автореферат диссертации по технологии продовольственных продуктов, 05.18.04, диссертация на тему:Разработка технологии комбинированных мясных продуктов с учетом комплексообразования мышечных и растительных белков

ВВЕДЕНИЕ.

1. ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Дефицит белка в России и перспективы его устранения.

1.2. Растительные белковые препараты и современные требования к питанию.

1.3. Соевые белковые препараты и их использование при производстве комбинированных мясных продуктов.

1.4. Химический состав и пищевая ценность соевых семян и продуктов их переработки.

1.5. Белки миофибрилл - структура и физико-химические свойства.

1.6. Взаимодействие миофибриллярных белков с глобулинами сои с образованием устойчивых мясорастительных комплексов.

1.7. Ограниченный ферментативный гидролиз - как способ регулирования функциональных свойств белка.

Обеспечение населения продуктами питания с каждым годом становится все более глобальной проблемой, и все большими становятся требования к удовлетворению человечества высокобелковыми продуктами.

Белок занимает особое место в рациональном питании человека. Он ответственен за нормальное развитие и функционирование человеческого организма, служит основным источником незаменимых аминокислот, играет роль строительного материала в процессе развития клеток и обмена веществ в организме. Белок является структурной и функциональной основой мышечных и нервных волокон, кожи, соединительных тканей, а также внутренних органов организма. Потребность белка в сутки в среднем составляет 0,7 г на 1 кг веса человека.

Известно, что основными поставщиками белка служат продукты питания животного и растительного происхождения. Рекомендовано потребление белков в соотношении: животного - 55 % и растительного - 45 %. Дефицит белка в рационе питания в Российской Федерации в 1995 г. составил в среднем 25%. По отдельным категориям населения он достигает угрожающих размеров для здоровья человека.

В настоящее время не решена проблема получения ни животного, ни растительного комплементарного белка. Проблему получения комплементарного белка можно решить быстрее и более экономично за счет использования пищевого белка из нетрадиционных для мясной промышленности видов сырья, в том числе и растительного. Кроме того, проблемы получения обоих видов белка могут оказаться взаимосвязанными и найти свое решение в производстве и переработки сои.

По данным ООН, количество белка, полученного с 1 га сои, в 3 раза выше по сравнению с пшеницей и 1,5 раза выше чем у такой культуры, как подсолнечник, который считается самой высокорентабельной сельскохозяйственной культурой в России [187].

По данным НИИ питания Российской академии медицинских наук, соевый белок в пищевом отношении легко усвояем, высокоценен, достаточно сбалансирован по аминокислотному составу, сравним по биологической ценности с белком молока, рыбы, говядины, но в отличии от этих продуктов не содержит холестерина, что позволяет рекомендовать его больным с нарушением липидного обмена (атеросклероз, ишемическая болезнь сердца, гипертония и т.д.). Последние физико-химические и медико-биологические исследования сои позволили обнаружить высокое содержание в ней различных микрокомпонентов, обладающих биологической активностью, известных как мощный алиментарный фактор в профилактике и лечении различного рода патологических состояний, связанных в с нарушениями обмена веществ.

Не следует также забывать, что проблема улучшения питания связанна не только с экономическими факторами, но и с культурой, традициями народа. Так, в супермаркетах многих экономически развитых стран можно встретить дешевые соевые продукты, такие как тофу, соевое молоко, и др., тогда как в нашей стране большая часть населения старается восполнить дефицит белка в основном потреблением картофеля и мучных изделий [187, 188].

В России, на сегодняшний день соя и продукты на ее основе все еще остаются экзотикой. Поэтому целесообразным является создание технологий повышающих качественное и количественное содержание белка сои в традиционных для нашей страны продуктах питания, которыми являются комбинированные мясопродукты.

Успешное использование соевого белка в традиционной пищи зависит от того, насколько успешно можно создавать продукты питания, которые воспроизводят пищу привычного качества. Когда растительными белками заменяют животные белки, важно, чтобы привычные свойства пищи не изменились. Необходимо также, чтобы соевые ингредиенты улучшали общую привлекательность этих новых продуктов.

Белки влияют на органолептические свойства пищи: вид, цвет, вкус и текстуру - ключевые элементы, определяющие признание продукта потребителем. Вкус белков сои, их взаимодействие с желательными и нежелательными вкусовыми элементами пищи исключительно важны. Это определяет применение белков сои, выбор способа модификации продуктов из сои и уровень их использования.

В настоящее время при изготовлении поликомпонентных мясных продуктов широко применяются белковые препараты сои (мука, концентраты, изоляты). Однако, при механическом перемешивании белковых соевых добавок с мясным фаршем или их шприцевании, соевые белки практически не участвуют в образовании пространственной сетки геля мясорастительной системы и играют в основном роль инертного наполнителя, что отражается на вкусовой гамме и структурно-механических свойствах комбинированных мясных продуктов. Однин из путей, позволяющий повысить уровень введения растительных белковых препаратов в мясные системы, и улучшить качественные характеристики готового продукта, является создание технологий комбинированных мясных продуктов на основе образования комплексов мясными и растительными белками.

ВЫВОДЫ

1. Обоснована целесообразность использования модифицированной соевой муки в производстве комбинированных мясных продуктов с устойчивыми комплексами мясных и растительных белков.

2. Получен высокомолекулярный продукт ферментативного гидролиза белка сои - глицинин-Т с использованием метода ограниченного протеолиза глицинина трипсином. Впервые описаны его термодинамические параметры. Определены сравнительные величины температур денатурации глицинина и глицинина-Т сои в зависимости от содержания в системе NaCl.

3. Экспериментально обоснованны условия взаимодействия IIS глобулинов сои с миофибриллярными белками мышечной ткани в растворах низкой концентрации. Полученные результаты подтверждены на мясных системах тонкого измельчения при температурах используемых в производстве комбинированных мясных продуктов. На примере IIS глобулинов сои показано, что найденные условия комплексообразования можно использовать для других гомологичных белков различных зернобобовых культур.

4. Установлено, что для эффективного комплексообразования необходимо водную суспензию обезжиренной соевой муки обработать пищеварительным ферментом. Разработана схема ограниченного ферментативного гидролиза соевой муки ферментом - нейтральная металлопротеаза микробиального происхождения продуцируемая В. subtilis протосубтилин Г10х шт. 103.

5. Произведена сравнительная оценка физико-химических, структурно-механических и органолептических показателей вареной колбасы, выработанных с использованием нативной и модифицированной соевой муки. Установлено, что модифицированная методом ограниченного ферментативного гидролиза соевая мука обеспечивает образование комплексов животными и растительными белками и способствует получению высококачественного комбинированного мясопродукта.

6. Установлено, что использование ММС способствует экономии дорогостоящего мясного сырья, замещению импортных соевых белковых препаратов (концентраты и изоляты) и снижению себестоимости вареной колбасы на основе ММС, а также позволяет увеличить выход вареных колбас не менее чем на 2 %.

Разработана технология вареной колбасы "Модерн" с устойчивыми миозин - глицинин-Т комплексами и проект нормативно-технической документации.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящей работе найдены условия взаимодействия IIS глобулинов модифицированных препаратов сои с миофибриллярными белками мышечной ткани на макромолекулярном уровне в растворах низкой концентрации и в мясных системах тонкого измельчения.

Полученные результаты исследований комплексообразования глицинина сои и мышечных белков могут быть использованы при модификации IIS глобулинов других зернобобовых и масличных культур вследствие структурной идентичности их белков.

Установлено, что замена модифицированной соевой мукой части мясного сырья в составе колбасного фарша: приводит к улучшению его функциональных и структурно-механических свойств; не изменяет аминокислотного состава белка готовой колбасы; повышает переваримость белка термообработанных фаршей in vitro, в сравнении с продуктами содержащими нативную муку сои; приводит к обогащению и улучшению вкусоароматических характеристик; повышает интенсивность и устойчивость окраски готового продукта.

Высокие потребительские свойства опытной партии вареной колбасы, выработанной с учетом комплексообразования мясными и растительными белками позволяют сделать заключение о целесообразности применения ограниченного ферментативного гидролиза растительных белков в производстве комбинированных мясных продуктов.

1. Adler-Nissen J., Olsen H.S Functionality and Protein Structure 1.I Ed. Pour-EL A. ACS Symp. Ser-92, Am. Chem. Soc. Wash.; DS, 1979, p. 125-145.

2. Adler-Nissen J. Enzymic Hydrolysis of Food Proteins. Elsevier Applied Science Publishers LTD. London and New York, 1986. - 427.

3. Adler-Niesen S. and Olsen H.S. The influence of Peptide Chain Length on Taste and Functionality Properties of Enzymatically Modified Soy Protein // American Chem. Soc. ACS Symp. Ser. 1979. -v. 92. »p. 125-146.

4. Allen, R.D., Feedstuffs 56 (30):25 30 (1988).

5. American Soybean Association, Soya Bluebook, American Soybean Association, St. Louis, MO, 1989.

6. Aoki, H., Taneyama, O. and Inami, M. 1980. Emulsifying properties of soy protein. Characteristics of 7S and IIS proteins. J. Food Sei. 45, 534-538.

7. Aoki, H., Taneyama, O., Orino, N., Kitogawa, I. 1981. Effect of lipophilization of soy protein on its emulsion stabilizing properties. J. Food Sei. 46, 1192-1195.

8. Au-Kumar-Om, L.B. Sasikia, and S.B. Kannur, J. Food Sei. Technol., Mysore 29: 111-112(1992).

9. Badley R.A., Atkinson D., Hauser H., Oldani D., Green J.P., Stubbs J.M. The structure, physical properties of the soy protein glycinin. Biophys. Acta. 1975. -412, p. 214 -228.

10. Badley R.A., Atkinson D., Hauser H., Oldani D., Green J.P., Stubbs J.M. The structure, physical properties of the soy protein glycinin. Biophys. Acta. 1975. -412, p. 214-228.

11. Beery K.I., In: Vegetable Protein Utilization in Human Foods and Animal Feedstuffs / Ed. By T.H. Applwhite. American Oil Chemists' Society. -Champaign, Illinois, 1989, p. 62.

12. Bonkowski, A.T., in Proceedings of the World Conference on Vegetable Protein Utilization in Human Foods and Animal Feedstuffs, edited by T.N. Applewhite, American Oil Chemists'Society, Champaign IL, 1989, pp. 430-438.

13. Bikbov T.M., Danilenko A.N., et al. Selective Thermal Denaturation as a Method of Preparative Isolation of 1 IS Globulins from Plant Seeds. J. Agric. Food Chem. 1986, 34, 297-302.

14. Borissowa M.A., Lissizyn A.B., Kalinowa J.E., und Danilenko A.N. Zur Bildung von Fleischmyosin-Komplexen mit Leguminoseneiweisen. Fleischwirtschaft, 2000, №4, s. 129-132.

15. Brown L.R. The changing World Food Prospect: The Nine Tenth and Beyond. WorldWatch Paper 85. October 1988. Washington, DC.

16. Conner, R.T., and S.F. Herb, J. Amer: Oil Chem. Soc. 47:186A, 195A, 197A (1979).

17. Catsimpoolas N. and Meyer E.W. 1970. Gelation phenomena of soybean globulins. 1. Protein protein interactions. Cereal chem. 47: 559.

18. Catsimpoolas N., Funk S.K., and Meyer E.W. 1970. Thermal aggregation of glycinin subunits. Cereal chem. 47: 331.

19. Catsimpoolas N., Kenny J.A., Meyer E.W and Szuhaj B.F. 1971. Molecular weight and amino acid composition of glycinin subunits. J. Sci. Fd. Agric. 22: 448.

20. Catsimpoolas N. A note on dissimilar subunits present in dissociation globulins // Cereal Chem, 1970. - v. 47, p. 70.

21. Catsimpoolas N. Isolation of glycinin subunits by isoelectric focusing in urea-mercaptoethanol // FEBS Lett. 1969. -4. -p. 259-261.

22. Catsimpoolas N. and Eckensten C. Isolation of alpha, beta and gamma conglycinin // Arch. Biochem. Biophys. 1969. - 129. - p. 490.

23. Catsimpoolas N. A note on the proposal of an immunological system of reference and nomenclature for the major soybean globulins // Cereal Chem. 1969. - 46. -p. 369-372.

24. Catsimpoolas, N. and Meyer, E.W. 1970. Gelation of soybea globulins. 1. Protein-protein interactions. Cereal chem. 47: 559.

25. Comer, F.W. 1979. Functionality of fillers in comminuted meat products. Can. Inst. Food Sci. Technol. J. 12: 157.

26. Circle S.J. and Johnson D.W. Edible isolated soybean protein // Processed Plant Protein Foodstuffs. Ed. by A.M. Altechul. - New York. - 1958-p. 399-418.

27. Churcu J.A. Meat analogues from soya / Food Manuf., 1970, 45, №5, 54-56.

28. Damodaran S. In: Food Proteins. Properties and Characterization. Ed. By S. Nakai and H.W. Modler. VCH, 1996, p. 168.

29. Derbyshire E., Wright D., Boulter D. Legumin and Sicilian storage proteins of legume seeds //Phytochemistry. 1976. - v. 15, p. 3-23.

30. Derbyschire E.W., Wright D.J., Boulter D. Phytochemistry, 1976, V. 15. P.3-24.

31. Dudek St., Horstmann Ch. And Schwenke K.D. Limited tryptic hydrolysis of legumin from faba bean (Vicia faba L.): formation of an "unequal" subunit pattern //Nahrung. 1996.40. 171-176.

32. Evans, C.D., D.G. McConnel, C.R. Schofield, and H. J. Dutton, J. Amer: Oil Chem. Soc. 43:345, (1966).

33. Elliott A., Offer G. Shape and flexibility of the myosin molecule. J. Mol. Biol., 1978.-vol. 123, № 4, p. 505-519.

34. Enzyme Nomenclature, recommendations of the nomenclature Committee of the IUB, N.Y., Academic Press, 1984, 646 p.

35. Fernando, S.M., and P.A. Murphy, J. Agric. Food Chem, 38:163 (1990).

36. Fukushima D. Internal structure of 7S and 11S globulin molecules in soy proteins // Cerael Chem. 1968. - v. 45. - p. 203-224.

37. Feogeding E.A., Lanier T.C. The contribution of nonmuscle proteins to texture of gelled muscle protein food. In Protein Quality and the Effects of Processed. Edited by R.D. Philips, J.W. Finley. Marcel Dekker, Inc., 1989. P. 331-343.

38. FAO/WHO Energy and Protein Requirement. Report of a Joint FAO/WHO and Hoc Expert Committe, WHO Technical Rep. Ser. n522, Geneva, 1973. P. 63-65.

39. Ginsburg H., Atamna H., Shalmiev G., Kanany J., Krugliak M. // Parasitology. 1996. 113.7.

40. Guzman, G.J., and P.A. Murphy, J. Agric. Food Chem, 34:791 (1986).

41. Griffis, G., and L. Wiederman, Marketing Food Quality Soybeans in Japan, American Soybean Association, St. Louis, MO, 1989.

42. Goll D.E., Robson R.M., Stromer M.H. Skeletal muscle nervous system, temperature regulation and spatial senses. / Skeletal muscle/ Myology, 1986. P. 548-580.

43. Gergely J. Relation of ATPasa and myosin. Federat. Proc,, 1950. - vol. 9, № 1, pt 1, p. 176.

44. Gergely J., Gouvea H.A., Koribian D. Fragmentation of myosin by chymotrypsin.- J. Mol. Biol, 1955. vol. 212, № 1, p. 165 - 177.

45. Gowey E., Bush B.A. Food and flovours for the future I Int. Flovours and food additives, 1976, 7, № 6. P. 263-265.

46. Hamdy M.M. // J. Amer. Oil Chem. Soc. 1977. 54. 87A.

47. Henley E.C., Kuster J.M. Protein Quality Evaluation by Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Scoring. Food Technology, 1994, № 4, 74 -77.

48. Harold L. Wilcke et al. Soy Protein and Human Nutrition. New York: Academic Press, 1979.

49. H.J. Rivas and P. Sherman. Soy and meat proteins as food emulsion stabilizers. 1. Viscoelastic properties of corn oil-in-water emulsions incorporating soy or meat proteins. In: Journal of texture studies. 1983. № 4, p. 251-256.

50. Hu. B. and Esen A. Heterogeneity of soybean seed proteins: one dimensional electrophoretic profiles of six different solubility fractions // J. Agric. Food Chem.- 1981. v. 29.-p. 491-501.

51. Haga S. Studies on the heat induced gelation of myofibrillar proteins and/or soybean protein. Bull. Of the Fac. of Agr., Miyazaki Univ., 1985. -Vol. 32, No. 1.

52. Haga S., Ohashi T. Interaction of muscle protein and soybean protein. Part 2. Effect of pH on the aggregation and the gelation of myosin B and/or CIF at 60 °C and 100 °C. Jap. Food Eng. Soc. 1977. -24, p. 243.

53. Henning Th., Mothes R., Dudek St., Krause J.P. and Schwenke K.D. Structural and functional changes of faba bean legumin during super-limited tryptic hydrolysis //Nahrung. 1997. 41. 81-86.

54. Johnson D.W. Functional properties of oilseed proteins // J. Am. Oil Chem. Soc. 1970. 47. 402 -407.

55. Korngay, E.T., Feedstuffs 50:24 (1978)

56. Kinsella J.E. Fanctional Properties of Soy Proteins / Journal of American Oil Chemical Society, 1979, V. 56, № 2. P. 242-258.

57. Kushiyama I., Kukuchi M., Fukushima D. 2S globulins. 2. Physico - chemical and biological properties of proteins inhibitors in 2S - globulins.

58. Kushiyama I., Fukushima D. Identification of the 7S globulins with beta-conglycinin in soybean seeds II Fhytochemistry. - 1976. - v. 15. - p. 157 - 159.

59. Klotz J.H., Dernal D.W., Langerman N.R. Quaternary Structure of Proteins It The proteins. Ed. H. Neurath. 3 rd, v. 1. Academic Press, New York, 1975. p. 293-411.

60. Kushiyama I. Isolation of glycopeptydes from a 7S protein in soybean globulins // Arch. Biochem. Biophys. 1969. - v. 130. P. 370-373.

61. Kushiyama I. Purification and physico chemical properties of IIS globulins in soybean seeds // Int. J. Peptide Prot. Res. 1972. - v. 4. - p. 167-176.

62. Kitamura K, et al. Subunits structure of soybean 1 IS globulin I I Agric. Biol Chem. 1976. - v. 41. - p. 351 -357

63. Kominz D.R., Mitchell E.R. The papain digestion of skeletal myosin A. -Biochemistry. 1965. vol. 4, № 11, p. 2373 - 2382.

64. King, N.L. 1977. Heat induced complex formation between myosin and soybean 7S globulins. J. Agric. Food Chem. 25: 166.

65. Katsuji Shiga, Yasutomy Nakamura and Yasuhiro Taki. Effects of Preheating of Soybean Protein on Interaction between Meat Protein and Soybean Protein. Jpn. J. Zootech. Sci., 1985, 56(11): 897-904.

66. Katsuji Shiga, Takayasu Kami, and Masaya Fujii. Relation Between Gelation Behavior of Ground Chicken Muscle and Soybean Protein and Their Differential Scanning Calorimetric Studies. J. Food Sci. 1988. 53, p. 1076 - 1079.

67. Kinsella J.E. Fanctional Properties of Soy Proteins / Journal of American Oil Chemical Society, 1979, V. 56, № 2. P. 242-258.

68. Kinsella J.E. and Shetty K.J. Chemical Modification for Improving Functional Properties of Plant and Yeast Proteins // American Chem. Soc. ACS Symp. Ser. -1979. -v. 92. -p. 37-63.

69. Kilara A. Effects of temperature on food proteins and its implications on fanctional properties / CRC critical reviews in science and nutrition, 1986, 23(4). P. 323- 395.

70. Kellor R.L. Soy flor and grits for use in foods products / Journal of American Oil Chemical Society, 1971, V. 48, № 9. P. 484-486.

71. Kamata Y., Fukuds M., Sone H. and Yamauchi F. Relationship between the limited proteolysis of glycinin and its conformation // Agric. Biol. Chem. 1994. 55. 149-155.

72. Khan A.W. Extraction and Fractionation of Proteins in Fresh Chicken Muscle. Journal Food Science, v. 27. № 3. p. 430 -434.

73. Kinsella J.T. Functional properties of proteins in foods A survey // Crit. Rev. Food Sci. andNutrit. 1976. 7. 219-280.

74. Leaner, I.E., J. Amer. Oil Chem. Soc. 58:406 (1981).

75. Lowey S., Slayter H.S., Weeds A.G., Baker H. Substructure of the myosin molecule. I. Subfragments of myosin by enzymic degradation. J. Mol. Biol., 1969. - vol. 42, № 1, p.l -29.

76. Lowey S., Cohen C. Studies on the structure of myosin. J. Mol. Biol., 1962. -vol. 4, №4, p. 293-308.

77. Lowey S., Goldstein L. Proteolytic degradation of myosin and mermyosins by water-insoluble polyanionic of trypsin. J. Mol. Biol, 1967. - vol. 23, № 2, p. 287-307.

78. Lewis B.A. and Chen J.H. Effects of Conformational and Structure Changes Induced by Solvent and Limited Enzyme Modification on the Functionality of Soy Protein // Am. Chem. Soc. AGS symp. ser. 1979. - v. 92. - p. 27-35.

79. Morrissey P.A., Mulvihill D.M., O'Neill E.M. Functional properties of muscle proteins. In: Developments in food proteins 5. Edited by B J.F. Hudson. 1987. -Elsevier Applied Science. London, p. 195-256.

80. Mueller H., Perry S.V. The degradation of heavy mermyosin by trypsin. J. Biochem., 1962. - vol. 85, № 4, p. 431 - 439.

81. Middlebrook W.R. Individuality of the mermyosin. Science. 1959. - vol. 130, №3376, p. 621-622.

82. Means G.T., and Feeney R.E. Chemical Modification of Proteins. Holden-Day, Inc., San Francisco, 1971.

83. Martinoz W.H. The importance of functionality of vegetable protein in food // Soy proteins and human nutrition. Ed. by H.L. Wilcke, D.T. Hopkins, D.H. Waggle. -New York, 1979.-p. 53-57.

84. Ma C.-Y., Holme J. Effects of chemical modification on some physicochemical properties and heat coagulation of egg albumen / J. of Food Science, 1982, V. 47. P. 1454-1459.

85. Naismith W.E.F. Ultracentrifuges studies on soya bean protein // Biochim. Biophys. Acta. 1955. - v. 16. - p. 203-210.

86. Niam, M.B., Gestetner, S. Zikah, Y. Birk, and A. Bondi. J. Agr. Food Chem. 22; 806 (1974)

87. Nomoto M., Narahashi Y., Murakami J. Rept. Inst. Phys. Chem. Research (Tokyo, Japan), 1959, 35, 154.

88. Nakai S., Li-Chan E. and Hayakawe S. Contribution of protein hydrophobicity its functionary. Nahrung, 1986, 30. P. 327

89. Nakai, S., Li-Chan, E. Hydrophobic interactions in food systems., CRC press Inc., Boca Raton, Florida, 1988.

90. Nakai, S. Structure function relationship of proteins with an emphasis on the importance of protein hydrophobicity // Journal Agric. Food Chem. - 1983. V. 31, p. 676-683.

91. Nakai, S., Li-Chan., E. and Hayakawa S. Contribution of protein hydrophobicity to its functionality // Die Nahrung. 1986. V. 30, p. 327 - 336.

92. O'Dell, B.L., in Soy Protein on Human Nutrition, edited by H.L. Wilcle, D. And T. Hopkins, and D.H. Waggle, Academic Press, New York, 1979, p. 187.

93. Pimentel D., Drischilo W., Krümmel J., Kutzman J. // Science. 1975. 190. 754

94. Protein quality evaluation. Report of the Joint FAO/WHO expert consultation. Food and nutrition paper № 51. Food and Agriculture Organization and the World Health Organization, Rome, Italy, 1989.

95. Processed Plant Protein Foodstuffs / Ed. By A.M. Altschul. New York: Academic Press, 1958.

96. Pearson, A.M., and Datson, T.N, Advances in Meat Research, Vol. 3 -Restructured Meat and Poultry Products. Avi-Van Nostrand Reinhold Co., New York, 1987.

97. Pryde, E.H., in Handbook of Soy Oil Processing and Utilization, edited by D. Erickson, E. Pryde, O.L. Brekke, T. Mounts, and R.A. Falb, American Oil Chemist5 Society, Champaign, IL, 1980, pp. 13 -29.

98. Peiry S.V. The ATPasa activity of isolated myofibrils'. Biochem. J., 1950. -vol. 47, №3, p. 353.

99. Peng I.C., Dayton W.R., Quass D.W., Allen C.E. Studies on the subunits involved in the interaction of soybean 1 IS protein and myosin. J. Food Sci. 1982b.-47, p. 1984.

100. Peng I.C., Dayton W.R., Quass D.W., Allen C.E, Investigation of soybean 1 IS protein and myosin interaction by solubility, turbidity and titration studies. J. Food Sci. 1982a.-47, p. 1976.

101. Peng I.C., Nielsen S.S. Protein protein interactions between soybean beta -conglycinin (BrB6) and myosin. J. Food Sci. 1986. - 51, p. 588.

102. Privalov P.L. Stability of Proteins. Proteins, which do not present a single cooperative system. In advances in protein chemistry. Academic Press, New York. 1982.-Vol. 35, p. 1.

103. Privalov P.L., Potekhin S.A. Scanning microcalorimetry in studying temparature-induced changes in proteins. In: Methods in Enzymology, 1986. -Vol. 131, Part L, p. 4-51. Ed. By C.H.W. Hirs. S.N. Timashev. Academic Press, inc. New York.

104. Plietz P., Drescher B. and Damaschun G. Relationship between the aminoacid sequence and domain structure of the subunits of the 1 IS seed globulins // Int. J. Biol. Macromol. 1987.9.161-165.

105. Rhee, K.C., in Proceedings of the World Conference on Vegetable Protein Utilization in Human Foods and Animal Feedstuffs, edited by T.N Applewhite, American Oil Chemists'Society, Champaign IL, 1989, pp. 323-333.

106. Rakes, G.A., in Proceedings of the World Conference on Oilseed Technology and Utilization, edited by T.N. Applewhite, American Oil Chemists'Society, Champaign IL, 1993, pp. 311-319.

107. Rupley J.A. // Methods Enzymol., 1967, v. 11, p. 905-917.

108. Relationship Between Hydrophobicity and Emulsifying Properties of Some Plant Proteins // Can. Inst. Food Sci. Technol. J. 1980. V. 13, p. 23-27.

109. Snyder, H.E., and T.W. Kwon, Soybean Utilization, New York: AVI Books, Van Nostrand Reinhold Co., 1987, pp. 218 241.

110. Smith, A.K., and S.J. Circle, Soybeans: Chemistry and Technology, Vol. 1. Proteins,AVI Publishing Co., Westport, CT, 1972.117.1994 Soya Bluebook, Soyatech Inc., Bar Harbor, Me, 1994.

111. Soybean Processing for Food Uses, edited by K. Tanteeratarm, University of Illinois, Urbana, IL, 1993.

112. Saio K., Sato I. And Watanabe. Functional properties of heat induced gels prepared from crude fractions of soybean 7S and 1 IS proteins // J. Sci. Technol. - 1974.-v. 21, p. 234.

113. Szent-Georgyi A.G. Mermyosins, the subunits of myosin. Arch. Biochem. And Biophys., 1953. - vol. 42, № 1, p. 305-320.

114. Sofos, J.N., Noda, I., and Allen, C.E. 1977. Effects of soy proteins and their levels of incorporation on the properties of wiener-type products. J. Food Sci. 42: 879.

115. Schwenke K.D. Enzyme and chemical modification of proteins / In: S. Damodaran and A. Paraf Food Proteins and their Application. New York: Marcel Dekker, 1997, pp. 393-423.

116. Shutov A.D., Pineda J., Senyuk V.I., Reva. and Vaintraub I.A. Action of trypsin on glycinin. Mix-type proteolysis and its kinetics; molecular mass of glycinin-T //Eur. J. Biochem. 1991. 199. 539-541.

117. Schwenke K.E. Funktionelle Eigenschaften von Pflanzenprotein aus lebensmittelchemischer Sicht // Ernahrungsforsch. 1982. 50-56.

118. Selective Thermal Denaturation as a Method of Preparative Isolation of 1 IS globulins from Plant Seeds / T.M Bikbov, A.N. Danilenko, M.G. Platenco et al. // J. Agric. Food Chem. 1986. - v. 34. - p. 297 - 302.

119. Thanh V.H., Shibasaci K. Major proteins of soybean seeds. Reconstitution of beta-conglycinin from 1 IS subunits // J. Agric. Food Chem. 1978. - v. 26. - p. 695-698.

120. Taylor E.W. Chemistry of muscle contraction. Annu. Rev. Biochem., 1972. -vol. 41, p. 577-616.

121. Takahashi K. Topography of the myosin molecule as visualized by an improved negative staining method. J. Biochem., 1978. - vol. 83, № 3, p. 905 - 908.

122. Takagi, S., Okamoto, N., Akashi, M., and Yasumatsu, K. 1979. Heat denaturation of soybean protein. Part 2. Nippon Shokuhin Kogyo Gakkashi 26: 139.

123. Uzzan A. In: Developments in Food Proteins 6 / Ed. by B J.F. Hudson Elsevier Applied Science. - London and New York, 1988, p. 73.

124. Wattenberg L.W. //Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1997. 216. 133.

125. Wilson, L.A., V.A. Birmingham, D.P. Moon, and H.E. Snyder, Cereal Chem. 55 : 661 (1978).

126. Wilson, L.A., P.A. Murphy, and P. Gallagher, Japanese Soyfoods: Markets and Processes, MATRIC, Iowa State University, Ames, 1992. (CCUR, Iowa State University, CP1, 1991).

127. Wolf W.J. Purification and Properties of the Proteins 11 Soybeans: Chemistry and Technology. V. 1, Proteins. Ed. by A.K. Smith and S.J. Circle. Westport, Connecticut. 1972. - p. 93-143.

128. Wolf WJ. Soybean proteins: Their functional, chemical and physical properties // J. Agric. Food Chem. 1970. - v. 18. - p. 969-976.

129. Wolf W.J. Purification and Properties of the Proteins // Soybeans: Chemistry and Technology. Y. 1, Proteins. Ed. by A.K. Smith and S.J. Circle. Westport, Connecticut, 1972. - p. 93 - 143.

130. Weeds A.G. Light chains of myosin. Nature. 1969. - vol. 223, № 5213, p. 1362.

131. Weeds A.G., Lowey S. Substructure of the myosin molecule. 2. The light chains of myosin. J. Mol. Biol., 1971. - vol. 61, № 3, p. 701 - 725.

132. Weeds A.G., Pope B. Studies on the chemotryptic digestion of myosin. Effects of divalent cations on proteolytic susceptibility. J. Mol. Biol., 1977. - vol. 111, № 2, p. 129-157.

133. Watanabe T.J. / Amer. Oil Chem. Soc., 1974, 51, № 11. P. 111.

134. Young D.M., Himmelfarb S., Harrington W.F. On the structural assembly of polypeptide chains of heavy mermyosin. J. Mol. Biol., 1965. - vol. 240, № 6, p.2428 - 2436.

135. Yamashita Т., Mimura Т.Н. Local conformational change of myosin detected by tryptic digestibility. 2. Effects of magnesium ions on the fragmentation pattern of heavy mermyosin by trypsin. J. Biochem,, 1974b. - vol 76, № 5, p. 1337 -1342.

136. Yamamoto, K., Fukazawa, Т., and Yasui, T. 1973. The interaction between the muscle protein and the soybean protein. Hokkaid Daigaku Nogakubu Hobun Kiyo 9:116.

137. Алиев Д.А., Акперов З.И. Фотосинтез и урожай сои, Москва Баку.: Колос. 1995. 128 с.

138. Алехина Л.Т., Большаков А.С., Боресков В.Г и др. Технология мяса и мясопродуктов. М.: Агропромиздат, 1988. 576.

139. Альтернативные возможности соевых бобов. Университет штата Минесота, 1998.

140. Болыпаков O.B. // Хранение и переработка сельхозсырья. 1998. № 5. 39.

141. Беро С., Давэн А. В кн.: Растительный белок. М.: Агропромиздат, 1991, с. 359.

142. Бейли Дж. Методы химии белков. М.: Мир, 1965,284 с.

143. Высоцкий В.Г. К оценке потребностей человека в белке //Вопрсы питания, 1978, № 6. С.8.

144. Вилсон JI.A. Продукты питания из сои. М.: Колос. 1998.

145. Ваинтраб И.А., Шутов А.Д. Выделение и некоторые свойства 2S белка соевых бобов // Биохимия. 1969. - № 34. - с. 884-922.

146. Ваинтраб И.А. Четвертичная структура запасных белков семян бобовых // Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975. - с. 142 - 152.

147. Вайтрауб И.А. Исследования глобулинов семян бобовых: Автореф. Дис. Д-ра биол. Наук. Кишинев: АН МССР, 1970. 36 с.

148. Де Кастро. Роль науки в борьбе с голодом. В кн. «Будущее науки». - М. «Знание», 1970, с. 284-294.

149. Дон Р.Н., Губернаторов В.А., Шубина Г.В. Использование текстурированной соевой муки для производства мясных продуктов // Мясная индустрия. 1999. - № 3, с. 37-38.

150. Дианова В.Т., Толстогузов В.Б., Кроха Н.Г. Исследование функциональных свойств белковых изолятов. // Мясная индустрия СССР, 1984. №4. С. 22 -26.

151. До Нгук Лань, Шутов А,Д., Вайнтрауб И.А. Действие трипсина на легумин вики: Смена типов протеолиза // Биохимия, М., 1985, т. 50, вып. 4, С. 628-633.

152. Даниленко А.Н., Дмитроченко А.П., Толстогузов В.Б. Исследование продуктов ограниченного гидролиза легумина кормовых бобов (Vicia faba) трипсином в концентрированных растворах. // Прикладная биохимия и микробиология. 1990, т.26, вып. 4, с. 559.

153. Даниленко А.Н., Дмитроченко А.П., Браудо Е.Е., Богомолов A.A., Розанцев Э.Г. Зависимость гидролиза легумина кормовых бобов от соотношения фермент/субстрат // Прикладная биохимия и микробиология. 1993.29. 404-411.

154. Калле Ш. В кн.: Растительный белок. -М.: Агропромиздат, 1991, с. 15.

155. Княжев В.А., Большаков О.В. // Хранение и переработка сельхозсырья. 1998. № 5. 39.

156. Княжев В.А., Онищенко Г.Г., Большаков О.В., Батурин А.К., Тутельян В.А. //Вопросы питания. 1998. № 1. 3.

157. Кузьмина 3., Емельянова Н. Использование соевых белков при выработке колбасных изделий и полуфабрикатов. Мясная индустрия СССР. 1978. № 10, с. 17-18.

158. Ковалев А.И. Научно-практические подходы к проблеме использования соевых белковых концентратов в технологии эмульгированных мясных продуктов. Автореферат на соис. уч. степ, канд техн. наук. 2001. -М.: МГУПБ. 30 с.

159. Клесов A.A. Ферментативный катализ, МГУ, 19846 216 с.

160. Липатов Н.Н, Юдина С.Б, Лисицин А.Б. Усовершенствованный прибор и методика для определения переваримости белка "in vitro" // Вопросы питания, 1994, № 4, с. 43-44.

161. Лусас Э.В., Ки Чун Ри. Производство и использование соевых белков. М.: Колос, 1998. - 56 с.

162. Материалы международной конференции «Политика в области здорового питания в России». М., 1997.

163. Михайловский B.C. Минеральный состав вареных колбас с белковыми добавками растительного и животного происхождения. Сб. Повышение качества товаров и совершенствование способов их хранения и доставки. Киев. 1983. с. 70-91.

164. Михайловский B.C. Качество вареных колбас и рубленых полуфабрикатов с белковыми добавками животного и растительного происхождения. Сб. Ассортимент и качество товаров. Киев. 1979. с. 128-133.

165. Мессина М., Мессина В., Сетчелл К. Обыкновенная соя и ваше здоровье. -Майкоп: АССОЯ. 1995.

166. Нестеренко Е.А. Выделение, очистка и некоторые свойства протеиназы В. subtilis шт.72. Афтореф. канд. дис., М., 1981,23 с.183.0сборн Т.Б. Растительные белки. -М. Л.: Биомедиз, 1935. - 168 с.

167. Продовольственная стратегия США / Под ред. Шершнева Е.С. М.: Колос, 1999.

168. Приоритеты развития науки и научного обеспечения в перерабатывающих областях АПК. Механизм формирования и реализации / Под ред. А.Н. Богатырева и В.И. Тужилкина. -М.: Пищевая промышленность, 1995, с. 14.

169. К.С. Петровский. Гигиена питания. -М., «Медицина», 1975, с. 19-40.

170. Подобедов A.B. О дефиците белка в России и его устранении за счет производства и переработки сои. Пищевая промышленность. 1998, № 8, с.30-34.

171. Подобедов A.B., Тарушкин В.И. Уникальные свойства продуктов питания с соевыми белковыми компонентами. Хранение и переработка сельхозсырья. 1999. № 6, с 22 - 26.

172. Подобедов A.B., Тарушкин В.И. Мировое производство сои // Аграрная наука. 1998. № 6.

173. Продукты из соевых белков. Совет производителей соевых бобов. Опубликовано Советом производителей соевых белков Soy Protein Council, Вашингтон, 1991.

174. Покровский А.А//ЖВХО, 1965, 10, №3, 247.

175. Пети Л. В кн.: Растительный белок. -М.: Агропромиздат, 1991, с. 8.

176. Прянишников В., Микляшевская П., Ладд X. Соевые концентраты серии «Майкон» // Мясная индустрия. 1998. - № 7, с. 46-48.

177. Петрова Л.Д., Богданов В.Д., Ольховая Л.П. Расширение ассортимента паштетов с использованием соевых белковых продуктов // Хранение и переработка сельхозсырья. 1999. № 11, с. 32-33.

178. Подобедов A.B., Тарушкин В.И. Эффективность использования продуктов переработки соевых бобов // Мясная индустрия. 1999. - № 1, с. 20-21.

179. Рогов И.А., Забашта А.Г., Гутник Б.Е., Ибрагимов P.M., Митасева Л.Ф. Справочник технолога колбасного производства. М.: Колос, 1993, 431 с.

180. Рокитский П.Ф. Биологическая статистика. 1967. Минск: Высшая школа. 200 с.

181. Степчиков К.А., Гололобов А.Д. Белковые гидролизаты и синтетические аминокислоты как дополнительные источники пищевых белков // Журнол Всесоюзного химического общества им. И.Д. Менделеева, 1965, т. 10, 3.

182. Салаватулина P.M. Мясные продукты для здорового питания на основе соевых белков // Мясная индустрия. 1996. - № 4, с. 17-21.

183. Сметанина Л.Б., Шевченко С.С., Федорова Н.Ю., Хвыля С.И. Новое поколение консервированных мясных продуктов на основе использования традиционных и нетрадиционных видов сырья и добавок // Все о мясе. -1998.- №4, с. 30-34.

184. Салаватулина P.M., Любченко В.И. Использование растительных белков в колбасном производстве. М.: ЦНИИТЭИ мясомолпром. 1982. - 26.

185. Салаватулина P.M. и др. Влияние соевых белков на физико-химические и органолептические показатели вареных колбас. Мясная индустрия СССР.1977. -№3, с. 13-17.

186. Соболев A.M. Запасные белки в семенах растений. М.: наука, 1985. -112 с.

187. Соколов A.A. Физико-химические и биохимические основы технологии мясопродуктов. М.: Пищевая промышленность, 1965. 490 с.

188. Толстогузов В.Б. Экономика новых форм производства пищевых продуктов. -М.: Экономика, 1986.

189. Толстогузов В.Б, Искусственные продукты питания. Новый путь получения пищи и его перспективы. Научные основы производства. М., «Наука»,1978, 232 с.

190. Толстогузов В.Б. Новые формы пищи (Технологические проблемы и перспективы производства). 1987. -М.: Агропромиздат. -303 с.

191. Шутов А.Д., Бульмага В.П., Болдт Э.К., Вайнтрауб И.А // Биохимия, 1985, т. 46, вып. 5. С. 841-850.

192. Шутов А.Д., Сенюк В.И., Каховская И.А., Пинеда X. Высокомолекулярные продукты гидролиза глицинина сои трипсином. / Биохимия. М.: 1993, т. 58, вып. 2,1.

193. Энергетические и белковые потребности. Доклад специального объединения комитета экспертов ФАО/ВОЗ // М. : Медицина, 1974. С. 14-15.

194. Перкинс Э.Г\ Состав и физические характеристики соевых семян и соевых продуктов. М.: Колос. 1998.

195. Павловский П.Е., Пальмин В.В. Биохимия мяса. М.: Пищевая промышленность, 1975. 343 с.

196. Пантелеева Н.С. Миозин (180-обмен и фосфорилирование). 1975. Л.: Изд-во ЛГУ. с. 34 - 83.

197. Shiga, К., К. Uemory and М. Shimoyama, Jpn. J. Zootech. Sei., 55: 917-923.1984.