автореферат диссертации по технологии продовольственных продуктов, 05.18.04, диссертация на тему:Разработка эффективной технологии деликатесных изделий из говядины ранних сроков автолиза

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Современное состояние исследований послеубойных изменений в животных тканях.

1.1.1 Изменения углеводной системы в послеубойный период

1.1.2 Изменения в белковой системе мяса.

1.1.3 Активность комплекса тканевых протеолитических ферментов

1.2 КАЛЬЦИЙ И ЕГО РОЛЬ В ПОСЛЕУБОЙНЫХ ИЗМЕНЕНИЯХ ЖИВОТНЫХ ТКАНЕЙ

1.2.1 Физико-химические свойства кальция

1.2.2 Роль кальция в посмертном сокращении мышц

1.2.3 Влияние ионов кальция на структуру белковых макромолекул

1.3 Изменения свойств мяса при посоле на разных стадиях автолиза

1.3.1 Изменение биохимических свойств соленого

1.3.2 Изменение физико-химических показателей соленого сырья.

Основной задачей, стоящей перед мясной промышленностью, является комплексная и безотходная переработка сельскохозяйственной продукции, предупреждение потерь сырья и максимальное увеличение объема производства пищевых продуктов.

Рациональное использование сырья предусматривает сохранение его качества на всех этапах технологического процесса от транспортировки животных на мясокомбинат и их убоя до упаковки и хранения готовой продукции, использование оптимальных способов ведения технологических процессов.

Одним из направлений интенсификации технологии копченостей является использование парного мяса. Производство мясных продуктов из парного сырья позволяет экономить энергию, поскольку такое сырье не требует охлаждения, уменьшить потери массы за счет снижения усушки, а также в несколько раз сократить время технологического процесса. Разделка и обвалка парного мяса имеет ряд экономических и технологических преимуществ: улучшение условий труда, экономия рабочего времени, увеличение выхода мяса, сокращение требуемого объема производственных помещений, что в целом повышает рентабельность производства.

Повышению эффективности мясного производства способствует также рациональное использование частей туши при промышленной разделке. Разделка и сортировка мяса крупного рогатого скота специфична для отдельных стран, что обусловлено требованиями потребителей, структурой ассортимента вырабатываемых мясных продуктов, уровнем технологии и техники.

В решении ряда задач по использованию парного мяса при производстве продуктов необходимо отметить роль и значение, которые имеют труды многих отечественных и зарубежных ученых (Большаков A.C., Буш-коваЛ.А., Васильев A.A., Журавская Н.К., Крылова H.H., Кудряшов JI.C., Липатов H.H., Лисицын А.Б., Мадагаев Ф.А., Орешкин Е.Ф., Павлов Д.В., Рогов И.А. Смородинцев И.А., Соловьев В.И., Соколов A.A. Татулов Ю.В., Banu С., Duda Z., Fischer С., Gillet Т.А., Hamm R., Henrickson R.L., Honikel K.O., Kaufmann R.G., Kim Ch.J., Knipe C.L., Offen G., Scheid D., Takahashi K., Wirth F.). Вместе с тем, с появлением новых знаний по теории созревания мяса возникает необходимость изучения процессов, происходящих в сырье при послеубойном хранении и посоле на ранних стадиях автолиза.

Определяющим условием формирования качества и выхода продуктов является уровень и характер развития автолитических процессов. На основе биотехнологии представляется возможным регулировать процессы созревания и посола мяса, что позволит осуществлять разработку новых видов мясных продуктов.

Главным достоинством парного мяса является его большая влагопог-лощаемость, которая во многом определяется уровнем pH. В парном мясе она максимальна и концентрация ионов водорода предельно удалена от изоэлектрической точки белков. При посоле парного мяса резко снижается скорость распада гликогена и накопления молочной кислоты. Способность мяса удерживать большое количество воды зависит также от состояния мышечных белков. Основные мышечные белки, находясь в диссоциированном состоянии, обладают высокими лиофильными свойствами, что способствует сохранению их высокой водоудерживающей способности.

Преимущества парного мяса проявляются также за счет высоких технологических свойств белков соединительной ткани и, в частности, хорошей растворимости коллагена.

Важным процессом в технологии мясопродуктов является посол сырья, при котором в мясо вводят хлорид натрия и другие ингредиенты, придающие ему необходимые функционально-технологические свойства и определенные качественные характеристики готовому продукту (вкус, консистенция, сочность и др.). При этом необходимо учитывать, что посол мясного сырья в парном состоянии с применением интенсифицирующих факторов имеет свои особенности.

С целью интенсификации технологических процессов, рационального использования сырья, сокращения энергозатрат на производство, улучшения качества продуктов и повышения их выхода, а также учитывая современные представления об автолитических изменениях в животных тканях необходимо исследовать характеристики парного мяса, влияние условий посола на изменение свойств мясного сырья и качество готовой продукции. Особую актуальность эти исследования приобретают в связи с имеющейся на этот счет информацией, которая, порой, противоречит друг другу.

ВЫВОДЫ

Сформулированы основные принципы использования парного и ранних стадий автолиза NOR и DFD мяса для производства продуктов из говядины с применением интенсифицирующих факторов, обеспечивающих повышение эффективности производства и качества готовой продукции.

Расширены представления о биохимических изменениях в мясе с NOR и DFD свойствами, влияющими на его прочностные характеристики. Показано, что формирование нежности автолизирующей мышечной ткани происходит под воздействием, по крайней мере, двух факторов: тканевых притеолитических ферментов и вследствие неферментативной деградации мышечных белков под действием ионов кальция.

Установлено, что в первые часы автолиза высокую активность проявляют кальций зависимые нейтральные протеиназы мышечной ткани и, в частности, fi - кальпаин, который участвует в тендериза-ции мяса на ранних стадиях послеубойного хранения. Получены доказательства структурных изменений цитоскелетных белков мышечной ткани в послеубойный период, подтверждающие теорию японских исследователей о неферментативной тендеризации мяса. Установлено, что на активность ц - кальпаина и неферментативную деградацию миофибрилл мышечной ткани влияют ионы кальция, концентрация которых в саркоплазме клеток в первые часы автолиза возрастает практически на три порядка. Выявлено, что введение в мышечную ткань эндогенного кальция в определенных концентрациях ускоряет процесс деструкции цитоскелетных белков.

Установлена динамика накопления свободных аминокислот и распада нуклеотидов в автолизирующей несоленой и соленой NOR и DFD мышечной ткани говядины. Приведена сравнительная количественная и качественная характеристика состава свободных аминокислот в продуктах из говядины, изготовленных из охлажденного и парного мяса, в том числе с применением рассола, содержащего хлорид кальция.

На основании выполненных эксперментов дана сравнительная характеристика физико-химических, структурно-мханических и органолеп-тических показателей продуктов из говядины, выработанных из охлажденного и парного сырья. Установлено, что использование парного NOR и DFD мяса, а также сырья с DFD свойствами ранних стадий автолиза позволяет получить продукт высокого качества и увеличить выход варено-копченых изделий не менее, чем на 5 %. С учетом выполненных теоретических и экспериментальных исследований разработана эффективная технология копчено-вареных продуктов из NOR и DFD говядины, предусматривающая шприцевание сырья рассолом, содержащим хлорид кальция, в парном состоянии или на ранних стадиях автолиза, выдержку его при температуре 0.4 °С в течение 10-12 часов, циклическое механическое массирование и последующую термическую обработку. Разработано и утверждено «Изменение №2» к нормативной документации ТУ 9213406-00419779-2002 на производство говядины копчено-вареной. Расчетный экономический эффект от внедрения составил 11,2 тыс. руб. на 1 т готовой продукции.

4.5 Заключение

На основании полученных экспериментальных данных установлена динамика термостабильности ц- кальпаина при температурах от 40 до 70 °С. Показано, что при всех исследованных температурах вначале наблюдается рост активности фермента, а по достижении некоторого максимума, характерного для каждой температуры, происходит его инактивация. Полученные кривые описываются экспоненциальной зависимостью, из которой можно определить константу скорости реакции. Результаты кинетических исследований активности ¡х- кальпаина показали, что инактивация /х- кальпаина при нагреве характеризуется реакцией первого порядка.

Установлено, что при нагреве в присутствии хлорида натрия, независимо от температуры активность микрокальпаина постоянно снижается.

Анализ исследования величины напряжения среза и степени пе-нетрации варено-копченых изделий из говядины показал, что посол парного DFD и NOR сырья способствует получению продукта с более нежной консистенцией, по сравнению с изделиями из охлажденного сырья.

Состояние и свойства белков мышечной ткани на момент посола определяют изменение их при тепловой обработке и существенным образом влияют на влогоудерживающую способность, содержание влаги и посолочных ингредиентов в готовом продукте. Как свидетельствуют полученные данные, независимо от принадлежности сырья к NOR и DFD качественным группам наибольшей влагоудерживающей способностью обладают образцы варено-копченой говядины, изготовленные из парного мяса, что и определяет количество в них влаги. Так, продукты из парной NOR говядины содержали влаги на 2,5 % больше, чем из охлажденной. Необходимо отметить, что содержание влаги и, в первую очередь, влагоудерживающая способность, определяют сочность продукта и его выход.

Выявлено, что пониженное содержание хлорида натрия в готовых продуктах из DFD сырья на фоне более высокого влагосодержания предопределили повышенный показатель активности воды по сравнению с изделиями из NOR говядины, посоленной как в парном, так и в охлажденном состояниях. С целью выравнивания конечного содержания NaCl в продуктах из сырья с различным характером автолиза и снижения показателя активности воды в продуктах из DFD сырья следует для DFD мяса использовать несколько большее количество поваренной соли.

Как показали результаты наших исследований, варено-копченые изделия из парного NOR и DFD сырья имеют более яркую окраску, однако, продукты из DFD мяса темнее по сравнению с изделиями из NOR сырья.

Согласно полученным данным, в продуктах из парного NOR мяса образуется больше нитрозопигментов, чем в изделиях из DFD сырья. Этот показатель для продуктов из NOR мяса на 15,3 % выше, чем для продуктов из DFD сырья. Параллельно более высокому содержанию нитрозопигментов в продуктах из NOR говядины наблюдается более низкий уровень остаточного количества нитрита натрия.

На основании результатов экспериментальных исследований можно констатировать, что применение парного мяса способствует лучшему цветообразованию в продуктах из NOR и DFD говядины.

Установлено, что на фоне более высокого содержания нитрозопиг-ментов в продуктах из NOR говядины наблюдается более низкий уровень остаточного количества нитрита натрия. Вместе с тем необходимо отметить, что независимо от термического состояния сырья перед посолом и принадлежности мяса к одной из исследованных групп качества, остаточное содержание NaNÜ2 в готовых продуктах не превышает установленной нормы.

Исследования показали, что содержание белкового азота в готовых продуктах зависит от термического состояния сырья перед посолом и характера автолиза. Так, независимо от стадии посола мяса (в парном или охлажденном состоянии) в варено-копченой говядине из NOR сырья количество белкового азота больше на 5,0-7,5 % по сравнению с продуктом из DFD мяса.

Выполненные нами исследования по изучению содержания свободных аминокислот в продуктах, изготовленных из парного NOR и DFD мяса, показали, что как в сырье, так и в готовых изделиях из NOR говядины, общее содержание свободных аминокислот превышает их количество в DFD мясе и в продуктах из него соответственно на 27,8 % и на 41,2 %. Повышенным содержанием свободных аминокислот и, соответственно этому, небелкового азота в продуктах из NOR говядины можно объяснить более выраженный вкус и аромат изделий из такого сырья по сравнению с DFD мясом.

В результате выполненных экспериментов зафиксирован более ускоренный распад нуклеотидов до нуклеозидов в NOR говядине, посоленной в парном состоянии, в сравнении с обработанной хлоридом натрия в охлажденном виде. Причиной ускоренного распада АТФ в соленом парном мясе может быть активирующее действие хлорида натрия, а по мнению германских исследователей (Hamm R., van Hoof, 1974) более быстрому распаду АТФ может способствовать ускоренное освобождение ионов кальция из саркоплазматического ретикулума и обмен их на ионы натрия.

На основании опытных данных можно утверждать, что для получения продукта, содержащего необходимое количество нуклеозидов, придающих ему вкус и аромат, целесообразно говядину с NOR свойствами подвергать посолу в парном состоянии.

Изменения содержания нуклеотидов и нуклеозидов в DFD говядине и солено-вареных продуктах из нее идентичны изменениям в NOR сырье, однако, уровень содержания их значительно меньше.

Микробиологические исследования показали, что использование парного сырья для производства варено-копченых продуктов из говядины позволяет заметно улучшить санитарно-гигиеническое состояние готовых изделий, особенно из DFD мяса.

ГЛАВА 5 РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ КОПЧЕНОСТЕЙ ИЗ ГОВЯДИНЫ РАННИХ СТАДИЙ АВТОЛИЗА

Внедрение передовых технологий, позволяющих экономить мясные ресурсы, в том числе за счет сокращения потерь при холодильной обработке мяса, способствует техническому прогрессу в мясной промышленности, К таким технологиям относится технология, предусматривающая использование парного мяса при производстве колбасных изделий и копченостей.

Использование парного мяса для выработки копченостей из говядины является одним из направлений в поисках путей интенсификации посола и улучшения качества изделий.

Как было показано нами в предыдущей главе, на ранних стадиях автолиза ионы кальция высвобождаются медленно и основная часть их накапливается в клетках мышц непосредственно перед наступлением посмертного окоченения при относительно высоких концентрациях АТФ, что согласуется с данными, полученными Hamm R. (1979b).

При переработке парного мяса технологический процесс осуществляется

На основании собственных результатов исследований (рис.7) можно заключить, что заметное снижение уровня АТФ в мышечной ткани говядины с NOR свойствами наблюдается по истечении 4 часов с момента убоя животного. Примерно к 12-18 часам автолиза концентрация ионов кальция в мышечной ткани (рис.6) достигает максимального значения, что свидетельствует о наступлении стадии посмертного окоченения.

Следовательно, с учетом полученных данных можно считать, что говядина с NOR свойствами может находиться в парном состоянии около 3-4 часов при температуре 0-4 °С. При этом температура мышц в процессе автолиза постепенно снижается, однако к этому времени она будет выше 20 °С.

Результаты наших исследований и других авторов (Fischer Cr., Hamm R., 1980) показали, что вследствие истощения запасов АТФ (рис.7) и гликогена перед убоем животных в мясе с DFD свойствами не наступает посмертного окоченения, характерного для NOR сырья. Следовательно, отсутствие ярко выраженной стадии посмертного окоченения в DFD мясе дает возможность использовать такое сырье для производства соленых изделий на ранних стадиях автолиза без выдержки его на созревании. Указанные различия в характере автолиза мясного сырья, вероятно, обусловлены различной активностью лизосомальных ферментов, вызывающих эти изменения и, в первую очередь, ферментов гликолиза.

Как свидетельствуют многочисленные публикации и результаты собственных исследований (Лисицын А.Б., и др., 2002) переработка парного мяса позволяет не только сократить длительность технологического процесса, но и снизить затраты на производство, а также улучшить качество готовой продукции.

С учетом анализа литературных данных и результатов собственных исследований нами предложена схема переработки NOR и DFD говядины ранних стадий автолиза (рис. 15), предусматривающая сортировку туш на качественные группы с выделением NOR, PSE и DFD сырья непосредственно после разделки в цехе убоя. Это позволяет использовать NOR DFD говядину в парном состоянии, a DFD, кроме того, на ранних стадиях автолиза, что является экономически выгодным и

Рис.15 Технологическая схема производства варено-копченых продуктов из парной и ранних стадий автолиза NOR и DFD говядины позволяет получить соленые продукты высокого качества (Полякова A.B. и др., 2001).

Перспективным направлением эффективного использования мясного сырья является создание технологических решений на основе использования парного мяса и новых биотехнологических приемов, позволяющих интенсифицировать и рационально ими управлять (Хлебников В.И. и др., 1986, Лисицын А.Б. и др., 2001).

Для интенсификации процесса посола мясного сырья, как правило, применяют механическое массирование. С целью изучения влияния массирования на изменение свойств мяса, посоленного в парном состоянии, нами были проведенны исследования, результаты которых показали, что при механической обработке парного прошприцованного рассолом мяса образуется большое количество вспененного эксудата. Это приводит к экстрагированию из соленого сырья растворимого белка, который остается на его поверхности и теряется при дальнейшей технологической обработке. Кроме того, вследствие образования большого количества вспененного эксудата снижается эффективность механической обработки мясного сырья (рис. 16).

Испытания проводили следующим образом, Парную говядину шприцевали рассолом в количестве 20 % к масее сырья. Затем часть соленого сырья загружали в массажер, добавляли 7 % рассола и массировали в циклическом режиме (15 мин вращение и 45 мин покой в течение 8-12 часов). Вторую часть нашприцованного рассолом сырья загружали в емкости и подвергали охлаждению в течение 10-12 часов при температуре 2-4 °С, после чего также загружали в массажер, добавляли рассол и массировали в том же циклическом режиме. А iß

Т-1-1-г

О 2 4 6 8 10 12 14 16

Продолжительность массирования, ч

Рис. 16 Изменение массы соленой NOR говядины (А посоленной в парном состоянии, В - посоленной в охлажденном состоянии) в процессе массирования

Из рис. 16 видно, что при массировании парного соленого мяса, в первые часы обработки наблюдаются значительные потери массы вследствие выделения слабо связанной влаги и растворимых в ней белков. При дальнейшей механической обработке в результате частичных деструктивных изменений, приводящих к разрыхлению тканей, происходит связывание рассола и увеличение массы образцов. Аналогичная динамика изменения массы наблюдается и в образцах парной говядины, подвергнутых предварительному посолу, охлаждению в течение 10-12 часов и последующему массированию. Однако хорошо видно, что при массировании предварительно посоленного охлажденного мяса потери массы в первые часы обработки значительно меньше, чем при массировании парного сырья. При этом количество удерживаемого мясным сырьем рассола на 9,1 % больше.

Учитывая результаты экспериментов, нами предложен способ посола парного мяса для производства копченостей из NOR говядины, который предусматривает шприцевание парного сырья рассолом, выдержку его в посолочных емкостях для завершения гликолитических процессов и последующее механическое массирование с целью тендеризации мяса и равномерного распределения посолочных игредиентов.

С учетом того, что в DFD сырье не происходит глубоких автоли-тических изменений нами рекомендовано использование такого мяса либо в парном состоянии, либо после кратковременного охлаждения в течение не более 24 часов. Затем, после массирования, соленое сырье формуют, подпетливают и направляют на термическую обработку в соответствии с действующей технологической инструкцией на производство изделий из говядины. В качестве протопипа была выбрана варено-копченая говядина деликатесная (ТУ 9213-406-00419779-98).

Принимая во внимание результаты исследований, нами рекомендовано с целью интенсификации процесса тендеризации парного мяса под действием ионов кальция вводить в мышечную ткань хлорид кальция. Предварительными исследованиями было установлено, что с увеличением концентрации ионизированного кальция в мышечной ткани с 0,1 до 5,0 шМ повышается степень деструкции белковых макромолекул. Однако, как показали результаты опытов, при увеличении концентрации ионов кальция свыше 3,0 шМ скорость деградации цитоскелетных белков замедляется. Учитывая эти обстоятельства в состав рассола мы добавляли 0,7 % хлорида кальция. При проведении экспериментов парные мышцы шприцевали рассолом, содержащим 0,7 % хлорида кальция, выдерживали в камерах посола в течение 10-12 часов и подвергали массированию.

Из рис.17 видно, что величина напряжения среза массированной

В 179,1

А 245,3-'

Рис 17 Напряжение среза (кПа) парной говядины (А), массированной с использованием традиционного рассола (В) и массированной с использованием рассола с хлоридом кальция (С) говядины, нашприцованной рассолом, содержащим СаСЬ, на 14,9 % меньше, чем образцов, нашприцованных традиционным рассолом. Результаты выполненных исследований согласуются с данными, полученными японскими исследователями (Takahashi К., 1999, Yamanore М., 1999), утверждающими о возможности тендеризации мяса под действием ионов кальция.

На основе проведенных исследований разработаны варианты технологии соленых продуктов из NOR и DFD говядины и составлены изменения к техническим условиям и технологической инструкции (Приложение 2,3,4,5,6,7). Особенностью предлагаемых технологических схем является то, что парные полутуши предварительно сортируются, и выделяются две качественные группы мяса: NOR и DFD.

С 152,4

Как свидетельствуют полученные данные, применение многокомпонентных рассолов и механической обработки сырья в процессе посола способствует более интенсивному накоплению в сырье веществ, являющихся предшественниками вкуса и аромата готовых продуктов (табл.17). Повышается их переваримость (рис.18).

Из материалов, представленных в таблице 17 видно, что общее содержание свободных аминокислот в продуктах из NOR и DFD парной говядины, прошприцованной рассолом, содержащим хлорид кальция, заметно больше, чем в продуктах, обработанных традиционным рассолом. Так, в варено-копченой говядине из NOR сырья количество свободных аминокислот больше на 13,8 %, а в изделиях из DFD говядины - на 10,7 %).

Более высокое содержание свободных аминокислот в продуктах, обработанных рассолом, содержащим хлорид кальция, косвенно свидетельствует о более интенсивных деструктивных процессах, чем в парном мясном сырье, обработанном традиционным рассолом.

Наряду с этим были проведены исследования переваримости in vitro белков варено-копченой говядины из NOR и DFD говядины, нашприцованной традиционным рассолом и рассолом, содержащим СаС12. Наибольшая степень гидролиза белков под действием пищеварительных ферментов зафиксирована для продуктов из парного мяса, обработанного рассолом с хлоридом кальция (рис.18).

По всей вероятности, в результате неферментативной деструкции цитоскелктных белков под действием ионов кальция и протеолиза белковых макромолекул вследствие активации /i-кальпаина повышается доступность белков мышечной ткани пищеварительным ферментам.

1. Абель Э.А. 1971. Увеличение выхода и улучшение качества продукции при посоле парной свинины. М.: ЦНИИТЭИмясомолпром, вып. 13, С. 20-24.

2. Альбрехт В., Гасман Б., Рапопорт С., Шульц В.- 1980а. Изучение биохимии посмертного окоченения.- ХХУ1 Европейский конгресс научных работников мясной промышленности.- М.: Пищевая промышленность, С. 91-92.

3. Альбрехт В., Ленгерхен Г.В., Ноак Р., Пфейфер X., Пинбильски X.-1980b. Изучение причин образования у свиней PSE мяса.- ХХУ1 Европейский конгресс научных работников мясной промышленности.- М.: Пищевая промышленность, С. 19-20.

4. Ахназарова С.А., Кафаров В.В. 1985. Методы оптимизации эксперимента в химической технологии. М.: Высшая школа. - 327 С.

5. Балабук A.A., Лясковская Ю.Н. 1978. Влияние тепловой обработки и посола на содержание в свинине свободных аминокислот.// Мясная индустрия СССР, № 3, С. 33-34.

6. Барнетт Г., Нордин X., Берд Г., Рубин Г. 1965. Изучение факторов, влияющих на вкус соленого окорока. XI Европейский конгресс работников НИИ мясной промышленности. Белград, С. 1-2.

7. Береза И.Г. 1979. Влияние предубойного содержания молодняка крупного рогатого скота на количество и качество мяса. // Мясная индустрия СССР, № 3, С. 38-42.

8. Богуш A.A. 1983. Пути повышения качества свинины при промышленной технологии ее производства. — М.: Ветеринария, № 5, С. 66-68.

9. Большаков A.C., Мадагаев Ф.А. 1982. Посол гоаяжьего мяса шприце-ваниемм и массированием . //Известия ВУЗов. Пищевая технология, № 6, С. 30-32.

10. Большаков A.C., Эстебесов M.А. 1980. Влияние способа посола на качественные показатели солено-вареной баранины. М.: ЦНИИТЭИмясо-молпром. Экспресс-информация, вып. 10, С. 23-26.

11. Большаков A.C. 1965. Исследование и совершенствование процессов производства соленых мясопродуктов: Дис. докт. техн. наук, М., 564 с.

12. Большаков A.C., Фомин А.К. 1962. Исследование влагосвязывающей способсности свинины при мокром посоле. // Мясная индустрия СССР, № 4, С. 56-59.

13. Большаков A.C., Фомин А.К. 1963. Накопление редуцирующих углеводов и изменение pH свиной мышечной ткани, автолизирующей в рассоле. // Известия ВУЗов. Пищевая технология, № 1, С. 30-32.

14. Большаков A.C., Алигаджиева JI.M. 1997. Исследование качества консервов, вработанных из мяса говядины различной стадии автолиза.// 5 Междунар. Симп. «Экология человека: пищевые технологии и продукты на пороге 21 в». — Тез. Докл. Пятигорск. - С.

15. Брянская И.В. Драгина В.В., Олефирова А.П. Шагдурова С.Г. Хагдаева О .Я. 1984. Влияние технологии посола конины на свойства полуфабриката. // Известия ВУЗов. Пищевая технология, № 6, С. 47-49.

16. Будыг Я., Направникова Е. 1985. Изучение качественных и количественных изменений микрофлоры PSE и DFD мяса в отношении еготехнологической используемости. XXXI Европейский конгресс научных работников мясной промышленности. София, С. 384-388.

17. Бушкова JI.A., Семина Т.В. 1980. Особенности сырья промышленного откорма. Сб. докл. ХХУ1 Европейского конгресса научных работников мясной промышленности, С. 23-27.

18. БегшоуК. 1985. Мышечное сокращение. М.: Мир, 1985, 167 с.

19. Васильев A.A., Олефирова А.П. Цыренов Б.Д. 1979. Физико-химические процессы при холодильной обработке и хранении соленого мяса. М.: ЦНИИТЭИММП. Холодильная промышленность и транспорт. Обзорная информация, 41с.

20. Вирт Ф. 1978. Величина pH при выборе мяса и при изготовлении мясопродуктов./ Пер. ВЦП А-68035, Die Fleischerei, 29, 4,42, 44-47.

21. Воскобойников Г. 1966. Количественное определение свободных тканевых рибонуклеотидов методом высоковольтного электрофореза.// «Биохимия», т. 31, №6, С. 1041.

22. Головкин Н., Цыренов Б., Васильев А., Шитиков Ю. 1973. Изменения в говядине при охлаждении и посоле мяса в тушах. // Мясная индустрия СССР, № 9, С. 37-39.

23. Головкина М.И.,Седова В., Новотельнов Н. 1968. Влияние системы аскорбиновая кислота флавоноиды на активность протеолитических ферментов.//Мясная индустрия СССР, №5, С. 36-38.

24. Дроздов Н.С., Искандарян A.K. 1958. Интенсификация посола свинины и улучшение качества продуктов. // Известия ВУЗов. Пищевая технология, №5, С. 74-78.

25. Дуда 3. 1959. Влияние некоторых технологических факторов на начальные стадии автолиза мышечной ткани свиного мяса. Автореф. дисс. канд. техн наук, М., 24 с.

26. Журавская Н.К 1952. Гликолитический и амилолитический распад мышечного гликогена в процессе созревания мяса.- Автореферт дисс. Канд. хим. наук. М., 17 с.

27. Журавская Н.К., Перкель Т.П. 1981. Цветообразование комбинированных вареных колбас, содержащих молочный коопреципитат. // Известия ВУЗов. Пищевая технология, №1, С. 38-40.

28. Каган И., Саенко И. 1972. Влияние продолжительности созревания мяса перед посолом на влагопоглощаемость и способность фарша удерживать влагу при варке. // Мясная индустрия СССР, № 3, С. 36-39.

29. Конецкий О. 1985. Влияние предубойных факторов на качество свинины./Пер. ВЦП, №Н-№ 35383. Zivocisna vyroba, 30, 8, С. 743-748.

30. Корниенко Л.И. 1986. Влияние pH на пищевую ценность белков формованной говядины.- Киев : Техника, вып.32. С. 25-27.

31. Крехов Н.М., Белоусов A.A., Веселова П.П., Плотников В.И., Кравец Т. 1974. Влияние электротока при оглушении крупного рогатого скота на качество мяса.// Мясная индустрия СССР, № 7, С. 37-39.

32. Kudryashov L.S., Potipayeva N.N., Neginsky V.A., Bolshakov A.S. 1989. Kinetic of inhibition of pork muscle cathepsin D with curing ingredients. 35th International congress of meat science and technology. Copenhagen, Denmark, 234-237.

33. Кудряшов JI.C. Потипаева H.H. 1995. Катепсины и их роль при созревании и посоле мяса.- М.: АгроНИИТЭИпищевая промышленность. Серия мясная и холодильная промышленность. Обзорная информация, вып. 2, 27 с.

34. Кудряшов Л.С., Гуринович Г.В. 1994. Изменение цветовых характеристик мяса в процессе технологической обработки .- М.: АгроНИИТЭИ-мясомолпром. Обзорная информация. Мясная промышленность, М., 33 с.

35. Кудряшов Л.С., Полякова A.B., Кудряшова O.A. Влияние электростимуляции на внуриклеточную концентрацию ионов кальция и активность /i-кальпаина мышечной ткани с различным характером автолиза.//Хранение и переработка сельхозсырья. 2001, №5, С.26-28.

36. Кудряшов Л.С., Лисицын А.Б., Полякова A.B. Биохимические изменения говядины с различным характером автолиза.// Материалы Международной научно-практической конференции «Пища, экология, качество». Новосибирск.- 2002.- С.48-50.

37. Кудряшов Л.С., Лисицын А.Б., Полякова A.B. Интенсивность цвета парной и соленой говядины как функция конечного значения pH.//I

38. Труды Научно-практической конференции. Технологические аспекты комплексной переработки сельскохозяйственного сырья при производстве экологически безопасных пищевых продуктов общего и специального назначения. Углич: 2002.- С.255-258.

39. Лаврова Л.П., Проселкова Т.И. 1973. Влияние термического состояния мяса и продолжительности посола на качество ветчинных изделий. -Труды ВНИИМП, вып.27, С. 36-44.

40. Левицкий Д.О. 1990. Кальций и биологические мембраны. М.: «Высшая школа», 81с.

41. Лисицын А.Б., Полякова A.B., Кудряшов Л.С., Маликова В.И., Шабол-дина О.В. Технологические аспекты переработки парной говядины. //Сборник докладов Международной научной конференции. «Функциональные продукты», М., 2001, С.274-276.

42. Лисицын А.Б., Кудряшов Л.С., ГутникБ.Е., Маликова В.И., Шаболдина О.В., Мотовилина A.A., Полякова A.B. Конкурентные технологии колбасного и полуфабрикатного производства.//Все о мясе., 2001, №2, С.14-17.

43. Лисицын А.Б., Кудряшов Л.С., Алексахина В.А., Полякова A.B., Преимущества переработки парного мяса.// Все о мясе.- 2002.- № 2.- С.8-13.

44. Лисицын А.Б., Кудряшов Л.С., Алексахина В.А., Полякова A.B. Использование парного мяса в производстве колбасных изделий.// Все о мясе.- 2002.- № 3.- С.3-10.

45. Маренков А.И. 1986. Зависимость количественных и качественных показателей мясной продуктивности от транспортировки и предубойной выдержки скота. // Мясная индустрия СССР, № 4, С. 10-12.

46. Мелехова Н.И. 1985. Улучшение качества мясных продуктов. М.: ЦНИИТЭИММП. Обзорная информация. Мясная промышленность. 21 с.

47. Месхи А.И. 1984. Биохимия мяса, мясопродуктов и птицепродуктов.-М.: Легкая и пищевая промышленность, С. 170-171.

48. Михайлова М.М., Овчинникова Л.П. 1970. Содержание свободных аминокислот в окороках в процессе посола и после термической обработки. Труды ВНИИМП, вып. ХХП, С. 143-151.

49. Немчинова И.П. 1980. Атакуемость белков мышечной ткани свинины протеолитическими ферментами. //Мясная индустрия СССР, № 6. С. 34-35.

50. Никитина З.К., Могильский В.Н., Ребров Л.Б. 1986. Изменение Са2+-АТФ- Азной активности миозина в процессе аутолиза. // Всесоюз. Симпоз. По мед. Энзимологии. Тезисы докл. М:. С.73.

51. Орешкин Е.Ф., Борисова М.А., Ташпулатов Н.М., Большаков A.C. 1986. Термогравиметрическое исследование потерь массы парной говядины.//Мясная индустрия СССР, №1. —С. 40-42.

52. Орешкин Е.Ф., Борисова М.А. 1987. Изменение конформации белков актомиозинового комплекса при созревании свинины. // Мясная индустрия СССР, №1.- С. 43-45.

53. Павловский П.Е. 1957. Автолитические изменения в измельченной мышечной ткани.// Мясная индустрия СССР, № 2, С. 42-44.

54. Павловский П.Е. 1960. Автолитические превращения измельченной мышечной ткани в процессе посола.// Известия ВУЗов. Пищевая технология, № 5. С. 37-41.

55. Павловский П.Е., Пальмин В.В. 1975. Биохимия мяса. М.: Пищевая промышленность, С. 262-269.

56. Панов В.П., Фурсова В. 1997. Микроструктурные особенности говядины в системе сертификации.- Материал 35 Отчетной научной конференции Воронежской государственной технологической академии за 1996 г., Ч. 1.- Воронеж, 1997.- С. 47.

57. Пезацки В. 1964. Послеубойное изменение животного сырья.- М.: Пищевая промышленность, 226 с.

58. Подлубная З.А. 1981. Формирование сократительных структур в миоге-незе. // В кн.: Проблемы миогенеза. Л., С. 51-74.

59. Полякова A.B., Лисицын А.Б., Кудряшов Л.С. Эффективность использования парной говядины для производства копченостей. //Материалы четвертой Международной научно-технической конференции «Пища. Экология. Человек». М.: 2001 .-С.245-246.

60. Проселкова Т.И. 1977. Основные направления интенсификации производства ветчинных изделий повышенного качества. Труды ВНИИМП, вып. 4, С. 33-39.

61. Проселкова Т.И., Баграева Г. 1973. Использование парного мяса при производстве ветчинных изделий. // Мясная индустрия СССР, № 5, С. 17-18.

62. Рогов И.А., Чоманов У.Ч. 1979. Метод определения формы и энергии связи влаги в пищевых продуктах. Методические указания к работам, выполняемым по системе УИРС и НИРС. - М.: 17 с.

63. Рогов И.А., Моисеенко E.H. 1981. Электростимуляция мышечной ткани говядины. // Мясная индустрия СССР, № 2, С. 31-33.

64. Смородинцев И.А. 1933. Химические и физико-химические изменения при созревании мяса.- Труды НИИ мясной промышленности.- M-JI.: Снабтехиздат, вып.2. С. 3-13.

65. Смородинцев И.А. 1939. Теория созревания мяса. // Мясная индустрия СССР, № 3. С. 22-28.

66. Солнцева Г.Л., Лясковская Ю.Н. 1982. Фотометрические методы ускоренного определения белков в мясе и мясопродуктах.- М.: ЦНИИТЭИММП. Мясная промышленность. Обзорная информация. 28 с.

67. Соловьев В.И. 1966. Созревание мяса.- М.: Пищевая промышленность, 338 с.

68. Соловьев В.И., Щеголева О.П., Агапова 3.А. 1964. О начальной стадии протеолиза белков фракции миозина, происходящего в процессе созревания мяса. М.: Биохимия, т. 29. С. 393-398.

69. Татулов Ю.В., Осипов М.Г., Горбатая А.П., Миттельштейн Т.М. 1979. Влияние послеубойной выдержки свиней на выход и качество мяса.-Труды ВНИИМП, вып. 5, С. 25-29.

70. Татулов Ю.В., Курицын Н.И., Немчинова И.П., Миттельштейн Т.М. 1984. Особенности качества сырья мясной промышленности, постулающего из животноводческих комплексов. М.: ЦНИИТЭИмясомол-пром. Мясная промышленность, С.40-42.

71. Фомин А.К. 1963. Исследование влияния автолиза свинины на качество соленых изделий. Дисс. канд. техн. наук. М., 176 с.

72. Хлебников В.И., Саломатин А.Д., Кедров В.Ф. 1986. Тенденции развития технико и технологии производства парного мяса и использование его для выработки мясных продуктов. М.: АгроНИИТЭИММП. Обзорная информация. Мясная промышленность. 29 с.

73. Шалушкова Л.П., Иванов К.А., Светлов В.М. 1977. Использование ' парного мяса при выработке вареных колбас и копченостей. М.:

74. АгроЦНИТЭИММП. Обзорная информация. Серия: Мясная промышленность. 27 с.

75. Шишкина H.H., Каневская A.B. 1989. Производство полуфабрикатов из парного мяса. АгроНИИТЭИММП. Обзорная информация. Серия Мясная промышленность. 28 с.

76. Юсов В., Остоловский Е. 1974. Изменение содержания нуклеотидов и гликогена в мышечной ткани свиней. // Мясная индустрия СССР, №11, С. 34-35.

77. Anderson Т.J., Parrish F.C., Jr. 1989. Postmortem degradation of titin and nebulin of beef steaks varying in tenderness. //Journal Food Science.-54, №3.-748-749.

78. Asghar Ali, Yeates N.T.M. 1978. The mechanism for the promotion of tenderness in meat during the postmortem process a reviw.-CRC Crit.Rev. Food Science and Nutr. 10, 2, 115-145.

79. Bendall .R. 1978. Variability in rates of pH fall and lactate preduction in the muscle on cooling beef carcasses.- Meat Science, 19, 91-99.

80. Bird J.W.C., Carter J.H. 1980. Proteolytic enzymes in striated and nobnstri-ated muscle. In: Degradative processesin heat and skeletal muscle. Esevier/North Holland Biomedical press, New York: 51-85.

81. Birkhold S.G., Morgan J.B., Miller R.K. & Sams A.R. 1992. Proteolytic mechanism of mature cow meat tenderization by calcium injection. Proceedings of Institute of Food Technologists Annual Meeting, New Orleans, LA, 153-161.

82. Carles L. 1982. Comment mesurer la couleur de la viande.- Alimentation, 102, 117-120.

83. Chean K.S., Chean A.M., Grosland A.R., Casey J.C., Webb A J. 1984. Rela1. I Itionship between Ca release sarcoplasmic Ca glycjlisis and meat quality in halothane-sensitive and halothane-insensitive pig.- Meat Science, 10, 1, 117-123.

84. Cooper G.N.P. 1970. Ni index better way to cure meat. Food Eng., 42, 6, 82-83.

85. Coretti K. 1975. Rohwurst und rohfleischwaren. 11 Teil Rohfleischwaren (Fortsetzung) pokelprozeb und pokelbakterien. Fleischwirtschaft, 55, 10,1365-1376.

86. Dalrymle R.H., Hamm R. 1974. Einfluss von Natriumchlorid auf den Abbau von Glykogen in zerkleinertem Rindermuskel.- Fleischwirtschaft, 54, 6, 10841086.

87. Davey C.L. & Gilbert K.V. 1974. The mechanism of cold-induced shortening in beef muscle. Journal Food Science, 9, 51-58.

88. Davey C.L., Gilbert K.V. 1976. The temperature coefficient of beef ageing.-Journal Science Food Agric.,27, 2, 244-250.

89. Deng J.C. & Lillard D.A. 1873. The effect of curing agents, pH and temperature on the activity of porcine muscle cathepsins. Journal Food Science, 38, 2, 299-302.

90. Denton R.M. & McCormack J.G. 1980. Fed. Eur. Biochem. Soc. Lell, 119, 1.

91. DranafieldE. 1999. Meat tenderness-the i- calpain hypothesis. 45th International Congress of Meat Science and Technology. Japan, 220-228.

92. Dransfield E., Jones R.C.D., Macfie H.J.H. 1981. Quantifying changes in tenderness during storage of beef. Meat Science, 5, 131.

93. Duda Z. Und Paszek J. 1982. Ausgewählte qualitatseigenschaflen aus kalt-bzw.Warmfleisch hergestellte dosenschinken in abhangigkeit zu unterschiedlicher erhitzung. Fleischwirtschaft, 62, 7, 1470-1473.

94. Duda Z., Smanko Т., Maslanka M. 1984. Aus kühl und Warmfleisch hergestellte Schinken einflub der gefrierlagerung auf physikalisch-chemische und organoleptische eidenschaften - Fleischwirtschaft, 64, 1, 34-40.

95. Dumont B.L. Valin C. 1973. Conservation de lonque duree abasse temperature et. vilien de faible hygrometrie du muscle de bovin. Evolution des proteines myofibrillaires.- Fnn. Techn. Agric.,20,1, 69-74.

96. Dutson T.R. 1982. Meat proteolysis.- Food Proteins Proc. Kellogg Found. Int. Symp., Gork. 21-24 Sept., London, New York, 329-339.

97. Dvorak L. & Vognarova I. 1970. Nitrioni bilkovin maso drobu a masnych vy-robku. Prumysl Potravin, 21,2, 35-38.

98. Endo M. 1977. Calcium release from the sarcoplasmic reticulum.- Pharmacol. Rev., 57, 71-108.

99. Etherington DJ., Taylor M.A. & Dransfield E. 1987. Conditioning of meat from different species. Relasionship between tenderising and the levels of Cathepsin B, Cathepsin L, Calpain I, Calpain n and ß glucuronidas. Meat Science, 20, 1.

100. Fischer Chr., Hamm R. 1980. Untersuchungen zum Problemes dunklen leimigen Rindfleisches (dark cutting beef). 2.Mittelung: postmortale biochiemische Vorgänge und Fleischbeschaffenheit.- Fleischwirtschaft, 60, 1, 108-112.

101. Fisher Chr. 1981. Veränderungen im Muskel nach dem Schlachten. -Fleischwirtschaft, 61, 12, 1830-1836.

102. Fox Jay D. JR. 1980. Diffusion of chloride, nitrite, and nitrate in beef and pork. Journal Food Science, 45, 6, 1740-1744.

103. Fritz J.D., Mitchel M.C., Marsh B.B., Greaser M.L. 1993. Titin content of beef in relation to tenderness. Meat Science, 33, 41-50.

104. Fritz J.D., Swartz D.R., Greaser M.L. 1989. Factors affecting polyacriamide gel electrophoresis and of high-molecular-weight myofibrillar proteins. Anal. Biochem. 180, 205-210.

105. Gillett T.A., Cfssidy R.D., Simon S. 1982. Ham massaging. Effect of massaging cycle, environmental temperature and pump level on yield, bind and color of intermittently massageg ham. Journal Food Science, 47, 8, 1083-1088.

106. Göll D.E., Otsuka Y., Nagainis P.A., Shannon J.D., Sheridhar K.S. & Mugu-ruma M. 1983. Role of muscle proteinase in maintenance of muscle integrity and mass. Journal Food Biohem., 7, 137.

107. Grau R & Bonu A. 1958. Uber freie aminosauren in frosohem und geppokeltem fleisch. Die Fleischwirtschaft, 2, 70-72.

108. Hamm R. 1973. Die Bedeutung des wasserbindugs Vermögens des fleisches bei der bruhwurstherstellung.-Fleischwirtshaft, 53, 1, 73-76, 79-81.

109. Hamm R. 1979a. Die Biochemie des Maskel-Calciums und ihre Bedeutung fur die Fleischqualitat. Teil n. Fleischwirtschaft, 59, 3, 393-399.

110. Hamm R. 1979b. Die Biochemie des Muskel-Calcium und ihre Bedeutung fur Fleischqualitat. Teil 2.-Fleischwirtschaft, 59, 3, 562-570.

111. Hamm R. 1982. Post mortem changes in muscle with regard to processing of hot-boned beef.- Food Technol., 35, 105-111.

112. Hamm R. 1988. Rindund echweinefleischnachdem schlachten. -Fleischerei, 2, 119-124.

113. Hamm R., Honikel K., Kim C.J. 1984. Veränderungen im schweine und rindermuskel nach dem schlachten. Ein beitrag zum problem des schlachtwarm-Entbeinens von Schweinen.- Fleischwirtschaft. 64, 7, 13871392.

114. Hamm R., van Hoof. 1974. Einflub von Natriumchlorid auf Abbau und kolloidchemische Wirkung von zugesetztem Adenosintriphosphat in zerkieinertem Rindermuskel post rigor. Z. Lebensmitt. Unters.-Forsch., 156,

115. HMÖerson D.W., Göll D.E., Stromer M.H. 1970. A comparison of shortening and z-line degradation in postmortem bovin, porcin and rabbit muscle.- Amer. J. Anat., 128, 117-123.

116. Hildebradt G. 1974. Konstitution, rigor mortis und fleishqualititat bein schlachtscwein.- Fleischwirtschaft, 54, 5, 926-931.

117. Honikel K., Roncales P., Hamm R. 1983. The influence of temperature on shortening and rigor on set in beef muscle.-Meat Science. 8, 3, 221-241.

118. Honikel K.O., Fischer Ch., Hamid A., Hamm R. 1981. Influence of postmortem changes in bovin muscle on water-holding capacity of beef. Posmortem storage of muscle at varios temperatures between 0 and 30° C.Journal of Food Science, 46, 1,23-28.

119. Honikel K.O., Hamm R., Kim C.J. 1986. Sarcjmere stortening of prerigor muscles and its influens on drip loss.- Meat Science, 16, 4, 267-282.

120. Honikel K.O., Kim C.J. 1985. Uber die ursahen der entstehung von PSE-schweinefleish.- Fleischwirtschaft, 65, 9, 1125-1131.

121. Horgan DJ. Kuyper R. 1985. Post-mortem glycolisis in rabbit Iongissimus dorsi muscles following electrical stimulation.- Meat Science, 12, 4, 225-241.

122. Horward A., Lee C.A., Webstor H.L. 1960. Studies on beef quality. C.3.I.R.O. Australian Division of Food Preservation Technical paper, 21.

123. Jeacocke R.E. 1984. The Control of Post-Mortem Metabolism and the of Rigor Mortis. Recent Advances in the Chemistry of Meat 14-15 Apr. 1983, 41-57.

124. Karlsson A., Essen-Gustavsson B. & Lundstrom K. 1994. Muscle glycogen depletion pattern in halothane-gene-free pigs at slaughter and its ralation to meat quality. Meat Science. 38, 91-101.

125. Karpinska B., Krzywicki K 1985-1986. Wspolzaleznosc miedzy zawartoscia wolnuch kwasow tluszczowych i trojglicerydow a ekstensywnoscia glikolizy u budla.- Rocz. Inst. Prezem. Mies. I tluszcz, 22-23, 86-94.

126. Kaufmann R.G., Sybesma W., Smulders F.J.M., Eikelenbomm G., Engel B. et.al. (1993). The effectiveness of examining early post-mortem musculature to predict ultimate pork quality. Meat Science, 34, 284-300.

127. Khan A.W., Lentz C.P. 1973. Influence of ante-mortem glycoltsis and dephosphorylation of high energy phosphates on beef aging tendernes.-Journal Food Science, 38, 1, 56-58.

128. King N.L., Harris P.V. 1982. Heat induced tenderization of meat by endogenous carboxyl proteases. - Meat Science, 6,2, 137-148.

129. Knipe C.L., Plimpton R.F., Ockerman H.W. 1981. Effect of tumbling and tumbling temperature on total aerobic plate counts (incubated at 25 °C) and quality of boneless cured hams. Journal Food Science, 46,2, 212-215.

130. Koohmaraie M. 1996. Biochemical factors regulating the toughening and tenderization processes of meat. Meat Science, 43, 193-201.

131. Koohmaraie M., Crouse J.D. & Mersman H.J. 1989. Acceleration of postmortem tenderization in ovine carcasses though infusion of calcium chloride: Effect of concentration and ionic strength. Journal Anim. Science, 67, 934-942.

132. Koohmaraie M., Babiker A.S., Merkel R.A., Dutson T.R. 1988. Journal of Food Science, 53, 5, 1253-1257.

133. Koohmaraie M., Kennick W.H., Anglemier A.F., Elgasim E.A. & Jones T.K. 1984. Effect of postmortem storage on cold-shortened bovin muscle: Analysis of SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. Journal Food Science, 49, 290298.

134. Koohmaraie M., Schollmeyer J.E., Dutson T.R. 1986. Effect of low-calcium-requiring calcium-activated factor on myofibrils under varying pH and temperature conditions. Journal Food Science, 51, 28.

135. Koohmaraie M., Siiieideman S.C., Schollmeyer J.E., Dutson T.R. & Babiker A.S. 1988b. Factors associated with the tenderness of three bovin muscles. Journel Food Science. 53,407-409.

136. Koohmaraie M., Whipple G. & Crouse J.D. 1990. Acceleration of postmortem tenderization in lamb and Brahman-cross carcasses through infusion of calcium cloride. Journaj Anim. Science, 68,1278-1284.

137. Koohmarie M., Sabiker A.S., Schroeder A.L., Merkel R.A. & Dutson T.R. 1988a. Acceleration of posmortem tenderization in ovin carcasses throughj Iactivation of Ca -dependent proteases. Journal of Food Science, 53, 6, 16381641.

138. Koohmarie M., Siedeman S.C., Schollmeyer J.E., Dutson T.R. & Crouse J.D. 1987. Effect of posmortem storage on Ca -dependent proteases, their inhibitor and myofibril fragmentation. Veet Science, 19, 187-194.

139. Koretz J.F., Coluccio L.M., Bertasso A.M. The aggregation characteristics of column-purified rabbit skeletal myosin in the presence and absence of C-protein at pH 7.0. Biophys., 37,433-440.

140. Krajewska D., PisylaA. 1984. Mengeund postmortale Veränderungen von Nukleosider und Nukleotiden im Rindfleisch. 11. Eeinflub des Saigens und derthermischen Behandlung. // Fleischwirtshaft, 64, №5,604,607-608.

141. Kristensen L. & Purslow P.P. The effect of ageing on the water-holding capacity of pork: role of cytoskeletal proteins. Meat Science, 58, 2001, 17

142. K3irebayashi N., Harkins A.B., Baylor S.M. 1993. Use of fiira red as an intracellular calcium indicator in frog skeletal muscle fibers.- Biophysical Journal, 64,1934-1960.

143. М 152. Lawrie R.А. 1991. In: Meat Science, 5th Edition, page 227.

144. Lillard D.A. & Ayres J.I. 1969. Flaver compounde in coutry cured hams. -Food Technology, 23, 2,117-120.

145. Locker R.H., Daines G.J., Carse W.A., Leet N.G. 1977. Meat tenderness and the gap filament. Meat Science, 1,1, 87-104.

146. Lusby M.L., Ridpath J.F., Parrish F.S., Robson R.M. 1983. Effect of postmortem storage on degradation of the myofibrillar protein titin in bovin longissimus muscle.- Journal Food Science, 48, 6, 1787-1790, 1795.

147. Mabride M.A., Parrish F.C.Jr. 1977. The 30000 daiton component of tender bovin longissimus muscle. Journal Food Science, 42, 7, 1627-1629.

148. Mandigo R.W., Kunert G.F. 1973. Accelerated pork proctssing: cured colour stability of ham. Journal Food Science, 38, 5, 1078-1079.

149. Marsh B.B., Cassens R.G., Kauffman R.G., Briskey E.J. 1972. A research note. Hot boning and pork tenderness.-Journal Food Science. 37,1,179-180.

150. Marsh B.B., Lochner J.V., Takahashi G. & Kragness P.P. 1981. Meat Science, 5, 479.

151. Martonosi A.N. 1982. Transport of Calcium by Sarcoplasmatic reticulum.-Calcium and Cell Function. 3, 57-73.

152. Maruyama K., Kimura S., Kuroda M., Handa S. 1977. Journal Biochem., 82, 347.

153. Matsukura U., Okitani A., Nishimuro Т., Kato H. 1981. Biochem. Biophys. Acta, 662, 41.

154. Matsurura U., Okitani A., Nishimuro Т., Kato H. 1981. Mode of degradation 4» of myofibrillar proteins by an endogenous protease, cathepsin L.- Biochem.

155. Biophys. Acta, 662, 41-47.

156. Mickelson J.R. 1983. Calcium transport by bovin skeletal-muscle mitochondria and relationship to post-mortem muscle. Meat Science, 9, №3,205-229.

157. Mielche M.M., Purslow P.P. (1998). The structural basis of drip loss from pork: role of cytoskeletal proteins. 44th International Congress of Meat Science and Technology, Barselona. Spain, 700-701.

158. Miller M.F., Cross H.R., Buyck M.J. 1987. Bovin longissimus dorsi muscle glycogen and postmortem electrical stimulation in young bulls.- Meat Science, 19,4, 253-263.

159. Mirna A. 1982. Chemische vorgange bein pokeln von Fleisch.-Fleischwirtschaft, 62, 1,24-29.

160. Mitchell G., Heffron J.J.A. 1982. Porcine stress syndromes. Adv. In Food Res., 28, 167-230.

161. Miyahara M., Noda H. 1980. Interaction of C- protein with mysoin. Journal Biochem., 87,1413-1420.

162. Monin G., Ouali A. 1992. Muscle differetiation and meat quality. In Developments in meat science -5. Ed. R Lawrie, pp. 89-157, Elsevier Applied Science, London.

163. Moos C. 1981. Fluorescence microscope stady of the binding of added C-protein to skeletal muscle myofibrils. Journal Cell Biol. 90, 24-31.

164. Morgan J.B., Miller R.K., Mendez F.M., Hale D.S. & Savell J.W. 1991. Using calcium chloride injection to improve tenderness of beef from mature cjws. Journal Anim. Science, 69,4469-4476.

165. Morii L. 1988. Role of protein phosphorylation on the Ca2+ release channel in skeletal muscle.//The National Provisioner.-198, №12,16-17.

166. Morrison H., Mielche M.M., Purslow P.P. (1998). Immuno localisation of intermediate filament proteins in porcin meat. Fibre type and muscle-specific variation during conditioning. Meat Science, 50, 1, 91-104.

167. Motos D., Banu С. 1967. Bezienungen zwischok einigen biochemischen Veränderungen an den intrazellularen proteinen und dem wasse bindung sver-mogen des fleisches. Fleischwirtschaft, 47, 3, 257-263.

168. Mroczek J., Wasilewski S., Przylylek K. 1973. Модельные исследования распределения нитрозопигментов в водянистой и нормальной солонине./ Пер. ВЦП № Г - 21948, Gospodarka Miesna, 35, 6, 21-23.

169. Mullins A.M., Kelley G.G., Brady P.E. 1957. Theeffect of various additives on the stability of cured ham.- Food Technol., 11, 227-235.

170. Murachi T. 1983. Intracellurar Ca2+ proteases and its inhibitor protein: calpain and calpostatin. In: Calcium and Cell Function, 1, 4, 378-411.

171. Nagainis P., Wolff F.H. 1982. Calcium activated neutral protease hydrolyzes z-disc actin. Journal Food Science, 47,4, 1358-1364.

172. Naude R.T. 1983. Pork production and the quality of meat. Food Science andth

173. Technology: Present status and future direction. In: Proceeding of the 6 International congress, Dublin. 33-48.

174. Nishiura J., Tanaka K., Yamato S., Murashi T. 1978. The occurrence of an inhibitor of Ca2+-dependent neutral protease in ret liver. Journal Biohem., 84, 1657-1659.

175. Nurmahmudi G.J. & Sams A.R. 1997b. Tenderizing spent fowl meat with calcium chloride. Biochemical characteristics of tenderized breast meat. Poultry Science, 76, 3, 543-547.

176. Nurmahmudi G.J., Sams A.R. 1997a. Tenderizing spend fowl meat with calcium chloride. 2.The role of delayed application and ionic strength. Poultryщ Science, 76, 538-542.

177. Parrish F.G.Jr. 1978. Chenges in myofibrillar proteins.

178. Penny I.F., Ferguson-Pryce R. 1979. Measurement of autolysis in beef muscle homogenates. Meat Science, 3, 1, 121-134.

179. Penny I.J., Dransfield E. 1979. Relationship between tonhness and troponin T in conditioned. Meat Science, 3, 2, 135-141.

180. Petaja E., Kukkonen E., Puolanne E. 1985. Effect of Post-Mortem Temperature on Beef Tenderness. Meat Science, 12, 145-154.

181. Petersen J.S., Henckel P. & Stoier S. 1997. Muscle physiological traits and meat quolity in Danish Landrace Anno 1976 and Anno 1995. 48 th Annual Meeting of the European Association for Animal Production, Viena, Austria.

182. Pezacki W. & PezackaE. 1983. Eiuflub der salruag vonrohwurstbrat auf die proteolyse. Fleischwirtschaft, 63, 4, 625-628.

183. Piotrowski E.G., Zajka L.L., Wasserman A.E. 1970. Studies on aroma of cured ham. Journal Food Science, 35,4, 321- 325.

184. Potthast K. 1987. Fleischfarbe, farbstabilitat und umrotung. -Fleischwirtschaft, 67, 1, 5-55.

185. Prandl O. 1980. Дозирование нитрата и нитрита при мокром посоле./Пер. ВЦП № Г-43091. - Fleischwirtschaft, 60, 10, 1798.1.- 204.Pusztai А.А. 1967. Szalami nycrsauyaganak kozszerii clokszitese. Orszagoshusipari kutatoint cvk, Budapest, 81-88.

186. Robbins F.M., Walker J.E., Cohen S.H., Chatterjee S. 1979. Achion of proteolytic enzymes on bovin myofibrils.-Journal of Food Science, 44, 6, 16721677,1680.

187. Robson R.M. & Huiatt T.W. 1983. Roles of the cytoskeletal proteins desmin, titin and nebulin in muscle. Proc. Rec. Meat Conf., 27, 116.

188. Rohelic S. 1971. Rode uticaj kuhinjske soli i polifosfats na sposobnost vezivanja vode govades mesa. Technologiya mesa, 12,2, 34-38.

189. ScheidD. 1983. Kochschinkenherstellung unter verwendung von minuslake. Fleischwirtschaft, 63, 11, 1661,1662, 1664, 1666-1669, 1740.

190. Sugita H. 1983. Mechanism of muscle protein degradation in progressive muscular dystrophy. Brain and Development, 5, 115-118.

191. Suzuki A., Matsumoto Y., Sato T., Nonami Y., Saito M. 1982. Meat Science, 7, 269.

192. Suzuki K., Tsuji S., Kubota S., Kimura Y., Imahori K. 1981. Limited autolysis of Ca2+ activated neutral protease (CANP) chenges its sensitivity to Ca2+ ions. Journal Biochem., 90,275-278.

193. Takahashi K. 1999. Mechanism of tenderization during post-mortemtliageing: calcium theory). 45 International Congress of Meat Science and Technology, Japan, 230-235.

194. Takahashi K. & Saito H. 1979. Post-mortem chenges in skeletal muscle connectin. Journal Biochem., 85, 1539-1542.

195. Tarrant P.V. 1987. Review: Muscle biology and biochemistry. Proc. Eur. Meeting of Meat Research Workers, Helsinki, Finland. 1, 1.

196. Tatsumi R., Takahashi K. 1999. Calcium-induced fragmentation of skeletal musclr nebulin filaments. Journal Biohem., 112, 775-779.

197. Toldra F., Flores M., Navarro J.L., Aristoy M.C., Flores J. 1997. In Chemistry of Novel Foods egs. 259.

198. Trajkovic B., Bilicki A., Belajac Kosovka, Kolaric S., Sijacki N., Pribis Vjera, Varga F. 1988. Ucestalost pojave BMW mesa u industrijskim uslovima uzgoja svinja.- Tehnol. Mesa 29, 1, 2-6.

199. Trinick J., Cooper J. 1980. Sequential disassembly of vertebrate muscle thick filaments. Journal Mol. Biol., 141,315-321.

200. Truvi Latoo, Petrovi Nicola, istin Vevelin. 1966. Effect of vauious temperature of watter and solution of sodeum chloride and polyphosphates on hydration on a groud beef. 12th European Meeting of Meat Res. Workers, 34

201. BJ?banK., Witt M., Seidemann G., Zimmermann H. 1984. Verfahren zur produktion von pokelwaren. Fleisch, 38,4, 74-75.

202. Wahman L., Krebs E.G. 1978. Identification of two protease inhibitors from bovin cardiac muscle. Journal Biol. Chem., 17, 5888-5891.

203. Walker L.T., Shackelford S.D., Birkhold S.G. & Sams A.R. 1995. Diochemical and structural effects of rigor mortis-accelerating treatments in broiler Pectoralis. Poultry Science, 74, 176-186.

204. Warner R.D., Kauffman R.G., Greaser M.L. (1997). Muscle protein changes post mortem in relation to pork quality traits. Meat Science, 45, 3, 339-352.

205. Warriss P.D., Kestin S.C., Brown S.N., Wilkins L.J. 1984. The time required for recovery from mixing stress in young bulls and the prevention of dark cutting beef.- Meat Science. 10, 1, 53-68.

206. Watable S., Terada A., Ikedo., Kouyma T., Taguchi S., Yago N. 1979. Polyphosphate anions mereasa the activity of bovin spleem cathepsin D. Biochem. And Biophys. Res. Comm., 89, 1161-1167.

207. Whipple G. & Koohmaraie M. 1993. Calcium chloride marination effects on beef steak tenderness and calpain proteolytic activity. Meat Science, 33, 265275.

208. Whiting R.C. 1980. Calcium uptake by bovin muscle mitochondria and sarcoplasmic reticulum.- Journal Food Science, 45, 2, 288-293.

209. Wirth F. 1985. Technologie der verarbeintung von fleich mit abwerichender beschaffenheit. Fleischwirtchaft, 65, 9, 988, 1000, 10051011,1086.

210. Wirth F., Behm H., Salziger G. 1976. Технология переработки мяса типа DFD/ Пер. ВЦП № Ц - 94939ю - 25 с. Fleischwitschaft, 56, 7, 988-990, 993, 994.

211. Wismer-Pedersen J. 1976 Resent advances in muscular post-mortem biochemestry.- 22nd Meat Res. Congress, Congress documentation, Sweden.

212. Woobfofd G., Cassens R.G. 1977. The fate of sodium nitrite in bacon. -Journal Food Science, 42, 3, 586-589, 596.

213. Yamanoue M., Sha Fei, Okayama Т., Ueda S., Norioka S. 1999. 45th International Congress of Meat Science and Technolody, Japan, 274-275.

214. Yates L.D., Dutson T.R., Caldwell J., Carpenter Z. L. 1983. Effect of temperature and pH on the post-mortem degradation of myofibrillar protein. -Meat science, 9, 3, 157-179.

215. Yates L.D., Dutson T.R., Caldwell J., Carpenter Z.L. 1983. Effect of temperature and on the post-mortem degradation of myofibrillar protein.-Meat Science, 9, 3, 157-179.

216. Youg O.A., Graafhuis A.E., Davey L. 1980. Post-mortem changes in cytoskeletal proteins of muscle. Meat Science, 5., 1, 1,41-55.

217. Young O.A. & Shön L. 1985. Untersuchungen über die abhängigkeit der Zartheit von rindermaskeln. Fleischwirtschaft, 65, 9, 1144-1149.

218. Young O.A., Graafhuis A.E., Davey L. Post-Mortem chenges in cytoskeletal proteins of muscle.- Meat Science. 5, 1,41-55.

219. Zarkadas C.G., Marshall W.D., Khalili A.D., Nguyen Q., Zarkadas G.S., Karatzas C.N., Khanizageh S. 1987.Mineral composition of selected bovine, porcin and avial muscles, and meat products.- Journal of Food Science, 52, 520-525.

220. Zeece M.G., Robson R.M., Lusby M.L., Frederick C., Parrish Jr. 1986. Effect of cflcium activated protease (CAF) on bovin myofibrils under different conditions of pH and temperature.-Journal Food Science. 51,3, 797-803.1. Л I

221. A 241.Zimmerman U.J., Schlaepfer W. 1984. Multiple form of Ca activated w>protease from rat brain and muscle.- Journal Biol. Chem., 259, 5, 3210-3218.