Черновцы, 14-16 окт. 1991 г. т. 2 Черновцы, 1991. -124 с.

46. Липатов H.H., Алексахина В.А., Бандуркин Н.Г., Митасева Л.Ф. Биотехнологические методы повышения пищевой ценности изделий из низко

47. Мицык В:Е., Невольниченко А.Ф. Увеличение сырьевых ресурсов для производства мясных продуктов. Киев.: Урожай, 1990. - 148 с.

48. Махонина. В.Н., Прокушенков H.A., Забашта С.Г. и др. Способ обработки мяса птицы. Обзорная информация. М.: Мясная и холодильная промышленность, 1996. - 20 с.

49. Матвиенко И.В., Лаптев Ю.А., Ильина Л.Г.// Использование горчичного порошка для активации мышечных катепсинов/ Воронежский технологический институт. Рук. Деп. в ЦНИИТЭИММП, 1983, 224.- 7 с.

50. Моро И. Р., Мунс В. О. Увеличение нежности говядины путём введения папаина в организм животного до убоя // Доклад №2 на 8-м Европейском конгрессе работников НИИ мясной промышленности. М.: 1962- 14 с.

51. Ноздрина Т. Д. Влияние ферментов на качество говядины// Мясная промышленность, 1995, №5.- С. 11-12.

52. Невольниченко А.Ф., Мицык В.Е. Биохимические изменения в охлажденном говяжьем мясе под действием ферментных препаратов. Киев, 1985. 11 с.

53. Ноздрина Т.Д. Влияние ферментов на качество говядины// Мясная промышленность 1995. - № 5. - С. 11-12.

54. Новые ферментные препараты для обработки соединительной ткани./ В.П. Чумаков, В.П., Писменская В.Н., Ноздрина Т.Д. //Мясная пром-сть, 1995, №2.-С. 13-17.

55. Павловский П.Е., Павлов В.А. Особенности биохимических и физико-химических изменений при посоле конины через кровеносную систему. М.: ЦНИИТЭИММП. Мясная промышленность. Экспресс-информация. Вып. 10. С. 6-7.

56. Предварительная тендеризация мяса. Meat pre-tenderisation: Заявка 2246501 Великобритания, МКИ5 А 22 В 3/00 /Warren Simon James British Co. Ltd №90166998.4; Заявл. 30.07.90; опубл. 05.02.92; НКИ А 2И.- 24 с.

57. Покровский A.A., Ертанов И.Д. Атакуемость белков пищевых продуктов протеолитическими ферментами in vitro // Вопросы питания. 1965. - № 3. - С. 38-44.

58. Ратушный A.C. Применение ферментов для обработки мяса //М.: Пищевая промышленность 1976, 86 с.

59. Ратушный A.C. Технология и пищевая ценность котлет из рубленого мяса для массового потребления // Изв. вузов. Пищевая технология, 1993, №3-4. С. 35-37.

60. Ратушный А.С, и др. Технология, рецептуры и пищевая ценность кулинарных изделий из мясорыбного сырья. // Разработка процессов получения комбинированных продуктов питания: Материалы 2-ой Всесоюзной конференции М., 1984 С. 280-283.

61. Ратушный A.C. и др. Активность ферментов поджелудочной железы мясо промышленных животных по отношению к белкам мяса.// Вопросы технологии продуктов общественного питания: Сб. научи. МИНХ им. Плеханова Г., 1977, Вып. 5, С. 8-15.

62. Рогов И.А., Токаев Э.С., Ковалев Ю.И. Новые тенденции развития технологии производства мясных продуктов с точки зрения адекватного питания.// Мясная индустрия, 1987, -№3,- С. 18-21.

63. Рогов И.А., Токаев Э.С., Ковалев Ю.И. Новые подходы к переработке сырья.// Пищевая промышленность, 1988. -№5.- С. 42-44.

64. Рогов И.А., Воякин М.П. Биотехнология и качество! продуктов.// Мясная индустрия, 1987.- №19.- С. 7-9.

65. Рогов И.А., Чоманов У.Ч. 1979. Метод определения формы и энергии связи влаги в пищевых продуктах. Методические указания к работам, выполняемым по системе УИРС и НИРС. - М.: 17 с.

66. Рыжов С.А., Афанасов Э.Э., Боресков В.Г. Совершенствование способов введения посолочных веществ в мясное сырье при производстве соленых изделий —М.: Пищевая промышленность, 1991.- 45 с.

67. Рогов И.А., Хорольский В.В., Липатов H.H. Тенденции применения биотехнологии в рациональном использовании животноводческого сырья,— М.: Мясная промышленность, 1994. -23 с.

68. Розанцев Э.Г., Акперов И.М. Растительные протеазы и качество мясных продуктов. М.: Мясная промышленность 1994 - 79 с.

69. Ратушный A.C. и др. Совершенствование технологии мясных полуфаб-рикатов.//Проблемы товароведения торговли продовольственными товарами: Сборник докл. Свердловск - 1981 -С. 45-52.

70. Сметанина Л.Б., Кузнецова Т.Г., Лисицын Б.А., Кракова'В.З. Перспективы развития биотехнологии при производстве мясных продуктов с использованием ферментных препаратов животного происхождения// Все о мясе, 2004, №4. С. 27-30.

71. Слуцкая Т. Н. Протеолитические ферменты мышечной ткани и внутренностей рыб.// Технология гидробионтов.- Владивосток: ТИНРО, 1987, С.4-21.

72. Самеджима К. Чое И., Ихифоши М. Гидролиз мышечных белков актини-дином — Токио: Ниппо секухин коге гакайси, 1991. 43-46.

73. Соловьев В.И. Созревание мяса. Издательство «Пищевая промышленность», М:, 1966, 338 с.

74. Соловьев В.И., Кракова В.З. Ферментативная активность препаратов фи-цина, полученных различными методами, и действие их на мясо.// Прикладная биохимия и микробиология. 1971. т.7, №2. С. 45-49.

75. Способ ферментативного получения гидролизатов белковых материалов. Патент 2693473 Франция, МКИ С 12821/06.

76. Филлер Д. Влияние термообработки на некоторые функционально-технологические свойства ферментированных продуктов- США: Пищевая наука, 1994.- 126 с.

77. Файвишевский М.Л. Малоотходные технологии на мясокомбинатах. — М.: Колос, 1993.-207 с.

78. Файвишевский М.Л., Беленький Н.Г. Пути использования соединительной ткани и кости в мясной промышленности- М.: АгроНИИТЭИММП, 1989.-56 с.

79. Хлебников В.И., Жебелева И.А., Волкова Л.Д. Совершенствование технологии полукопченых колбас путем биотехнологической обработки низкосортного мясного сырья, обзорная информация М.: АгроНИИ-ТЭИММП, 1994.- 24 с.

80. Ю2.Шалушкова Л.П., Иванов К.А., Светлов В.М. Использование * парного -мяса при выработке вареных колбасных изделий и копченостей. М.: ЦНИИТЭИММП. Мясная промышленность, Обзорная информация, 1977, №1.-26 с.

81. ЮЗ.Шамханов Ч.Ю., Данылив М.М. Динамика ферментативного гидролиза водо- и солерастворимых фракций белков говядины.// Мясная индустрия -2003.-№9.- С.38-41.

82. Шендерюк В.И. Научные основы использования комплексов пептид-гидролаз в технологии рыбных продуктов // Автореф. Дисс. д.т.н. М.,1984, 42 с.

83. Щербина Б.В. производство и использование ферментов при переработке животного сырья.//Мясная промышленность, 1993. - №1.- G. 15-16.

84. Юб.Эстебесов* М.А. Разработка технологии формованной солено-вареной баранины с применением механических воздействий и ферментного препарата1 лидальбина. Диссертация на соискание ученой степени к.т.н. -М. 1980.- 146 с.

85. Ю7.Яковлев В.А. Кинетика ферментативного катализа. 1985.- Наука, 248 с.

86. Adier Nisseg J. Enzymic hydrolysis of food protein/ Dan Kemi, 1989. Vol. l.-P. 37-43.

87. Anteguera T, Garcia C. Evolution de distintos parámetros fiscoquimicos durante la, elaboraction de jamones, ibéricos a partir de cerdos, ibéricos (100 %) and ibéricos Duros (50 %). Madrid: Rev. especience y technol alim, 1995.-P. 57-64.

88. Aaslyng Margit Dalí, Elmore J. Stephen, Mottram Donald S. Comparison of the aroma characteristics of acid hydrolyzed and enzyme - hydrolyzed vegetable proteins produced from soy.// J. Agrie, and Food Chem. - 1998. - v. 46. - 12.-P. 5225-5231.

89. Bamby-Smith F. Bacteriocins: applications in food preservation // Trends Food Sci. Technol 1992. - №3. - P. 133-136.

90. Baniel M., Caer D., Colas В., Gueguen J. Functional properties of glycosylated derivatives of the .US storage proteins from pea (Pisum sativum L. // J. Agrie. Food Chem. 1992. - v. 40. - P. 200-207.

91. Clapham W. Lupin: a cool alternative to soybean // Agricultural Res.,-1995. -v. 43.-3.-P. 23-24.

92. Cooper G.N.P. Ni Index better way to cure meat. Food Ens., 1970, v. 42, №6 -P. 82-33.

93. Dietory fibre //Food Techology. Scientific Status Summary.-1989.- P.133-139.

94. Fuhrmeister H., Meuser F. Impact of processing on functional properties of protein products from wrinkled peas // Journal of Food Engineering. 2003. -№56.-P. 119.

95. Fukudome S., Yoshikama M. //FEES letters. 1993. - V. 316. - P. 17-19.

96. Fox Jay B. Jr. Diffusion of chloride, nitrite, and nitrate in beef and pork. — J. Food Sci., 1980, 45. 6. P. 1740-1744.

97. Gillett T,A„ Cassidy R,D., Simon S. Harn massaging. Effect of massaging cycle, environmental temperature and, paump level on yield, bind and color of intermittently massageg ham. — J. Food Sci., 1982, 47, 5. — P. 1083-1088.

98. Gatehouse J.A., Croy R.R.D., Morton H. et al. Characterization and subunit structure of vicilin storage proteins of pea // Eur. Jumal Biochem. 1981. - v. 118.-№3.- P. 627-635.

99. Gueguen J., Barbot J. Quantitative and qualitative variability of pea (Pisum sativum L.) protein composition // J. Sci. Food Agric. 1988. - №42. - P. 209224.

100. Grechkm A. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway./ /Prog. Lipid Res. 1998. -v. 37. -№5. -P. 317-352.125 .Henry M. Enzymes et tendrete des viandes. — «Annales de technologie agricole», 1972, v. 21, N 3.- P. 385—422.

101. Honikel K.O. Structure of muscle and meat quality. Munich: Fleischwirt-chaft, 1987.-C. 784.

102. Karelin A.A., Philippova M.M., Ivanov V.T. Proteolytic degradation of hemoglobin in erythrocytes leads to biologically active peptides // Peptides. -1995.-№16.-P. 693-697.

103. Khanbabaee K., Ree T. Tannins: classification and definition.// Nat. Prod. Rep.- 2001.-№18. -P. 641-649.

104. King N. Thermal Transition of ovine connective tissue. // Neat Sei, 1987, V.3.- P. 87-92.

105. Krause P., Mothes R., Schwenke K.D. Some physico-chemical and interfacial properties of native and acetylated legumin from faba beans (Vicia faba L.).// J. Agric. Food Chem. 1996. -v. 44. - P. 426-430.

106. Kozhevnikov G.O., Danilenko A.N., Braudo E.E. Comparative studies on thermodynamic characteristics of pea legumin and legumin-T thermal denatu-ration.// Int. J. of Biological Macromolecules. 2001. - №29. - P.225-236.

107. Kurihara Y., Nirasawa S. Sweet, antisweet and sweetness-inducing substances.// Trends Food Sei. Technol. 1994. - №5. - P.37-42.

108. Kuraishi C. Sakamoto J. Production of restructured mead using micribial transglutaminase without salt or cooking Japan: J. Food sei, 1997. -P. 234143.

109. Mei-hu Ma , Xiao-fend Tang. Hunan nongye daxue xuebao.// J. Hunan Agr. Univ. 2001. №27, 1, C. 63-66.

110. Muller W.D. Proteolytische- Enzyme beide,, hersteilung von Kochpokelwa-ren: Bringt Ibr Einsatz technologische Vbrteile. Munich: Fleischwirtschalt, 1995.- 177p.

111. Meisel H. Biochemical properties of bioactive peptides derived from milk proteins: Potential nutraceuticals for food and pharmaceutical applications.// Livestock Prod. Sei. 1997. - №50. - P. 125-138.4*2

112. Murachi T. Intracellalar Ca -protease and its inhibitor protein calpainand calpostatin. In: Calcium and Cell Function, 1983, v.l, №4. P. 378-411.

113. Mirna A. Chemische vorgange bein pökeln von fleisch. -Fleischwirtschaft. 1982, 62, l.-S. 24-29.142Moltschev E. et al. Eiflub von Pectinpreparaten aufdie elektrokinetischen. Ei-gerschaften und die Trudstobilitat von Korrottennektor// Untersuch und

114. Forsch. 1990. - V. 21. -№2-P. 379-381.<143 .Müntz K., Shutov A. Legumains and their functions in plants // Trends in Plant Science. 2002. - №2. - P. 1360-1385.

115. Matheis G. Phosphorylation of food proteins with phosphorus oxychloride-improvement of functional and nutritional properties: a review // Food Chem. -1991.-v.39.-P. 13-20.

116. Pezacki W., Pezacka.E. // Eiuflub der salruag von rohwurstbrat auf die Proteolyse. Fleischwirtschaft, 1983, v.63, 4.- P. 625-628.

117. Piotrowski E.G., Zajka L.L., Wasserman A.E. Studies on aroma of cured hamm. J. Food Sei., 1970, v.35, №4- P. 321-32.

118. Polyphosphate anions mereasa the activity of bovin, spleem cathepsin D.// Watable S., Terada A., Ikedo T., Kouma.H., Taguchi S., Yago N,- Biochem. and. Biophys, Res, Comn., 1979, v. 89. P. 1161-1167.

119. Polster M., Louis S. Process for tenderizing meat. London: J. Lood Sci., 1995.67-75 p.

120. Ponnampalam R., Deslisle J., Gagne Y., Amiot J. Functional and nutritional properties of acylated rapeseed proteins.// J. Am. Oil Chem. Soc. 1990. -№67.-P. 531-535.

121. Robertson G.H., Beery R.E. Application of high velosoty lignid jeta to enjec-tion of curing renid. J. Food Sci., v.41, 1.- P. 45-51.

122. Peterbauer T., Kamer LL, Jones D. Enzymatic control of the accumulation of verbascose in pea seeds // Plant, Cell and Environment. 2003. - №26. - P. 1385-1391.

123. Rust R., Olsan D. Europe. A tour through tradition and technology// Meat Industry. 1983. -V. 29, 9. -P. 24-31.

124. Satterlee L. D. Effect of porcine pancreatinic collagenase on muscle connec-tioe tissue. // Journal of Food Science. -1971. Vol. 36. -№1 P. 72-78.

125. Scleid D. Kochschinkenherstellung unter verwendung von minuslake. Fleischwitschaft, 1983, 63, 11, S. 1661-1662, 1664,1666-1669.

126. Schwenke K.D. Enzyme and chemical modification of proteins.// In: Food Proteins and their Applications. Eds. by Damodaran S. and Paraf A. Marcel Dekker, 1997. -P. 393-423.

127. Sugita H., Ishiura S., Nonaka I. Ca activated neutrall protease and its inhibitor in pathological states. In: proteinase inhibitors. Med. And Biolog. Aspects. 1983.- P.65-75.

128. Smith G. C., West R. L., Rea R. H.,. Carpenter Z. L. Increasing'the tenderness of bullock beef by use of untemortem enzyme injection.—«Journal of Food Sciences, 1973, v. 38, N 1, P. 182—183.

129. Sakharov I.Yu., Litvin F.E./ Comp. Biochem. Phisiol. 1990 Vol. 97B. No. 3.-P. 407-410.

130. Sung S.K., Ito T. Fukazawa T. Relationship between contractility and same biochemical properties of myofibrils prepared from normal and PSE porcin muscle.-J. Food Sei., 1976, 12, 4.-P243-251.

131. Samejima Kunihiko, Choe 11-Shin, Ishioroshi Makoto, Hayakawa Tadaaki-// J. Jap. Soc. Food Sei. and Technol. — 1991 — 38, № 9. — C. 817—821.

132. Shutov A.D. and Vantraub I.A. Degradation of storage protein in germinating seeds.// Phytochemistry. 1987. - №26. - P. 1557-1566.

133. The time required for recovery from mixding stress in young bulls and the prevention of dark cutting beef.// Warriss P.D., Kestin S.C., Brown S.N., Wil-kins LJ. Meat Science, 1984, v. 10, №1.- P. 53-68.

134. Tyszkiewicz I. Rola kwasu cytrynowego I jego soli w procesiie perklowani miesa/ Gosp. Miesna, 1983, v.4, №4. P. 8-14.173 .Verfahren zur production von pokelwaren. /Urban K., Witt M., Seidemann G., Zimmermann H. Fleisch. 1984, 38, 4. - S.74-75.

135. Vorobev M.M., Paskonova E.A., Vitt S.V.// Narung/Food. 1986. - v. 30. №10.-P. 996-1001.

136. Wierbicki E., Deatherage F.E. Determination of woterholding capacity jf frech meat/ Agr. And Food Chem., 6- 387-389.

137. Whitakel J.R., Grauum P.E. Anabsolute method for protein determination based on difference in absorbance at 235 and 280 nm.- Anal. Biochem., 1980, 109, 6. 156-159.

138. Wirth F. Bruhwurstherstellung grundlagen der farbildung. Fleischwirtshaft.-1975, 55, 1.-P. 17-20.