автореферат диссертации по технологии продовольственных продуктов, 05.18.04, диссертация на тему:Разработка технологии мясных продуктов с использованием модифицированной муки гороха

МОСКОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ПРИКЛАДНОЙ БИОТЕХНОЛОГИИ

РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ МОДИФИЦИРОВАННОЙ МУКИ ГОРОХА

Специальность 05.18.04 -технология мясных, молочных, рыбных продуктов и холодильных производств

На правах рукописи

ГУСЛЯННИКОВ ПАВЕЛ ВЛАДИМИРОВИЧ

АВТОРЕФЕРАТ

диссертации на соискание ученой степени

кандидата технических наук

Москва 2004

Работа выполнена на кафедре «Технология мяса и мясопродуктов» Московского государственного университета прикладной биотехнологии (МГУПБ)

Научный руководитель: кандидат технических наук, ст.н.с.,

Кроха Наталья Германовна Официальные оппоненты: доктор технических наук, профессор,

Кудряшов Леонид Сергеевич кандидат технических наук, доцент, Румянцева Галина Николаевна

Ведущая организация: ООО «Инжиниринговый центр

Продукты Питания»

Зашита состоится « » на

заседании Диссертационного совета К '212.149.01 при Московском государственном университете прикладной биотехнологии по адресу: 109316, г. Москва, ул. Талалихина, д. 33, Конференц-зал.

С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке университета.

Автореферат разослан «

2004 г.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность работы. Разработка современных технологий производства комбинированных продуктов питания с использованием нетрадиционного сырья растительного происхождения, на сегодняшний день, является перспективным направлением при получении продуктов питания как массового, так и лечебно-профилактического назначения.

Для России таким сырьём является горох, ввиду его низкой себестоимости, высокой ресурсности, а также благодаря содержанию биологически ценного белка, минеральных веществ и витаминов.

Однако, мука гороха обладает очевидным недостатком - низким уровнем функциональных и потребительских свойств, что ограничивает её использование в качестве белковой добавки в мясных изделиях. В связи с этим необходимо создание и промышленное освоение способов модификации муки гороха с целью получения препарата, обладающего улучшенными функционально-технологическими свойствами.

Учитывая мировые тенденции к созданию новых технологий, нами были использованы методы биотрансформации, а именно метод индуцированного автолиза, который является перспективным способом модификации растительных белков, с целью улучшения их функциональных и потребительских свойств. Применение автолиза позволяет использовать собственный биопотенциал растений, получать белковый препарат с заданными функциональными свойствами, а также пептиды, которые могут обладать биологической активностью.

Таким образом, исследования, направленные на разработку технологии поликомпонентного продукта на мясной основе, содержащего муку гороха, модифицированную методом индуцированного автолиза, обладающую высокими функциональными и потребительскими характеристиками, составляют предмет настоящей диссертации.

Работа выполнена в рамках Федеральной целевой научно-технической программы «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития науки и техники».

Цель и задачи исследования. Целью настоящей диссертации является разработка технологии мясных продуктов с использованием муки гороха, модифицированной методом индуцированного автолиза.

Для достижения поставленной цели решались следующие

задачи:

установить условия индуцированного автолиза белковых и углеводных компонентов семян гороха с целью получения модифицированной муки с требуемыми функциональными и потребительскими свойствами;

( РОС. НАЦИОНАЛЬНАЯ ! &МЫМТЕКА

1 ! ïiïSjZ/ok'

исследовать состав и физико-химические свойства белков, подвергнутых индуцированному автолизу;

определить функциональные свойства модифицированной муки гороха;

установить возможность получения, в ходе индуцированного автолиза белков гороха, низкомолекулярной фракции, содержащей пептиды, обладающие биологической активностью; изучить качественные показатели поликомпонентного мясного продукта, содержащего модифицированную муку гороха; разработать технологию ветчины в оболочке с добавкой модифицированной муки гороха, провести оценку её экономической эффективности;

разработать проект нормативных документов на ветчину в оболочке с добавкой модифицированной муки гороха. Научная новизна. Изучена кинетика индуцированного автолиза белков в составе муки гороха с использованием в качестве «протеолитической затравки» куриного пепсина.

Установлено, что индуцированный автолиз глобулиновой фракции белков протекает по смешанному типу гидролиза, который включает в себя как некооперативный, так и кооперативный механизмы, в то время как альбумины не претерпевают гидролитических изменений.

Установлено, что автолиз Сахаров в составе муки гороха приводит к существенному снижению содержания олигосахаридов группы раффинозы - антиалиментарному фактору питания.

Показано, что при температуре 65°С, независимо от продолжительности нагрева, полностью останавливаются автолитические изменения белков, что говорит об инактивации эндогенных протеаз муки гороха.

Обоснована целесообразность получения низкомолекулярной фракции продуктов автолиза, содержащей пептиды, поскольку она обладает антистрессовой активностью.

Установлено, что введение модифицированной муки гороха (ММГ) в состав ветчинного фарша приводит к улучшению физико-химических, структурно-механических и органолептических показателей готового продукта по сравнению с нативной мукой.

Обосновано заключение, что 20%-ная замена соевого белкового изолята (СБИ) модифицированной мукой гороха гарантирует хорошие функциональные свойства, привлекательный внешний вид и вкус готового продукта.

Практическая значимость. Показано, что процесс индуцированного автолиза позволяет улучшать функциональные свойства муки гороха с одновременным снижением содержания в ней антиалиментарнух веществ, присутствующих в нативной муке.

Полученные данные легли в основу разработки технологии нового вида мясного продукта-ветчины «Норд» с добавкой модифицированной муки гороха.

Установлено, что введение модифицированной муки гороха в рецептуру ветчины снижает себестоимость продукта за счет замены импортных соевых препаратов, не снижая при этом качественных характеристик ютового изделия.

Испытаниями in vivo в Центре восстановительного лечения при ЦКБ МПС РФ было установлено, что низкомолекулярная фракция модифицированной муки гороха («Пеон-1»), содержащая пептиды, обладает антистрессовой активностью.

Разработана безотходная комплексная технология переработки семян гороха методом индуцированного автолиза, позволяющая получать, наряду с модифицированной мукой, биологически активный препарат («Пеон-1»), что приводит к повышению рентабельности и увеличению добавленной стоимости сельскохозяйственной продукции, а также технологии её переработки.

Реализация научно-практических результатов. Проведена промышленная апробация ветчины в оболочке, содержащей модифицированную муку гороха, на ООО «Бифком», Москва.

Оценка качества выработанного продукта показала возможность применения модифицированной муки гороха в технологии реструктурированных мясных продуктов.

Разработан проект нормативных документов

ТУ 9213-...-02068640-04.

Апробация работы. Основные положения диссертационной работы были доложены на:

1. 1-м Международном конгрессе «Биотехнология - состояние и перспективы развития», Москва, 2002;

2. Международной конференции молодых ученых «Химия и биотехнология биологически активных веществ, пищевых продуктов и добавок. Экологически безопасные технологии», Тверь, 2002;

3. 2-м Международном конгрессе «Биотехнология - состояние и перспективы развития», Москва, 2003.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 6 печатных работ.

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из следующих разделов: введение, обзор литературы, объекты и методы исследований, экспериментальная часть, выводы, список литературы и приложения. Работа изложена на 173 страницах машинописного текста, включая 6 приложений, содержит 16 рисунков, 25 таблиц. Список литературы включает 211 наименований, в том числе 137 иностранных.

СОДЕРЖАНИЕ РАБОТЫ

Во введении обоснована актуальность выбранного направления исследований, показана его научная и практическая значимость.

В первой главе «Обзор литературы» систематизированы имеющиеся в научно-технической литературе сведения о роли белков в питании человека, целесообразности использования растительных белковых продуктов в производстве поликомпонентных мясных изделий. Рассмотрены функциональные свойства растительных белков, а также способы их регулирования с целью более полного использования последних в составе пищевых продуктов.

Работы отечественных и зарубежных ученых (Жаринов А.И., Журавская Н.К., Криштафович В.И., Мицык В.Е., Рогов И.А., Титов Е.И., Толстогузов В.Б., Chen СМ., Dzudie Т., Wills R.B.H.) свидетельствуют о перспективности использования семян зернобобовых культур, а также продуктов их переработки в составе мясных изделий. Для России такой культурой является горох, ввиду его низкой себестоимости, высокой ресурсности, а также благодаря содержанию биологически ценного белка, минеральных веществ и витаминов. К отрицательным свойствам муки семян гороха следует отнести низкие функциональные и потребительские характеристики. В связи с этим была обоснована необходимость разработки технологии модификации муки гороха с целью получения препарата, обладающего улучшенными функциональными и потребительскими свойствами.

Анализ существующих способов регулирования

функциональных свойств белковых препаратов показал, что наиболее перспективным методом модификации муки гороха является индуцированный автолиз (Браудо Е.Е., Даниленко А.Н., Дианова В.Т., Кроха Н.Г.). Применение автолиза позволяет использовать собственный биопотенциал растений, получать белковый препарат с заданными функциональными свойствами, а также пептиды, которые могут обладать биологической активностью.

В целом, сведения, приведенные в первой главе, их обобщение и анализ, позволили сформулировать задачи и определить основные направления исследований, реализация которых должна способствовать достижению цели настоящей работы.

Во второй главе «Организация эксперимента. Объекты и методы исследования» представлена схема проведения эксперимента, характеристика объектов исследований, определён комплекс изучаемых показателей, описаны методы их определения.

Объектами исследований служили: семена гороха фуражного сорта «Орпела», предоставленные Научно-исследовательским институтом зернобобовых и крупяных культур г. Орла, урожай 2001 г.;

фермент животного происхождения - куриный пепсин; 11S и 7S глобулины семян гороха, интактные и подвергнутые индуцированному автолизу в составе муки; твердая и жидкая фракции суспензии муки гороха до и после автолиза; ветчинные фаршевые системы на основе свинины нежирной, содержащие:

а) соевый белковый изолят (Supro 500E); б) нативную муку гороха сорта «Орпела»; в) модифицированную муку гороха сорта «Орпела».

Схема проведения эксперимента представлена на рис. 1.

В ходе экспериментальных исследований определяли следующие параметры: концентрацию белка (1) - микробиуретовым методом, рН (2) - потенциометрическим методом, концентрацию продуктов гидролиза белка определяли методами определения концентрации вещества, растворимого в 15%-ной трихлоруксусной кислоте (3), и определения содержания аминогрупп в образце путём реакции с ТНБС - 2,4,6-тринитробензолсульфокислотой (4), степень расщепления углеводов (5) определяли путём измерения содержания восстанавливающих (концевых) групп с помощью 3,5-динитросалициловой кислоты, содержание редуцирующих и нередуцирующих Сахаров (6) определяли на углеводном анализаторе "Biotronic" LC-5100, выделение 1 IS и 7S глобулинов семян гороха (7) осуществляли методом комбинированного солевого фракционирования и изоэлектрического осаждения, седиментационный анализ (8) проводили на ультрацентрифуге «МОМ-3170В» (Венгрия), микрокалориметрический анализ (9) - на дифференциальном сканирующем микрокалориметре «ДАСМ-4А», вторичную структуру белка (10) - методом кругового дихроизма (КД), водо- (11) и жироудерживающую (12) способности, критическую концентрацию гелеобразования (13), содержание влаги (14), белка (15), жира (16), золы (17) - по стандартным методикам, аминокислотный состав (18) - на автоматическом аминокислотном анализаторе «Хитачи» КЛА-5, содержание нитрита натрия (19) и нитрозопигментов (20) - по стандартным методикам, структурно-механические свойства (21) - на универсальной испытательной машине «Инстрон-1122»,

водосвязывающую способность (22) - по методу Грау и Хамма в модификации ВНИИМПа, переваримость белков in vitro протеолитическими ферментами (23) - по методу Покровского-Ертанова, содержание летучих органических соединений (24) - на газовом хроматографе «Hewlett Packard» 5730, биологические испытания низкомолекулярной фракции муки гороха (25) - по стандартным методикам, органолептические показатели готовых продуктов по пятибалльной шкале (26), оценку качества и безопасности готовых

продуктов (27) - но ГОСТ 10444.15-94, ГОСТ Р 50474-93, ГОСТ 2918591, ГОСТ 50480-93, ГОСТ Р 51301-99, МУ 5778-91, МУ 2142-80, ГОСТ 9957-73, МУК 4.4.1.011-93.

Систематизация научно-технической информации о составе и свойствах белоксодержащего сырья растительного происхождения

Выбор перспективного Выбор способа

белоксодержащего сырья модификации

V

Изучение кинетики индуцированного автолиза муки гороха /1-6/

Разработка технологии модификации муки гороха /7-13/

Создание поликомпонентного мясного продукта с использованием модифицированной муки гороха /14-24,26,27/ Обоснование возможности получения низкомолекулярной фракции, обладающей биологической активностью /25/

и м

Разработка проекта НД Разработка рекомендаций по использованию «Пеон-1» в составе кисломолочных продуктов

Рис. 1. Схема проведения эксперимента

Обработку экспериментальных данных выполняли методами математической статистики.

Автор благодарит д.х.н. Браудо Е.Е., к.т.н. Дианову ВТ. и ст.н.с. Даниленко А.Н. за помощь при проведении и обсуждении экспериментов.

В третьей главе «Гидролитические изменения компонентов муки гороха в процессе индуцированного автолиза» в соответствии с предложенной гипотезой, согласно которой обработка муки «протеолитической затравкой» - кислой протеазой, способна вызывать цепь биохимических процессов, подобных тем, которые протекают при прорастании семян (Браудо Е.Е., 2000), был обоснован выбор ферментного препарата, субстрата и условий гидролиза. Изучено влияние индуцированного автолиза на белковые и углеводные компоненты муки семян гороха.

В качестве кислой протеазы был использован фермент животного происхождения - куриный пепсин. Применение данного препарата обусловлено его промышленным производством в нашей стране и невысокой стоимостью. В качестве субстрата для определения оптимальных условий работы фермента использовали муку гороха сорта «Орпела», которая содержит высокое количество белка (в среднем 29,5%) и незначительное количество жира (до 1,6%). Содержание углеводов, в среднем, составляет 52,3% (Петер Т.А., 1997).

В результате системных исследований были установлены оптимальные условия процесса: рН 4,0, соотношение фермент/субстрат -1 /50, продолжительность гидролиза - 60 мин.

Подтверждение гипотезы об активации эндогенных протеаз под действием «протеолитической затравки».

Известно (Щербакова В.Г., 1999), что в семенах гороха присутствуют ферменты, которые участвуют в биохимических процессах, протекающих при прорастании семян. В процессе прорастания деятельность эндогенных ферментов инициирует кислая протеаза, присутствующая в семенах, либо синтезирующаяся непосредственно при прорастании. Однако нет единого мнения о том, способна ли она непосредственно гидролизовать запасные белки.

В этой связи представлялось интересным выяснить, будут ли гидролизоваться белки семян гороха эндогенными протеазами после воздействия на них такой экзогенной кислой протеазы, как пепсин.

Для решения поставленной задачи была исследована зависимость степени гидролиза белков в составе муки гороха пепсином от фермент/субстратного соотношения.

Согласно полученным данным (рис. 2), экстраполяция линейной зависимости к нулевой концентрации фермента не дает нулевого значения степени протеолиза (концентрации вновь образовавшихся

концевых аминогрупп). Последнее обстоятельство свидетельствует о том, что гидролиз белков в составе муки гороха при рН 4,0 идет не только за счет присутствия пепсина, но и за счет собственных кислых протеаз, присутствующих в муке.

4-

у-0,1345х + 1,1384 я'« 0,9991

3-

1 ' Г-

1-

4 е 12 16 20

Рис. 2. Зависимость концентрации вновь образовавшихся аминогрупп от соотношения фермент/субстрат при фиксированном времени гидролиза 60 мин.

Таким образом, можно утверждать, что обработка пепсином муки гороха вызывает автолиз белков в кислой области рН.

Гидролитические изменения белков в процессе индуцированного автолиза муки гороха.

С целью определения изменений в содержании белков, относящихся к различным классам согласно Осборну, были определены концентрации альбуминов и глобулинов в муке гороха до и после индуцированного автолиза (табл. 1).

Таблица 1

Концентрация альбуминов и глобулинов в муке гороха до и после индуцированного автолиза

Как видно из представленных данных (табл. 1), содержание альбуминов в муке в результате автолиза не изменяется, в то время как концентрация глобулинов снизилась, в среднем, на 20%. Иными словами, в процессе индуцированного автолиза только глобулины подвергаются протеолитическому расщеплению.

Для выяснения характера конформационных изменений, происходящих при модификации белка, были проведены микрокалориметрические исследования глобулинов гороха до и после индуцированного автолиза.

Деконволюция кривых плавления (денатурации) 1 18 белков свидетельствует о наличии двух эндотермических переходов, соответствующих разворачиванию цепей

(табл. 2).

Таблица 2

Термодинамические характеристики денатурации глобулинов гороха до и после индуцированного автолиза

Из табл. 2 видно, что энтальпия денатурации а-цепи модифицированного 1 18 белка существенно выше, чем нативного, что объясняется отщеплением от молекулы неструктурированного С-концевого участка.

Исследование вторичной структуры глобулинов с помощью кругового дихроизма (КД-спектроскопия) показало, что в процессе индуцированного автолиза вторичная структура 1 18 белка изменяется незначительно, тогда как в случае 78 белков имеет место существенное снижение содержания а-спиральной формы (на 40%) и возрастание содержания антипараллельной (3-структуры (на 26%) по сравнению с нативным 78 белком (табл. 3).

Полученные данные свидетельствует о том, что 78 белки подвергаются существенным конформационным изменениям в процессе индуцированного автолиза.

Изменение вторичной структуры глобулинов гороха _в процессе индуцированного автолиза_

Содержание, % И Б белок 7Б белок

ДО автолиза после автолиза ДО автолиза после автолиза

а-спираль 7,3±0,50 8,2±0,54 13,7±0,25 5,8±0,17

А нтипараллел ьная Р-структура 33,2±0,73 31,3±0,86 29,7±0,82 37,4±0,75

Параллельная р-структура 5,4±0,44 5,4±0,42 6,0±0,44 5,4±0,40

Р-повороты 19,9Ю,33 19,8±0,37 18,1±0,36 19,2±0,40

Неупорядоченная структура 35,0±0,55 34,9±0,60 33,1±0,65 35,1±0,73

Кажущееся противоречие между данными микрокалориметрии и КД-спектроскопии, возможно, объясняются тем, что в случае легумина-П (высокомолекулярный продукт ограниченного гидролиза пепсином) мы столкнулись с ранее неописанным в литературе промежуточным продуктом ограниченного протеолиза белка. Этот вопрос требует специального исследования, выходящего за рамки темы диссертационной работы.

На основании физико-химических данных можно заключить, что автолиз глобулинов протекает по смешанному типу гидролиза, который включает в себя как некооперативный, так и кооперативный механизмы. Иными словами, при индуцированном автолизе муки гороха, наряду со снижением концентрации глобулинов, происходят существенные конформационные изменения высокомолекулярных продуктов.

Обоснование инактивации эндогенных протеаз муки гороха.

Для того, чтобы получать продукты со стабильными свойствами, необходимо уметь управлять процессом гидролиза, в частности, останавливать его на необходимом этапе. Поскольку протеазы являются термолабильными соединениями, естественно было использовать нагрев в качестве метода их инактивации.

Согласно полученным данным (табл. 4), при температуре 65°С, независимо от времени нагрева, полностью останавливаются

автолитические изменения белков, что говорит об инактивации эндогенных протеаз муки гороха.

Таблица 4

Зависимость оптической плотности ТХУ-растворимых продуктов гидролиза гороховой муки от температуры и продолжительности нагрева

Таким образом, с технологической точки зрения использование модифицированной муки гороха в составе мясного продукта возможно, при условии, что термообработка продукта осуществляется при температуре не ниже 65°С.

Гидролитические изменения углеводов в процессе индуцированного автолиза муки гороха.

Необходимо отметить, что в горохе содержатся в существенных концентрациях антиалиментарные факторы углеводной природы. Речь идёт об олигосахаридах группы раффинозы (а-галактозидах) -раффинозе, стахиозе и вербаскозе, которые вызывают метеоризм у человека, вследствие того, что они не гидролизуются ферментами желудочно-кишечного тракта, а подвергаются анаэробной ферментации с образованием углекислого газа, водорода и метана.

Известно, что указанные олигосахариды распадаются при прорастании семян. В этой связи представлялось интересным выяснить, будут ли эти вещества гидролизоваться в процессе индуцированного автолиза муки гороха.

Для решения поставленной задачи были исследованы гидролитические изменения вышеуказанных Сахаров в составе муки гороха (табл. 5).

Таблица 5

Изменение содержания низкомолекулярных Сахаров в процессе _индуцированного автолиза муки гороха_

Содержание, мкг/мл Мука гороха

интактная обработанная кислотой, но без обработки ферментом обработанная кислотой и ферментом

Нередуцирующие сахара*: сахароза раффиноза стахиоза 417±26 98±5 630±33 170±11 15±1 122±6 170±11 15±1 иш

Редуцирующие

сахара:

фруктоза Не обнаружено 334±17 325±17

галактоза Не обнаружено 590±28 583±29

глюкоза Не обнаружено 320±13 320±15

мальтоза Не обнаружено 180±14 160*14

• "определение вербаскозы не проводили из-за отсутствия стандарта

Согласно полученным данным (табл. 5), гидролиз олигосахаридов, при обработке муки гороха, кислотой приводит к значительному снижению содержания нередуцирующих Сахаров: сахарозы - в 2,5 раза, раффинозы - в 6,4 раза, стахиозы - в 5,1 раз с одновременным накоплением продуктов реакции - фруктозы, глюкозы, галактозы и мальтозы, отсутствующих в нативной муке.

Из этого следует, что автолиз Сахаров в составе муки гороха обеспечивает существенное снижение содержания олигосахаридов группы раффинозы - веществ, вызывающих метеоризм у человека.

На основании проведенных исследований была разработана технологическая схема производства модифицированной муки гороха (ММГ), представленная на рис. 3.

Наряду с модифицированной мукой гороха была получена низкомолекулярная фракция автолиза белков, содержащая пептиды, обладающая биологической активностью (Глава 5).

Рис. 3. Технологическая схема производства модифицированной муки гороха

В виду того, что ММГ планировалось использовать в составе реструктурированных ветчинных изделий, в дальнейшем представлялось целесообразным исследовать её функциональные свойства как компонента такого рода продуктов (табл. 6).

Функциональные свойства муки гороха до и после индуцированного автолиза

Из представленных данных видно (табл. 6), что индуцированный автолиз компонентов муки гороха позволяет существенно увеличить значение показателя водоудерживающей способности, в среднем, на 43%. Данный факт, по-видимому, объясняется конформационными изменениями белков в составе муки гороха, а также присутствием пептидов и низкомолекулярных углеводов, которые образуются в ходе гидролиза. Что касается жироудерживающей способности, изменение данного показателя статистически недостоверно.

В то же время необходимо отметить, что модифицированная мука гороха обладает меньшим значением показателя критической концентрации гелеобразования по сравнению с немодифицированной, т.е. является более эффективным гелеобразователем, что говорит о положительном влиянии гидролитических процессов, протекающих в муке гороха.

Анализируя полученные данные можно утверждать, что процесс индуцированного автолиза улучшает функциональные свойства муки гороха. В том числе, было отмечено улучшение органолептических показателей: практически полностью удаляется «бобовый» запах, цвет муки изменяется от свехло-желтого до светло-бежевого.

В_четвертой_главе_«Разработка_технологии

поликомпонентного мясного продукта с использованием муки гороха, модифицированной методом индуцированного автолиза» проведена сравнительная оценка качественных показателей ветчины, рецептурным компонентом которой являлась нативная и модифицированная мука гороха.

В качестве контрольного образца была выбрана ветчина «Алексеевская» ТУ 9213-001-42855891-00, содержащая 4% СБИ. Рецептуры образцов представлены в табл. 7.

Рецептуры исследуемых ветчинных фаршей

Анализируя данные, отражающие химический состав и функциональные свойства ветчинных фаршевых систем (табл. 8), важно подчеркнуть, что фарши, содержащие ММГ, обладают характеристиками сходными по значениям с контролем (образец с СБИ), в то время как фарши с НМГ имеют худшие значения исследуемых характеристик.

Изучение аминокислотного состава белка исследуемых образцов показало (табл. 9), что введение в состав ветчинного фарша препаратов муки гороха не приводит к снижению биологической ценности готового продукта: практически все незаменимые аминокислоты содержатся в количествах, превышающих рекомендации ФАО/ВОЗ. Лимитирующими же является сумма серусодержащих аминокислот, содержание которых значительно возрастает в образцах с НМГ и ММГ по сравнению с контролем.

Таблица 8

Химический состав и функциональные свойства исследуемых образцов

Таблица 9

Незаменимые аминокислоты Эталон ФАО/ ВОЗ, г/100 г белка Образцы ветчины, содержащие

№1 (СБИ) №2 (НМГ) №3 (ММГ)

Содержание АК, г/100 г белка (АК скор, %)

Валин 5,0 5,64(112,8) 5,38(107,6) 5,41 (108,2)

Лейцин 7,0 7,95(113,6) 7,38(105,4) 7,36(105,1)

Изолейцин 4,0 4,61(115,3) 4,31 (107,8) 4,35 (108,8)

Метионин + цистин 3,5 3,12(89,1) 3,47(99,1) 3,48(99,4)

Фенилаланин + тирозин 6,0 7,83 (130,5) 7,41 (123,5) 7,39(123,2)

Триптофан 1,0 1,33(133) 1,40(140) 1,42(142)

Треонин 4,0 4,34(108,5) 4,09(102,2) 4,08(102)

Лизин 5,5 7,44(135,3) 7,67(139,5) 7,65 (139,1)

Сумма 36,0 42,26 41,11 41,14

Результаты исследований, касающиеся определения тереваримости белков in vitro ферментами желудочно-кишечного тракта табл. 10) свидетельствуют о том, что внесение нативной и модифицированной муки гороха в состав ветчинного фарша приводит к снижению данного показателя.

По всей вероятности данный эффект обусловлен влиянием на ферменты пищеварительного тракта ингибиторов протеаз, которые содержатся в семенах гороха. Вместе с тем, следует отметить тот факт, это величина переваримости образца, содержащего ММГ, ближе по значению к соответствующей характеристике контрольного образца, в то время как величина переваримости образца, содержащего НМГ, снижает значение данного показателя на 22% относительно контроля.

Таким образом, сравнительный анализ полученных данных юзволяет утверждать, что автолитические процессы, протекающие в мтуке гороха, инактивируют ингибиторы протеаз, содержащиеся в нативноймуке.

Таблица 10

Переваримость белка in vitro исследуемых образцов_

Переваримость, Образцы ветчины, содержащие

мг тирозина на 100 г белка №1 (СБИ) №2 (НМГ) №3 (ММГ)

Пепсином 11,62±0,11 9,09±0,14 11,35±0,12

Трипсином 1б,72±0,13 13,08±0,12 16,33±0,09

Общая 28,34±0,24 22, №0,26 27,68±0,21

Изучение состояния гемовых пигментов ветчинных изделий показало (табл. 11), что максимальное содержание нитрозопигментов наблюдается в образце №1, в состав которого входит СБИ. В образцах, рецептурным компонентом которых являются препараты муки гороха, смеет место снижение данного показателя, в среднем, на 6,5%. Кроме ого, внесение в фаршевые системы НМГ и ММГ приводит к повышению ровня остаточного нитрита по сравнению с контролем, однако, его оличество в продукте соответствует требованиям СанПиН 2.3.2.1078-01.

Необходимо отметить тот факт, что образец, содержащий юдифицированную муку гороха, обладает более высоким значением оказателя устойчивости окраски по сравнению как с контрольным бразцом, так и образцом, содержащим НМГ. Объяснение природы анных явлений требует дальнейшего, более глубокого изучения.

Таблица 11

Устойчивость окраски, содержание нитрозопигментов и остаточного нитрита в ветчинных изделиях

Вследствие того, что на протяжении ранее проведенных нами исследований было зафиксировано явление трансформации «бобового» вкуса и запаха у муки, подвергнутой ферментативной обработке, представлялось целесообразным изучить состав ароматизирующих веществ (летучих органических соединений), определяющих запах исследуемых образцов.

Было установлено, что в образце, содержащим ММГ, имеет место существенное снижение содержания низкомолекулярных альдегидов и кетонов - веществ, отвечающих за «бобовый» запах муки гороха. Эти вещества представляют собой продукты перекисного окисления липидов (ПОЛ).

Катализатором ПОЛ в семенах служат липоксигеназы. Снижение содержания продуктов ПОЛ среди летучих органических соединений в результате индуцированного автолиза муки гороха может объясняться инактивацией липоксигеназ в кислой среде (Браудо Е.Е., 2001).

Результаты дегустационной оценки образцов, рецептурным компонентом которых являлись растительные белковые препараты, представлены в табл. 12.

Согласно полученным данным, образец, в состав которого входит модифицированная мука гороха, обладает более высокими показателями внешнего вида, запаха и вкуса по сравнению с контролем, содержащим СБИ. В то время как, образец №2, содержащий нативную муку гороха, уступает по всем показателям сенсорной оценки как контрольному образцу, так и образцу с ММГ.

Данное обстоятельство подтверждает целесообразность использования модифицированной муки гороха в технологии реструктурированных ветчинных изделий.

Таблица 12

Органолептическая оценка исследуемых образцов_

Показатели Образцы ветчины, содержащие

№1 (СБИ) №2 (НМГ) №3 (ММГ)

Внешний вид 4,5±0,1 4,1 ±0,2 4,7±0,1

Цвет на разрезе 4,5±0,1 3,9±0,2 4,5±0,1

Запах 4,4±0,1 3,6±0,1 4,5±0,1

Вкус 4,6±0,2 3,4±0,1 4,8±0,1

Консистенция 4,8±0,1 4,1±0,2 4,7±0,2

Сочность 4,7±0,2 4,5±0,1 4,6±0,1

Общая оценка 4,6±0,1 3,9±0,1 4,6±0,1

В связи с тем, что в рецептуре ветчины содержится модифицированная мука гороха, в ИЦ «Биотест» МГУПБ были проведены исследования разработанного продукта на соответствие гигиеническим требованиям к качеству и безопасности продовольственного сырья.

Согласно полученным данным (табл. 13), по содержанию антибиотиков, токсичных элементов, радионуклидов, пестицидов, а также микробиологическим и физико-химическим показателям, ветчина, содержащая модифицированную муку гороха, соответствует нормам СанПиН 2.3.2.1078-01, п. 1.1.4., 1.1.4.7.

Таким образом, основываясь на представленных данных пищевой и биологической ценности, структурно-механических свойствах, органолептике, анализа ЛОС исследуемых образцов, микробиологических показателях, можно заключить, что использование модифицированной муки гороха в составе реструктурированных ветчинных изделий гарантирует хорошие функционально-технологические свойства продукту, приятный вкус и аромат, а также его безопасность.

Результаты испытаний ветчины с добавкой модифицированной муки гороха на соответствие гигиеническим требованиям к качеству и безопасности продовольственного сырья

Показатели Норма по НД Результаты испытания

Микробиологические испытания

КМАФАнМ, КОЕ/г Не более'1,0 хЮ5 2,3x102

БГКП (колиформы) Не допускаются в 1,0 г Не выделены

Сульфитредудирующие клостридаи Не допускаются в 0,1 г Не выделены

Патогенные, в т.ч. сальмонеллы Не допускаются в 25,0 г Не выделены

Антибиотики

Левомецитин, ед/г Не допускается Не обнаружено

Тетрациклиновая группа, ед/г Не допускается Не обнаружено

Гризин, ед/г Не допускается Не обнаружено

Бацитрацин, ед/г Не допускается Не обнаружено

Токсичные элементы

Свинец, мг/кг Не более 0,5 0,007

Мышьяк, мг/кг Не более 0,1 0,004

Кадмий, мг/кг Не более 0,05 0,001

Ртуть, мг/кг Не более 0,03 Менее 0,001

Радионуклиды

Цезий-137, Бк/кг Не более 160 Менее 30

Стронций-90, Бк/кг Не более 50 Менее 10

Пестициды

ГХЦГ-изомеры, мг/кг Не более 0,1 Не обнаружены

ДДТ и его метаболиты, мг/кг Не более 0,1 Не обнаружены

Физико-химические показатели

Массовая доля поваренной соли, % Не более 3,0 2,4

Нитрозамины: сумма НДМАиНДЭА, мг/кг Не более 0,002 Не обнаружены

Расчетный экономический эффект от использования в производстве ветчины в оболочке «Норд» с 20%-м содержанием модифицированной муки гороха составил 2641,43 руб. на тонну готовой продукции.

В результате проведенных исследований была разработана технология ветчины в оболочке «Норд», содержащей модифицированную муку гороха.

В пятой главе «Исследование биологической активности низкомолекулярной фракции, полученной в процессе индуцированного автолиза белков гороха» представлены данные биологических испытаний низкомолекулярной фракции продуктов автолиза.

Клинические испытания низкомолскулярной фракции были проведены в Центре восстановительной медицины ЦКБ МПС РФ. В остром наблюдении до применения препарата у всех испытуемых присутствовал средний уровень тревожности (ситуационной 30,4; личностной 33,9), присутствовала неустойчивая самооценка поставленных целей, что сопровождалось беспокойством, раздражительностью, напряженностью. Через 60 мин после введения препарата определялась тенденция к уменьшению средних значений ситуативной и личностной тревоги на фоне недостоверного снижения самочувствия, остающейся высокой активности и жизнедеятельности.

В курсовом лечении было отмечено повышение значений таких показателей, как: самочувствие, в среднем, на 9,6%, активность и настроение на 8,8% и 7,1% соответственно. Уровни ситуативной и личностной тревожности уменьшились, в среднем, на 9,4% и 8,9% соответственно (табл. 14).

Таблица 14

Результаты клинических испытаний низкомолекулярной фракции, полученной в процессе индуцированного автолиза белков гороха

Показатели До применения препарата, балл После применения препарата, балл

Самочувствие 5Д±0,1 5,7±0,1

Активность 5,7±0,1 6,2±0,1

Настроение 5,6±0,1 6,0±0,1

Ситуативная тревога 29,7±0,3 27,910,3

Личностная тревога 32,1±0,3 28,5±0,3

Таким образом, низкомолекулярную фракцию, полученную в ходе индуцированного автолиза белков гороха («Пеон-1»), можно рассматривать в качестве безопасного лечебно-профилактического средства для людей с хронической усталостью и перенапряжением.

С учетом установления дозозависимого эффекта применения препарата «Пеон-1» (2 г/сут.) были разработаны рекомендации по его использованию в составе пищевых продуктов, на примере кисломолочного продукта - «Айран».

ВЫВОДЫ

1. Определены оптимальные условия процесса индуцированного автолиза муки гороха: рН 4,0, соотношение фермент/субстрат - 1/50, продолжительность гидролиза - 60 мин.

2. Установлено, что только глобулиновая фракция подвергается протеолитическому расщеплению. Получены физико-химические данные, свидетельствующие о том, что в процессе индуцированного автолиза гидролиз глобулинов протекает по смешанному типу, который включает в себя как некооперативный, так и кооперативный механизмы. Установлено, что гидролиз Сахаров, инициируемый кислотной обработкой, приводит к существенному снижению содержания олигосахаридов группы раффинозы. Доказано, что при температуре 65°С, независимо от времени нагрева, полностью останавливаются автолитические изменения белков, что свидетельствует об инактивации эндогенных протеаз муки гороха.

3. Показано, что модифицированная мука гороха обладает лучшими по сравнению с нативной мукой функционально-технологическими свойствами, включая, органолептические показатели.

4. Установлено, на основании клинических испытаний в Центре восстановительной медицины ЦКБ МПС РФ, что низкомолекулярная фракция продуктов автолиза белков гороха, содержащая пептиды («Пеон-1»), обладает антистрессовой активностью. Установлен дозозависимый эффект применения препарата «Пеон-1».

5. На основе данных физико-химических, структурно-механических, органолептических и микробиологических показателей показана возможность и целесообразность использования модифицированной муки гороха в технологии ветчинных изделий.

6. Разработана технология ветчины в оболочке «Норд», содержащей модифицированную муку гороха. Расчетный экономический эффект от внедрения технологии ветчины с применением модифицированной муки гороха составил 2641 руб. на 1 т готового продукта.

7. Разработан проект нормативных документов на ветчину в оболочке с добавкой модифицированной муки гороха ТУ 9213-...-02068640-04.

По материалам диссертации опубликованы следующие

работы:

1. Гуслянников П.В., Даниленко А.Н., Браудо Е.Е. Гидролиз запасных белков в составе муки гороха кислыми эндогенными протеазами // Химия и биотехнология биологически активных веществ, пищевых продуктов и добавок. Экологически безопасные технологии: Материалы Международной конференции молодых ученых. - Тверь, 15 ноября 2002. С. 50-51.

2. Кроха Н.Г., Дианова В.Т., Гуслянников П.В., Ибадов Ш.Н. Использование препаратов ферментативной обработки легумина в продуктах с заданным составом и качеством // Биотехнология - состояние и перспективы развития: Материалы 1-го Международного конгресса. -М.,14-18 октября 2002. С. 382-383.

3. Гуслянников П.В., Рогов И.А., Кроха Н.Г., Андреева О.С. Разработка процесса биотрансформации растительного сырья для улучшения его сенсорных характеристик и использование его в пищевых технологиях // Биотехнология - состояние и перспективы развития: Материалы II Московского Международного конгресса, ч. 2. - М., 10-14 ноября 2003. С. 128-129.

4. Гуслянников П.В., Варфоломеева Е.П., Дианова В.Т., Браудо Е.Е. Превращения белка в процессе индуцированного автолиза муки гороха // Биотехнология - состояние и перспективы развития: Материалы II Московского Международного конгресса, ч. 2. - М., 10-14 ноября 2003. С. 151-152.

5. Гуслянников П.В., Кроха Н.Г., Андреева О.С, Даниленко А.Н. и др. Гидролитические изменения компонентов муки гороха в процессе индуцированного автолиза // Хранение и переработка сельхозсырья. -2004. - №5. - С. 30-32.

6. Гуслянников П.В., Кроха Н.Г., Дианова В.Т., Браудо Е.Е. Модифицированная мука гороха в реструктурированных ветчинных изделиях // Мясная индустрия. - 2004. - №8. - С. 18-20.

Подписано в печать 18.11.2004. Формат 60x84 1/16. Усл. печ. л. 1,5. Заказ ^ЙГГираж 100 экз. ПБОЮЛ «Митрофанов Р.В.». 109316, Москва, ул. Талалихина, 33.

»26109

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Белки в питании человека. Проблема белкового дефицита в России.

1.2 Основные источники белкового сырья растительного происхождения.

1.2.1 Состав, пищевая и биологическая ценность семян гороха.

1.2.2 Применение гороха и продуктов его переработки при производстве мясных изделий.

1.3 Функциональные свойства растительных белков и способы их регулирования.

1.3.1 Ограниченный ферментативный гидролиз как метод регулирования функциональных свойств белков.

1.4 Образование биологически активных пептидов в процессе гидролиза пищевых белков.

Питание человека существенно влияет на его здоровье и продолжительность жизни. Организм человека осуществляет регулирование метаболических процессов и их нормальное протекание путем усвоения питательных веществ. Обязательным условием поддержания жизнедеятельности организма является относительное постоянство концентраций основных питательных веществ, которые обеспечивают энергетические потребности, а также синтез собственных структур и специфических продуктов обмена [56].

Формирование научных представлений о питании, включая механизмы пищеварения и гомеостаза, следует считать одним из важных достижений современности, поскольку оно связано со спасением жизни огромного числа людей путем открытия способов профилактики и лечения целого ряда заболеваний.

Полноценный рацион человека должен включать известный набор питательных веществ, среди которых особое значение уделяется белкам. Однако, в мире существует дефицит пищевого белка и недостаток его в ближайшие десятилетия, вероятно, сохранится. Общий дефицит белка на планете оценивается в 10-25 млн т в год [43]. Снижение употребления белка с пищей соответствует мировым тенденциям снижения степени обеспеченности населения Земли белком. Среднедушевое потребление белка уменьшилось на 17-22%: с 47,5 до 38,8 г/сут белка животного происхождения (49% против 55% рекомендуемых); в семьях с низким доходом потребление общего белка в сутки не превышает 29-40 г [43].

В тоже время увеличение количества пищевого белка за счет животноводства является менее перспективным путем, по сравнению с растениеводством. Это связано с тем, что использование растительного белка в составе кормов для производства белка животного приводит к потере от 70 до 95% растительного белка (в зависимости от вида конечной продукции) [23]. В среднем для производства 1 кг животного белка расходуется около 8 кг белка растительного [94].

В связи с этим целесообразно вовлекать в пищевое производство все большее количество белков растительного происхождения, в частности — белков гороха, в ввиду их высокой пищевой ценности и низкой себестоимости.

К сожалению, белки гороха обладают также вполне очевидным недостатком — низким уровнем функциональных свойств, что обусловливает невысокий уровень применения гороха и продуктов его переработки в качестве белковой добавки в мясных фаршевых изделиях [40, 46].

В настоящее время известно немало способов модификации функциональных свойств пищевых белков. Применение этих способов позволяет улучшать функциональные свойства белковых препаратов. На наш взгляд, самым биологически естественным из известных способов модификации является индуцированный автолиз. Применение автолиза позволяет использовать собственный биопотенциал растительного сырья, получать белковые препараты с требуемыми функциональными свойствами, а также биологически активные пептиды, которые могут обладать, в частности, антистрессовым действием.

На основании вышеизложенного, целесообразным явилось продолжение исследований в области регулирования функциональных свойств белков муки гороха, путем изменения условий модификации, для получения новых видов продуктов с высокими качественными характеристиками.

ВЫВОДЫ

1. Определены оптимальные условия процесса индуцированного автолиза муки гороха: рН 4,0, соотношение фермент/субстрат - 1/50, продолжительность гидролиза - 60 мин.

2. Установлено, что только глобулиновая фракция подвергается протеолитическому расщеплению. Получены физико-химические данные, свидетельствующие о том, что в процессе индуцированного автолиза гидролиз глобулинов протекает по смешанному типу, который включает в себя как некооперативный, так и кооперативный механизмы. Установлено, что гидролиз Сахаров, инициируемый кислотной обработкой, приводит к существенному снижению содержания олигосахаридов группы раффинозы. Доказано, что при температуре 65°С, независимо от времени нагрева, полностью останавливаются автолитические изменения белков, что говорит об инактивации эндогенных, протеаз муки гороха.

3. Показано, что модифицированная мука гороха обладает лучшими по сравнению с нативной мукой функционально-технологическими свойствами, включая, органолептические показатели.

4. Установлено, на основании клинических испытаний в Центре восстановительной медицины ЦКБ МПС РФ, что низкомолекулярная фракция продуктов автолиза белков гороха, содержащая пептиды («Пеон-1»), обладает антистрессовой активностью. Установлен дозозависимый эффект применения препарата «Пеон-1».

5. На основе данных физико-химических, структурно-механических, органолептических и микробиологических показателей показана возможность и целесообразность использования модифицированной муки гороха в технологии ветчинных изделий.

6. Разработана технология ветчины в оболочке «Норд», содержащей модифицированную муку гороха. Расчетный экономический эффект от внедрения технологии ветчины с применением модифицированной муки гороха составил 2641 руб. на 1 т готового продукта.

7. Разработан проект нормативных документов на ветчину в оболочке с добавкой модифицированной муки гороха ТУ 9213-.-02068640-04.

1. Агаларова Л.А. Разработка технологии паштета, содержащего протеазный гидролизат гороха: Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / МГУ 1 Lb. М., 2000.-24 с.

2. Антипова Л.В., Курчаева Е.Е., Осминин О.С. Использование отечественных растительных белковых препаратов для производства паштетов // Мясная индустрия. 2001. - № 11. - С. 22-24.

3. Антонов В. К. Химия протеолиза. — М.: Наука, 1991. — 504 с.

4. Бондарь Г.В., Лавриненко Г.Т. Зернобобовые культуры. — М.: Колос, 1977. — С. 3-47.

5. Браудо Е.Е., Даниленко А.Н., Дианова В.Т., Кроха Н.Г. Альтернативные подходы к получению растительных белковых продуктов. В кн.: Растительный белок: новые перспективы. Под ред. Е.Е. Браудо — М.: Пищепромиздат, 2000. С. 6-23.

6. Витол И.С., Кобелева И.Б., Траубенберг С.Е. Ферменты и их применение в пищевой промышленности. — М.: ИК МГУ1111, 2000. — 80 с.

7. Вишнякова М.А., Яньков И.И., Булынцев С.В. и др. Горох, бобы, фасоль. -СПб.: Агропромиздат, 2001. 224 с.

8. Гареев Р.Г. Рапс — культура высокого экономического потенциала. — Казань: Дом печати, 1996. 242 с.

9. Горлов И.Ф., Шиндялова Е.В., Сапожникова Л.Г. Новая высокобелковая добавка из нута // Мясная индустрия. 1999. — №6. — С. 24-25.

10. Грищенко И.Н., Мицык В.Е. Товароведная характеристика мясных фаршей с добавкой гороховой муки // Ассортимент и качество товаров. — 1981. -№11.-С. 90-91.

11. Грищенко И.Н., Мицык В.Е. О новых видах мясных фаршей // Товароведение. 1982. - №15. - С. 85-87.

12. Груздев Л.Г., Жербак Э.А., Варлахов М.Д. Аминокислотный состав и биологическая ценность семян гороха различного происхождения //

13. Бюллетень ВНИИ растениеводства им. Н.И. Вавилова. Вып. 107. — Ленинград, 1981.-С. 10.

14. Гурова Н.В., Попелло И.А., Сучков В.В. и др. Новые многофункциональные соевые продукты // Мясная индустрия. — 1999. — №6. — С. 30-32.

15. Даниленко А.Н., Дмитроченко А.П., Браудо Е.Е. Зависимость процесса гидролиза легумина кормовых бобов (Vicia faba) от соотношения фермент/субстрат // Прикладная биохимия и микробиология. — 1993. — Т. 29.1. Вып. 3. — С. 404-411.

16. До Нгок Лань, Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Действие трипсина на легумин вики: смена типов протеолиза // Биохимия. — 1985. — Т. 50. — Вып. 4. — С. 428-433.

17. Жаринов А.И. Основы современных технологий переработки мяса. Эмульгированные и грубоизмельченные мясопродукты. — М., 1994. — 154 с.

18. Жеребцов Н.А., Корнеева О.С., Фараджаева Е.Д. Ферменты: их роль в технологии пищевых продуктов: Учебное пособие. — Воронеж: Изд-во ВГУ, 1999. 120 с.

19. Журавская Н.К., Алехина Л.Т., Отряшенкова Л.М. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов. — М.: Агропромиздат, 1985. — 296с.

20. Казьмина Н.П. Горох и продовольствие // Зерновые культуры. — 1963. — №3.1. С.11-14.

21. Калинова Ю.Е. Теоретические и практические аспекты создания комбинированных мясных продуктов на основе образования комплексовмясными и растительными белками. Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / ВНИИМП. М., 2001. 24 с.

22. Калле Ш. В кн.: Растительный белок. — М.: Агропромиздат, 1991. — С. 15.

23. Кислухина О.В., Кюдулас И. Биотехнологические основы переработки растительного сырья. — Каунас: Технология, 1997. — 183 с.

24. Кислухина О.В. Ферменты в производстве пищи и кормов. — М.: ДеЛи принт, 2002. 336 с.

25. Клименко В.Г. Белки семян бобовых растений. — Кишинев: Штинца, 1978. — С. 18-85.

26. Ключкин В.В. Вопросы комплексной переработки семян сои // Селекция и технология производства сои. Благовещенск, 1997. — С. 133-138.

27. Ковбаса В.Н., Терлицкая В.А., Кабылинская Е.В. Изменение количества и активности ингибиторов протеолитических ферментов в процессе их гидротермической обработки // Хранение и переработка сельхозсырья. — 2000.-№7.-С. 68-70.

28. Кудряшов Л.С., Гуринович Г.В., Кушевская Р.А. Новое белковое растительное сырье для выработки мясных изделий // Мясная индустрия. — 2002. —№11. С. 21-23.

29. Липатов Н.Н., Сизых Е.В., Щербинин А.А., Лисицын А.Б. Определение и расчет консистентных характеристик с помощью универсальной испытательной машины «Инстрон». Вестник РАСХН. — М., 1994. — №4. — С. 67.

30. Лусас Э.В., Ки Чун Ри. Производство и использование соевых белков. Пер. с англ. под редакцией Ключкина В.В. — М.: Колос, 1998. — 56 с.

31. Макашева Р.Х. Зернобобовые культуры. Горох. — Ленинград: Колос, 1979. — Т. 4. 322 с.

32. Марри Р., Греннер Д., Мейес П.И. др. Биохимия человека: В 2 т. // Пер. с англ. — М.: Мир. — 1993.

33. Мартынов А.В. Проблемы дефицита белка в рационе питания россиян и пути их решения // Молочная промышленность. — 2000. — №7. — С. 11-15.

34. Мартьянова А.И. Зернобобовые: распространение, закупки, химический состав и ценность // Зерновые культуры. — 2001. — №1. — С. 24-25.

35. Мессина М., Мессина В., Семчелл К. Обыкновенная соя и ваше здоровье. Майкоп: АССОЯ. -1995.

36. Мицык В.Е., Джурик Н.Р. Мясные продукты с использованием белков растительного происхождения // Товароведение. — 1980. — №7. — С. 41-47.

37. Мицык В.Е., Джурик Н.Р., Самофалова Л.А. О фаршевых мясопродуктах с растительными белками // Товароведение. — 1982. — №15. С. 71-75.

38. Мицык В.Е., Михайловский B.C., Джурик Н.Р. Характеристика растительных белковых добавок и пути их использования в мясной промышленности // Рациональное питание. — 1982. — №17. — С. 100-102.

39. Мицык В.Е., Михайловский B.C. О применении белков растительного и животного происхождения при производстве вареных колбас // Товароведение. - 1984. - №17. - С. 55-57.

40. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А. и др. Пищевая химия. — СПб.: ГИОРД, 2001. 592 с.

41. Олдак П.Г. Равновесное природоиспользование. Взгляд экономиста. — Новосибирск: Наука, 1983.— 116 с.

42. Павлоцкая Л.Ф., Дуденко Н.В., Эйдельман М.М. Физиология питания. — М.: Высшая школа, 1989. 368 с.

43. Петер Т.А. Создание белкового препарата на основе модифицированного белка муки гороха для использования в производстве мясных изделий: Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / МГУПБ. М., 1997. 23 с.

44. Петибская B.C. Ингибиторы протеолитических ферментов // Пищевая технология. 1999. - №5-6. - С. 6-10.

45. Плешков Б.П. Белки семян зерновых и масличных культур. — М.: Колос, 1980.-496 с.

46. Подобедов А.В., Тарушкин В.И. Эффективность использования продуктов переработки соевых бобов // Мясная индустрия. — 1998. — №8. — С. 25-27.

47. Подобедов А.В. О дефиците белка в России и его устранении за счет производства и переработки сои // Пищевая промышленность. — 1998. -№8. -С. 30-34.

48. Подобедов А.В., Тарушкин В.И. Уникальные свойства продуктов питания с соевыми белковыми компонентами // Хранение и переработка сельхозсырья. 1999. - №6. — С. 22-26.

49. Попелло И.А., Сучков В.В., Гринберг В.Я., Толстогузов В.Б. Выделение1 и очистка 11S глобулинов из семян кормовых бобов и гороха // Прикладная биохимия и микробиология. — 1988. — Т. 24. — Вып. 1. — С. 50-55.

50. Попов В.П. Мировое растениеводство. Зерновые культуры: Учеб. пособие. -М.:РУДН, 2002.-255 с.

51. Практическое руководство по переработке и использованию сои / Под ред. Д. Эриксона / Пер. с англ. под ред. М. Доморощенковой. — М. : Макцентр, 2002.-672 с.

52. Рогов И.А. Законодательные и научные подходы к оценке безопасности использования генетически модифицированного сырья // Пищевой белок и экология. Доклады международной научно-технической конференции М.: МГУПБ, 2000.-С. 7-10.

53. Рогов И.А., Антипова Л.В., Дунченко Н.И. и др. Химия пищи. Книга 1: Белки: структура, функции, роль в питании. М.: Колос, 2000. — 384 с.

54. Румянцева Г.Н. Использование ферментов в пищевой промышленности. Теория и практика // Научно-технический прогресс в перерабатывающих отраслях АПК: Материалы Международной конференции. — М., 1995 — С. 143.

55. Салаватулина P.M. Рациональное использование сырья в колбасном производстве. М.: Агропромиздат, 1985. - 200 с.

56. Салаватулина P.M. Рекомендации по применению соевых белков фирмы АДМ. // Мясная индустрия. 1996. - №5. - С. 17-18.

57. Сафиоллин Ф.Н., Вахитов Р.К. Масличные культуры. — Казань: из-во «Матбугат йорты», 2000. — 272 с.

58. Сизенко Е.И. Пищевой белок и экология: Доклады международной научно-технической конференции. — М.: МГУПБ, 2000. С. 3-5.

59. Сиротин А.А. Крупяные культуры (поздние яровые хлеба): Учеб. пособие^— Белгород: БГУ, 1998. 160 с.

60. Скляревский JI.M. Древнейшее культурное растение // Сельские зори. — 1997.-№1-2.-С. 30-32.

61. Смирнова О.Г., Соколов В.А., Шумный В.К. Запасные белки гороха (структура, хим. состав, синтез, генетика, пищевая ценность) // Сельскохозяйственная биология. 1985. — №4. - С. 108-112.

62. Соевые белки Супро в клинической медицине. Протеин Технолоджиз Интернэшнл, Москва,. 1999. — 32 с.

63. Сунчалеев О.А. Журавская Н.К. Изменение качественных показателей мясных рубленных полуфабрикатов, содержащих текстурированную соевую муку // Вопросы питания. 2001. — №4. - С. 38-41.

64. Телишевская Л.Я. Белковые гидролизаты. Получение, состав, применение. — М.: Аграрная наука, 2000. — 296 с.

65. Технологическая инструкция по подготовке к применению соевых белков фирмы «АДМ» при производстве мясопродуктов. — М., 2000. 16 с.

66. Толстогузов В.Б. Искусственные продукты питания. Новый путь получения пищи и его перспективы. Научные основы производства. — М., 1978. — 232 с.

67. Филиппова М.М., Карелин А.А., Иванов В.Т. Биологически активные протеолитические фрагменты функциональных белков, полученные in vitro II Биоорганическая химия. 1997. - Т. 23. - №5. - С. 388-409.

68. Хугаев P.P. Разработка технологии комбинированных мясных продуктов с учетом комплексообразования мышечных и растительных белков. Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / МГУПБ. М., 2002. 26 с.

69. Цыганок Н.С. Горошек, фасоль, бобы. — М.: Сельская новь. Приусадебное хозяйство. 1995. — 32 с.

70. Шутов А.Д., Сенюк В.И, Каховская И.А., Пинеда И., Высокомолекулярные продукты гидролиза глицинина сои трипсином // Биохимия. 1993. — №58. -С. 301-311.

71. Щербакова В.Г. Биохимия растительного сырья. — М.: Колос, 1999. — 376 с.

72. Aaslyng Margit Dall, Elmore J. Stephen, Mottram Donald S. Comparison of the aroma characteristics of acid — hydrolyzed and enzyme — hydrolyzed vegetable proteins produced from soy // J. Agric. and Food Chem. — 1998. V. 46. — 12. -P. 5225-5231.

73. Aasmul-Olsen S., Anderson A.J. The technology of peptide synthesis. In Eighth International Conference on Tetanus, Pythagora Press, Rome-Milan, 1989. r— P. 191-208.

74. Abdel-Gawad A.S. Effect of domestic processing on oligosaccharide content of some dry legume seeds // Food Chem. 1998. — №46. - P. 25-31.

75. Adler-Nissen J. Determination of the degree of hydrolysis of food protein hydrolysates by trinitrobenzenesulfonic acid // J. Agric. Food Chem. — 1979. — V. 27.-№6.-P. 1256-1262.

76. Adler-Nissen J. Enzymic hydrolysis of food proteins. L.; N. Y.: Elsevier Appl. Sci. Publ., 1986.-425 p.

77. Adler-Nissen J., Olsen H.S. // Functionality and protein structure / Ed. A. Pour-El. ACS Symp. Ser. 92. Washington, DC: Amer. Chem. Soc. P. 125-145.

78. Bach-Knudsen K.E. Carbohydrate and lignin content of plant materials used in animal feeding // Animal Feed Sci. Technol. 1997. - №67. - P. 319-338.

79. Baniel M., Caer D., Colas В., Gueguen J. Functional properties of glycosylated derivatives of the 11S storage proteins from pea (Pisum sativum L.) II J. Agric. Food Chem. 1992. - V. 40. - P. 200-207.

80. Barnby-Smith F. Bacteriocins: applications in food preservation // Trends Food Sci. Technol. 1992. - №3. - P. 133-136.

81. Bodnar R.J., Hadjimarkou M.M. Endogenous opiates and behavior: 2002 // Peptides. 2003. - №24. - P. 1241-1302.

82. Brionesmartinez R., Juarezjuarez M., Oliversalvador M. Influence of enzymatic hydrolysis on functionality of plant proteins DSC studies // Journal of Thermal Analysis. 1997. - V. 49. - 2. - P. 831 -837.

83. Caer D., Baniel M., Subirade M., Gueguen J. Preparation and physico-chemical properties of glycosylated derivation of pea legumin // J. Agric. Food Chem. — 1990.-V. 38.-P. 1700-1706.

84. Chaiken I.M., Komoriya A., Ohno M. Use of enzyme in peptide synthesis // Appl. Biochem. Biotechnol. 1982. - №7. - P. 385-399.

85. Chan K., Decker E., Means W. Extraction and activity of carnosine, a naturally occurring antioxidant in beef muscle // J. Food Sci. 1993. - №58. - P. 1-4.

86. Chateigner A-L., Deunff Y., Jalouzot R. Germination-associated changes in the transcript content of pea seedling lipoxygenases. Lipoxygenase-g: a new marker of axis growth resumption // Planta. 1999. - №208. - P. 606-613.

87. Chau C.-F., Cheung P.C.-K. Effect of various processing methods on antinutrients and in vitro digestibility of protein and starch of two Chinese indigenous legume seeds // J. Agric. Food Chem. — 1997. №45. - P. 4773-4776.

88. Chitra U., Singh U. Phytic acid, in vitro protein digestibility, dietary fiber, and minerals of pulses as influenced by processing methods // Plant Foods for Human Nutrition. 1996. - №49. - P. 307-316.

89. Clapham W. Lupin: a cool alternative to soybean // Agricultural Res. — 1995. — V. 43. —№3.-P. 23-24.

90. Cochrane D., Carraway R., Feildberg R. // Peptides. 1993. - V. 14. -P.117-123.

91. Damodaran S. In: Food Proteins. Properties and Characterization. — VCH, 1996. -168 p.

92. Derbyshire E., Wright D., Boulter D. Legumin and vicilin storage of legume seeds // Phytochemistry. 1976. - №15. - P. 3-24.

93. Dickinson Т., Stainsby S. // Food Technology, September, 1987. P. 74-81.

94. Domoney C., Welham Т., Sidebottom C. Purification and characterization of Pisum seed trypsin inhibitors // J. Exp. Bot. 1993. - №44. - P. 701-709.

95. Don L.S.B., Pilosof A.M.R., Bartholomai G.B. Enzymatic modification of soy protein concentrates by fungal and bacterial proteases // Journal of the American Oil Chemists Society. 1991. - V. 68. - №2. - P. 102-105.

96. Due G. Faba bean (Viciafaba L.) II Field Crops Res. 1997. - V. 53. - №1-3. -P. 99-109.

97. Dudek St., Horstmann Ch. and Schwenke K.D. Limited tryptic hydrolisys of legumin from faba bean {Vicia faba L.): formation of an 'unequal* subunit pattern // Nahrung/Food. 1995. - №35. - P. 193-202.

98. Duranti M., Gius C. Legume seeds: protein content and nutritional value / Field Crops Research. 1997. - №53. - P. 31-45.

99. El-Adawy T. Nutritional composition and antinutritional factors of chickpeas undergoing different cooking methods and germination // Plant Foods for Human Nutrition. 2002. - №57. - P. 83-97.

100. Feeney R.E., Whitaker J.R. Chemical and enzymatic modification of plant proteins / New Protein Food, v. 5, Acad. Press, New York, 1985. P. 181-220.

101. Fernandes A.J.M., Bruno-Soares A.M. Chemical composition, organic matter digestibility and gas production of nine legume grains // Animal Feed Sci. Technol. 1998. - №70. - P. 49-57.

102. Fernandez-Quintela A., Macarulla M.T., Del Barrio A.S., Martinez J.A. Composition and functional properties of protein isolates obtained from commercial legumes grown in northern Spain // Plant Foods for Human Nutrition. 1997.-№51. - P. 331-342.

103. Forster С., Domoney С., Casey R. Analysis of a lipoxygenase pseudogene in Pisum // Theor. Appl. Genet. 1999. - №98. - P. 835-839.

104. Frias J., Kozlowska H., Gorecki R. Evolution of soluble carbohydrates during the development of pea, faba been and lupin seeds // Z Lebensm Unters Forsch. — 1996.-№203.-P. 27-32.

105. Frias J., Doblado R., Vidal-Valverde C. Kinetics of soluble carbohydrates by action of endo/exo a-galactosidase enzyme in lentil and peas // Eur. Food Res. Technol. 2003. -№216. - P. 199-203.

106. Friedman M., Brandon D.L. Nutritional and health benefits of soy proteins // J. Agric. Food Chem. 2001. -№49. - P. 1069-1082.

107. Fuhrmeister H., Meuser F. Impact of processing on functional properties of protein products from wrinkled peas // Journal of Food Engineering. — 2003. — №56.-P. 119-129.

108. Fukudome S., Yoshikama M. // FEBS letters. 1993. - V. 316. - P. 17-19.

109. Garreau I, Pejoan C., Bressollier P. // Peptides. 1994. - V. 15. - P. 1195-1204.

110. Garreau I., Zhao Q, Pejoan C., Cupo A. // Neuropeptides. 1995; — V. 28. — P. 243-250.

111. Gatehouse J.A., Croy R.R.D., Morton H. et al. Characterization and subunit structure of vicilin storage proteins of pea // Eur. Jurnal Biochem. — 1981. — V. 118.-№3.-P. 627-635.

112. Giami S.E., Okonkwo V.I., Akusu M.O. Chemical composition and functional properties of raw, heat-treated and partially proteolyzed wild mango seed flour // Food Chem. 1994. - V. 49. - №3. - P. 237-243.

113. Gill I., Lopez-Fandino R., Jorba X. Biologically active peptides and enzymatic approaches to their production // Enzyme Microb. Technol. 1996. — V. 18. — P. 162-183.

114. Ginsburg H., Atamna H., Shalmiev G. // Parasitology. 1996. - №113. - P. 7-13.

115. Gokmen V., Bahceci S., Acar J. Characterization of crude lipoxygenase extract from green pea using a modified spectrophotometric method // Eur. Food Res. Technol. 2002. - №215. - P. 42-45.

116. Goulet G., Ponnampalam R., Amiot J., Roy A., Brisson J. Nutritional value of acylated oat protein concentrates // J. Agric. Food Chem. 1987. — V. 35. — P. 589-593.

117. Granito M., Frias J., Doblado R., Guerra M., Champ M. Nutritional improvement of beans (Phaseolus vulgaris) by natural fermentation // Eur. Food Res. Technol. 2002. - №214. - P. 226-231.

118. Grechkin A. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway // Prog. Lipid Res. 1998. - V. 37. - №5. - P. 317-352.

119. Grela E.B., Gunter K.D. Fatty acids composition and tocopherol content of some legume seeds // Animal Feed Sci. Technol. 1995. - №52. - P. 325-331.

120. Grenby T. Intense sweetners for the food industry: An overview // Trends Food Sci. Technol. 1991. - №2. - P. 2-6.

121. Griffiths D.W. The trypsin and chymotripsin inhibitor activities of various pea and field bean cultivars // J. Food Agric. 1984. - V. 35. - №5. - P. 481-486.!

122. Grinberg V.Ya., Danilenko A.N., Burova T.V. Conformational stability 1 IS globulins from seeds // J. Sci. Food Agric. 1989. - V. 49. - P. 235-248.

123. Guardiola I.L., Suteleffe I.F. Control of protein hydrolysis in the cotyledons of germing pea seeds (P. sativum) II Ann. Bot. 1971. — V. 35. — №142'. — P. 791-807.

124. Gueguen J., Barbot J. Quantitative and qualitative variability of pea (Pisum sativum L.) protein composition I I J. Sci. Food Agric. — 1988. — №42. — P. 209-224.

125. Gueguen J., Cerletti P. In: New and developing sources of food proteins / Ed. by B.J. Hudson. Chapman and Hall.- London and New York, 1994. P. 145-159.

126. Hartman Т., Ho C.-T. Volatile compounds generated from the Maillard reaction of Pro-Gly, Gly-Pro, and a mixture of glycine and proline with glucose // J. Agric. Food Chem. 1992. -№40. - P. 1878-1880.

127. Henning Т., Mothes R., Dudek S., Krause J.P. and Schwenke K.D. Structural and functional changes of faba bean legumin during super-limited tryptic hydrolysis // Nahrung/Food. 1997. -№41. - P. 81-86.

128. Hermansson A.-M. Methods of studing functional characteristics of vegetable proteins // J. Am. Oil Chem. Soc. 1979. - V. 56. - P. 272-278.

129. Horn M.L., Jones D.B. A rapid colorimetric method for the determination of tryptophane in proteins and foods // J. Biol. Chem. 1945. — V. 157. — №1. — P.153-167.

130. Itzhaki R.F., Gill D.M. // Anal. Biochem. 1964. - №9. - P. 401-407.

131. Izowa Y., Ichikawa T. Synthesis of peptides by means of proteolytic enzymes // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1977. - №50. - P. 2762-2765.

132. Johnson E.A., Brekke C.J. Functional properties of acylated pea protein isolates // J. Food Sci. 1983. - №48. - P. 722-725.

133. Jones D., DuPont M., Ambrose M., Frias J. The discovery of compositional variation for the raffinose family of oligosaccharides in pea seeds // Seed Sci. Res. 1999. - №9. - P. 305-310.

134. Kamata Y., Fukuds M., Sone H., Yamauchi F. Relationship between the limited proteolysis of glicinin and its conformation // Agric. Biol. Chem. 1994. — №55. -P. 149-155.

135. Karelin A.A., Philippova M.M., Ivanov V.T. Proteolytic degradation of hemoglobin in erythrocytes leads to biologically active peptides // Peptides. — 1995.-№16.-P. 693-697.

136. Karelin A.A., Blishchenko E.Yu., Ivanov V.T. Fragments of functional proteins: Role in endocrine regulation // Neurochemical Res. 1999. — №24. — P. 1117-1124.

137. Kato A., Osako Y., Matsudoni N. Changes in the emulsifying and foaming properties during heat denaturation // Agric. Biol. Chem. — 1983. — V. 47. — P. 33-37.

138. Kaur С., Kapoor H. Anti-oxidant activity and total phenolic contents of some Asian vegetables // Int. J. Food and Technol. 2002. - №37. - P. 153-161.

139. Khanbabaee K., Ree T. Tannins: classification and definition // Nat. Prod. Rep. — 2001.-№18.-P. 641-649.

140. Klaus D.S. Enzyme and chemical modification of proteins // Food proteins and their applications. Eds. Damodaran S. and Paraf A., N. Y, 1997. P. 393-423.

141. Kleinkauf H., Von-Doehren H. Peptide antibiotics, betalactams and related compounds // Crit. Rev. Biotechnol. 1988. - №8. - P. 1-32.

142. Koshiyama J., Mamoti K., et al. 2S globulins of protein components // J. Agr. and Food Chem. 1981. - №29. - P. 884-922.

143. Kozhevnikov G.O., Danilenko A.N., Braudo E.E. Comparative studies on thermodynamic characteristics of pea legumin and legumin-T thermal denaturation // Int. J. of Biological Macromolecules. — 2001. — №29. — P. 225-236.

144. Krause P., Mothes R., Schwenke K.D. Some physico-chemical and interfacial properties of native and acetylated legumin from faba beans (Vicia faba L.) II J. Agric. Food Chem. 1996. - V. 44. - P. 426-430.

145. Kullmann W. Enzymatic synthesis of Leu- and Met-enkephalin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. - №91. - P. 693-698.

146. Kurihara Y., Nirasawa S. Sweet, antisweet and sweetness-inducing substances // Trends Food Sci. Technol. 1994. - №5. - P. 37-42.

147. Lantz I., Glamsta E.-L. // FEBS Letters. 1991. - V. 287. - P. 39-41.

148. Мак P., Wojcik K., Dubin A. Antimicrobial peptides derived from heme-containing proteins: Hemocidins // Antonie van Leeuwenhoek. — 2002. — №77. — P. 197-207.

149. Marczak E., Usui H., Fujita H., Yang Y. New antihypertensive peptides isolated from rapeseed // Peptides. 2003. - №24. - P. 791-798.

150. Marky L.A. and Bresslauer K.J. Calculating thermodynamic data for transitions of any molecularity from equilibrium melting curves // Biopolymers. — 1987. — №26.-P. 1601-1620.

151. Martin-Cabreias M., Ariza N., Esteban R. Effect of germination on the carbohydrate composition of the dietary fiber of peas (Pisum sativum L.) II J. Agric. Food Chem. 2003. - №51. - P. 1254-1259.

152. Matheis G. Phosphorylation of food proteins with phosphorus oxychloride — improvement of functional and nutritional properties: a review // Food Chem. — 1991.-V. 39.-P. 13-20.

153. Meisel H. Biochemical properties of bioactive peptides derived from milk proteins: Potential nutraceuticals for food and pharmaceutical applications // Livestock Prod. Sci. 1997. -№50. - P. 125-138.

154. Meisel H. Overview on milk protein-derived peptides // Int. Dairy J. — 1998. — №8.-P. 363-373.

155. Mills E., Morgan M. Biochemical interactions of food-derived peptides // Trends Food Sci. Technol. 1992. - №3. - P. 64-68.

156. Miyoshi S., Ishikawa H., Kaneko T. Structures and activity of angiotensin-converting enzyme inhibitor in an a-zein hydrolysate // Agric. Biol. Chem. — 1991. —№55.-P. 1313-1318.

157. Monsoor M.A., Yusuf H.K.M. In vitro protein digestibility of lathyrus pea, lentil and chickpea // Int. J. of Food Sci. and Technol. 2002. - №37. - P. 97-99.

158. Muntz K. Deposition of storage proteins // Plant Molecular Biology. — 1998. — №38.-P. 77-99.

159. Muntz K., Shutov A. Legumains and their functions in plants // Trends in Plant Science. -2002.- №2. -P. 1360-1385.

160. Nakai S., Li-Chan E., Hayakawa S. Contribution of protein hydrophobicity to its functionality. Nahrung/Food. 1986. - V. 30. - P. 327-336.

161. Nakai S., Li-Chan. Hydrophobic interactions in food systems, CRC press Inc., Boca Raton, Florida, 1988.-P. 142-168.

162. Nishimura Т., Kato H. Taste of free amino acids and peptides // Food Rev. Int. — 1988.-№4.-P. 175-194.

163. Nosho Y., Seki Т., Kondo M. Molecular design of inverted aspartame type sweetners // J. Agric Biol. Chem. 1990. - №38. - P. 1368-1373.

164. Obon H.A., Muzquiz M., Burbano C., Cuadrado C. Effect of soaking, cooking and germination on the oligosaccharide content of selected Nigerian legume seeds // Plant Foods for Human Nutrition. 2000. - №55. - P. 97-110.

165. Osborne T.B., Campbell G.E. Proteids of the pea // Jounal Am. Chem. Soc. — 1898.-V. 20.-P. 348-362.

166. Osborne T.B. The vegetable proteins. Longmans Green, London, 1924.

167. Pastorello E.A., Pravettoni V., Calamari A.M. New plant-origin food allergens // Allergy.-2002.-№57.-P. 106-110.

168. Peterbauer Т., Richter A. Biochemistry and physiology of the raffinose family oligosaccharides and galactosyl cyclitols in seeds // Seed Sci. Res. — 2001. — №11.-P. 185-197.

169. Peterbauer Т., Karner U., Jones D. Enzymatic control of the accumulation of verbascose in pea seeds // Plant, Cell and Environment. 2003. — №26. — P. 1385-1391.

170. Pisulewska E., Pisulewski P. Trypsin inhibitor activity of legume seeds (peas, lentils and soya beans) as affected by the technique of harvest // Animal Feed Sci. Technol. 2000. - №86. - P. 261 -265.

171. Pliets P., Damaschun G. The structure of the 11S seed globulins from various plant species: comparative investigation by physical methods // Studia biophysica. 1986.-№116.— P. 153-173.

172. Pokorny J. Natural antioxidants for food use // Trends Food Sci. Technol. 1991. -№2.-P. 223-227.

173. Ponnampalam R, Deslisle J., Gagne Y., Amiot J. Functional and nutritional properties of acylated rapeseed proteins // J. Am. Oil Chem. Soc. — 1990. №67. -P. 531-535.

174. Price K.R., Lewis J., Wyatt G.M., Fenwick R. Flatulence causes, relation to diet and remedies // Nahrung/Food. - 1988. - V. 32 (6). - P. 609-626.

175. Rangel A., Domont G., Pedrosa C. Functional properties of purified vicillins from cowpea and pea protein isolate // J. Agric. Food Chem. 2003. — V. 51. — P. 5792-5797.

176. Rizo J., Gierasch L. Constrained peptides: Models of bioactive peptides and proteins substructures // Ann. Rev. Biochem. 1992. - №61. - P. 387-418.

177. Ross-Murphy S.B. Rheological characterisation of gels // J. Text. Stud. — 1995. — V. 26.-P. 391-400.

178. Saha В., Hayashi K. Debittering of protein hydrolyzates // Biotech. Advances. -2001.-V 19. P. 355-370.

179. Scherz H., Bonn G. Analytical chemistry of carbohydrates. Stuttgart New York: Georg Thieme Verlag, 1998. - P. 33-34.

180. Schwenke K.D., Zirwer D., Gast K., Gueguen J. Changes of the oligomeric structure of legumin from pea (Pisum sativum L.) after succinylation // Eur. J. Biochem. 1990. - №194. - P. 621-630.

181. Schwenke K.D., Mothes R., Zirwer D., Gueguen J, Subirade M. Modification of the structure ofllS globulin from plant seeds by succinylation. Food Proteins: Structure and Functionality. VCH, Weinheim, 1993. P. 143-149.

182. Schwenke K.D., Dudek S., Seifert A., Mothes R. and Staatz A. Isolation of faba bean legumin a comparative study of various methods // Die Nahrung/Food. — 1994.-V. 38.-P. 559-567.

183. Schwenke K.D. Enzyme and chemical modification of proteins /5 In: Food Proteins and their Applications. Eds. by Damodaran S. and Paraf A. Marcel Dekker, 1997.-P. 393-423.

184. Seifert A., Schwenke K.D. Improved approach for characterizing the coalescence stability of legumin stabilized O/W emulsions by analytical ultracentrifugation // Prog. Colloid Polymer Sci. 1995. - №99. - P. 31-39.

185. Seki Т., Kawasaki Y., Tamura M. Further study on the salty peptide ornithyl-|3-alanine. Some effects of pH and additive ions on the saltiness // J. Agric. Food Chem. 1990. -№38. - P. 25-29.

186. Shi F.F. Chemical and enzymatic phosphorylation of soy glycinin and their effects on selected functional properties of the protein. Food Proteins: Structure and Functionality. VCH, Weinheim, 1993.-P. 180-187.

187. Shutov A.D. and Vantraub I.A. Degradation of storage protein in germinating seeds // Phytochemistry. 1987. - №26. - P. 1557-1566.

188. Sijtsma L., Tezera D., Hustinx J. Improvement of pea protein quality by enzymatic modification //Nahrung/Food. 1998. - V. 42. - P. 215-216.

189. Sitohy M., Popineau Y., Chobert J.-M., Haertle T. Mild method of simultaneous methionine grafting and phosphorylation of soybean globulins improves their functional properties // Nahrung/Food. 1999. - V. 43. - P. 3-8.

190. Smith J., River J. Peptides: Chemistry and biology. Proc. 12th Am. Peptide Symp. ESCOM Science, Netherlands, 1992. P. 17-46.

191. Taukemoto I., Mioyashi M., Hamouchi Y. Heat inactivation of trypsin inhibitor in bean (Phaseolus vulgaris) II Cereal Chem. 1983. - V. 60. - P. 194-197.

192. Tchorbanov B. Oligosaccharides from raffinose type from legumes seeds // Polysaccharides. 2001. - P. 18-24.

193. Tolstoguzov V. Origins of globular structure in proteins // FEBS Letters. — 1999. -№444. -P. 145-148.

194. Totosaus A., Montejano J., Salazar J. A review of physical and chemical protein-gel induction // Int. J. of Food Sci. and Technol. 2002. - №37. - P. 589-601.

195. Trugo L.C., Donangelo C.M., Trugo N.M.F. Effect of heat treatment on nutritional quality of germinated legume seeds // J. Agric. Food Chem. — 2000. — №48.-P. 2082-2086.

196. Urbano G., Aranda P., Gomez-Villalva E. Nutritional evaluation of pea protein diets after mild hydrothermal treatment and with and without added phytase // J. Agric. Food Chem. 2003. - №51. - P. 2415-2420.

197. Vidal-Valverde C., Frias J., Sierra I. New functional legume foods by germination: effect on nutritive value of beans, lentils and peas // Eur. Food Res. Technol. 2002. - №215. - P. 472-477.

198. Vorob'ev M.M., Paskonova E.A., Vitt S.V. // Narung/Food. 1986. - V. 30. -№10.-P. 996-1001.

199. Voutsinas L.P., Cheung E., Nakai S. Relationship of hydrophobicity to emulsifying properties of heat denatured proteins // J. Food Sci. — 1983. — V. 48. -P. 26-32.

200. Wang H-j., Murphy P. Isoflavone content in commercial soybean foods // J. Agric. Food Chem. 1994. - V. 42. - P. 1666-1673.

201. Wang X., Thomas D., Colin J. Total phenolics and condensed tannins in field pea {Pisum sativum L.) and grass pea (Lathyrus sativus L.) II Euphytica. — 1998. — №101.-P. 97-102.

202. Wang Y., Gliffiths W., Jornvall H. Antibacterial peptides in stimulated human granulocytes // Eur. J. Biochem. 2002. - №269. - P. 512-518.

203. Wattenberg L.W. // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1997. -№216. - P. 133-142.

204. Wright D.J. The seed globulin / Development in Foods Proteins. Ed. Hudson B.J.F., Elsevier Applied Science Publ. Ltd., 1994. V. 5. - P. 81-156.

205. Xiaofang W., Thomas D.W., Colin J.B., Clayton G. Trypsin inhibitor activity in field pea {Pisum sativum L.) and grass pea {Lathyrus sativus L.) II J. Agric. Food Chem. 1998. - №46. - P. 2620-2623.

206. Zdunczyk Z., Godycka I., Amarowicz R. Chemical composition and content of antinutritional factors in Polish cultivars of peas // Plant Foods for Human Nutrition. 1997. - №50. - P. 37-45.