автореферат диссертации по технологии продовольственных продуктов, 05.18.04, диссертация на тему:Исследование и разработка технологии производства мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката

кандидата технических наук
Лукин, Александр Анатольевич
город
Кемерово
год
2013
специальность ВАК РФ
05.18.04
Диссертация по технологии продовольственных продуктов на тему «Исследование и разработка технологии производства мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката»

Автореферат диссертации по теме "Исследование и разработка технологии производства мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката"

На правах рукописи

¡1

005050367

Лукин Александр Анатольевич

ИССЛЕДОВАНИЕ И РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ ПРОИЗВОДСТВА МЯСНОГО ХЛЕБА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БЕЛКОВОГО ПОЛУФАБРИКАТА

Специальность 05.18.04 - Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств

АВТОРЕФЕРАТ

диссертации на соискание ученой степени кандидата технических наук

6 МАР 2013

Кемерово 2013

005050367

„ "ы"0;шс"° " Фейе'1ад1'110" госУДарсгпенном бюджетном обпмо»,-' : Г^ Л-,,Ж' ВЫСШСГ0 пР°Фсссионайм'ого образования «Южно-Ур^кж! нку^ртеиньж университет» (национальный нселсдоматед^ш унипсг-Ггс )

Нлучнмл руководитель: доктор сельскохозяйствен.»,« наук, профессор

Рсбиов Максим Борисович

Официальные оП„о„с«ты: Да,шло» .Мнллнд Борисов.., - доктер технических наук, профессор, ФГВОУ ВПО ВосточноСибирский государственный ушшереитет технологий II управления, заведующий кафедрой «Технология мясных и консервированных продуктов»

Гордиеисккх Михаил Леантовнн - док-гор технических наук, профессор, ФГВОУ ВПО Челибин-ская государственная агроинженерная академия заведующий кафедрой «Хранение и переработка сельскохозяйственной продукции»

Ведущая организации: Государственное научное учреждение Сибирский

н&учпо-мсследоватсльский инеппуг переработки сельскохозяйственной продукции Россельхоззка-демни (ГПУ СибНИИП)

Зашита диссертации состоится «21 » марта 20И г я от .,,„„ уииноииого сове, Д 2,2,09,. при Ф^Лт

скип тчгтнтут „ищепоГ, промышленное,,« по адресу: 650056, г Кемсроос Оу - , Строителей. 47,4-я лекц. ауд, тсд/факс {8-384-2) 39-68-88. Р " У Г

С днссертшмей можно ознакомился „ библиотеке ФГБОУ ВПО «Кечеловек.,«

"Г^ Ш,СТ'Т ПИЩСв0Г' ПР—е —■ С автоГ№ФсР31'ом

, "а , «Ф»'™,* сайтах ВАК Мттбрнау(;)1 РФ и ФГБОУ ВПО «КсмТИПГ!» и-плу кстНпп гн

Автореферат разослан ,< 20 » февраля 2013 года

Ученый секретарь

диссертационного совета , ,Л ,, „

О.В. Кртер

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность темы. Современное развитие технологий на мясоперерабатывающих предприятиях диктует новую тенденцию использования вторичного белоксодер-жащего сырья. Отсутствие при мясокомбинатах цехов убоя и первичной переработки скота и. как следствие, нерациональное использование вторичного белоксодержащего сырья, приводит к тому, что мясоперерабатывающие предприятия для поддержания конкурентоспособности своей продукции на рынке вынуждены использовать различные белковые и растительные препараты, загустители, эмульгаторы различной природы и другие альтернативные компоненты.

Пищевая биотехнология наиболее быстроразвивающаяся отрасль биотехнологии, одним из основных направлений развития которой является получение и применение ферментов. Для получения ферментных препаратов пищевого назначения используют органы и ткани сельскохозяйственных животных, культурные растения (ананас, соя, папайя, инжир) и специальные штаммы микроорганизмов. В настоящее время наибольшее применение нашли ферменты животного происхождения.

Степень проработки темы исследований. Вопросами применения ферментных препаратов в мясоперерабатывающей промышленности посвящены научные труды многих отечественных и зарубежных ученых: Антиповой JI.B., Рогова И.А., Журав-ской Н.К., Рагушного A.C., Лисицина А.Б., Липатова H.H., Батаевой Д.С., Жебеле-вой И.А., Соловьева В.И., Крыловой В.Б., Muller W. и др. Большой вклад в развитие теоретических и прикладных аспектов обеспечения качества, безопасности и товароведной оценки мяса и мясопродуктов внесли российские ученые: Позняковский В.М., Ивашов В.И., Татулов Ю.В., Жаринов А.И., Кудряшов Л.С., Хвыля С.И., Устинова A.B., Гуринович Г.В., Криштафович В.И. и др.

В технологии мясных продуктов применяются ферментные препараты с протеоли-тической, липолитической, коллагеназной активностью, которые используются для тендеризации, увеличения сортности мяса и в производстве белковых гидролизатов.

Значение белковых гидролизатов при производстве мясных продуктов постоянно возрастает, и тем самым значительно увеличивается их роль в питании человека.

Цель исследования — исследование и разработка технологии мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката (далее по тексту БП).

В соответствии с поставленной целью были определены следующие задачи:

- изучить коллагеназную активность ферментных препаратов микробного (прото-субтилин ПОх), растительного (папайи) и животного (протепсин) происхождения, обосновать выбор биокатализатора для гидролиза коллагенсодержащих субпродуктов II категории крупного рогатого скота (далее по тексту КРС);

- определить оптимальные условия и каталитические параметры протепсина;

- обосновать технологические режимы ферментативной обработки коллагенсодержащих субпродуктов II категории крупного рогатого скота КРС протепсином и разработать технологическую схему производства БП;

- систематизировать основные характеристики БП, полученного из коллагенсодержащих субпродуктов II категории КРС, по физико-химическим и функционально-технологическим свойствам;

- оптимизировать нормативную документацию на производство мясного хлеба с использованием БП (рецептуру, технологическую схему, ТУ и ТИ);

-обосновать потребительские свойства, пищевую ценность и показатели безопасности мясного хлеба с использованием БП; N

- определить критические контрольные точки при производстве мясного хлеба с БП;

- провести расчет себестоимости выработанной продукции.

Научная новизна работы. Разработана технология получения БП ферментативным способом из коллагенсодержащих субпродуктов II категории. Определена оптимальная дозировка ферментного препарата животного происхождения протепсин для гидролиза коллагенсодержащих субпродуктов II категории. Систематизированы данные о применение протепсина при гидролизе коллагенсодержащих субпродуктов II категории КРС (губы и уши). Исследованы микроструктуры опытных образцов коллагенсодержащих субпродуктов II категории до обработки и после применения ферментного препарата протепсина. Доказаны целесообразность и эффективность применения БП в производстве мясного хлеба; научно обоснована и экспериментально подтверждена оптимальная дозировка БП. Изучено влияние БП на функционально-технологические свойства модельных фаршей. Изучен химический состав, физико-химические, структурно-механические, микробиологические и органолептические показатели мясного хлеба с использованием БП.

Практическая значимость работы. Разработана рецептура и технология производства мясного хлеба с БП; утверждена техническая документация на мясной хлеб «Белковый»» (ТУ 9213-002-65727032-11); подтверждена экономическая эффективность производства нового мясопродукта с БП. Новый вид мясного хлеба прошел апробацию в промышленных условиях ООО «ИК Антей» (акт производственных испытаний от 24.01.2012). Результаты научных исследований внедрены в учебный процесс.

Методология и методы исследования. При организации и проведении исследований применялся комплекс общепринятых, стандартных и модифицированных методов исследований, в том числе физико-химических, микробиологических, биохимических, реологических, а также математические методы статистической обработки результатов исследований и построения математических моделей.

Апробация работы. Основные положения диссертации доложены и обсуяедены на: международной научно-практической конференции «Пищевая промышленность: состояние, проблемы, перспективы» (г. Оренбург, 2009 г.); всероссийской научно-практической конференции «Биотехнология растительного сырья, качество и безопасность продуктов питания», (г. Иркутск, 2009 г.); межрегиональной научно-практической конференции «Проблемы развития АПК Саяно-Алтая» (г. Абакан, 2009 г.); международной научно-практической конференции «Инновационные технологии продуктов здорового питания, их качество и безопасность» (г. Алматы, 2009, 2010 гг.); II научно-практической конференции аспирантов и докторантов «Научный поиск» (г. Челябинск, 2010 г.); всероссийской научно-практической конференции с международным участием «Инновации, экобезопасность, техника и технологии в переработке сельскохозяйственной продукции» (г.Уфа, 2010г.); III и V международных научно-практических конференциях «Современное состояние и перспективы развития пищевой промышленности и общественного питания» (г. Челябинск, 2010, 2011 гг.); VI всероссийской научно-практической конференции с международным участием «Качество продукции, технологий и образования» (г.Магнитогорск, 2011 г.); научно-практическом семинаре «Качество и безопасность пищевых продуктов» (г. Челябинск, 2011 г.); LI международной научно — технической конференции «Достижения науки — агропромышленному производству» (г. Челябинск, 2012 г.).

Публикации. По теме диссертации опубликовало 18 работ, в том числе 5 статей в изданиях, рекомендованных ВАК РФ. Получен патент РФ № 2446714 на «Способ производства мясного хлеба».

Структура н объем диссертации. Диссертационная работа включает следующие разделы: введение; обзор литературы; объекты, методы исследований и схема постановки эксперимента; исследование воздействия ферментных препаратов различного происхождения на коллагенсодержащее сырье; исследование коллагенсодержащего сырья в процессе биомодификации; исследование возможности использования белкового полуфабриката в технологии мясопродуктов и оценка их качества и безопасности; выводы и рекомендации; список литературы; приложения. Текст диссертации изложен на 145 листах печатного текста, иллюстрирован 41 таблицей, 34 рисунками и 7 приложениями. Список литературы включает 169 источника литературы.

СОДЕРЖАНИЕ ДИССЕРТАЦИОННОЙ РАБОТЫ

Во введении обоснована актуальность темы диссертационного исследования, определены основные направления работы.

В первой главе проведен анализ научно-технической литературы о структуре коллагена и его свойствах, источниках коллагенсодержащего сырья, свойствах и источниках ферментных препаратов для мясной промышленности, рассмотрены способы применения ферментов в технологии переработки мяса и вторичного коллагенсодержащего сырья. На основании анализа приведённых данных сформулированы цель и задачи исследований.

Во второй главе представлен порядок проведения эксперимента (рис. 1), объекты и методы исследований.

В соответствии с целью и задачами работы объектами исследования послужили: коллагенсодержащие субпродуктов II КРС с высоким содержанием соединительной ткани (губы и уши), ферментный препарат «Протепсин» (стандартной протеолитиче-ской активностью 100 ед/г), ферментный препарат «Жидкий папаин», ферментный препарат протосубтилин Г10х, белковый полуфабрикат (БП), мясные фаршевые системы до и после термической обработки: контрольные образцы и с различной долей добавления БП, лабораторные образцы мясных хлебов.

Исследования проводили: в лабораториях факультета пищевых технологий в ФГБОУ ВПО «Южно-Уральский государственный университет» (национальный исследовательский университет), ФГБОУ ВПО «Уральская государственная академия ветеринарной медицины» (кафедра микробиологии и вирусологии), ФГБОУ ВПО «Челябинская государственная медицинская академия» (кафедра гистологии и микробиологии), в аккредитованных испытательных лабораториях (центрах): ФГУ «Центр химизации и сельскохозяйственной радиологии «Челябинский» (аттестат аккредитации РОСС RU.0001.21I1P21, ФГУ «Станция агрохимической службы «Карталинская» (аттестат аккредитации РОСС RU.OOO1.510287), ФГБУ «Челябинская межобластная ветеринарная лаборатория» (аттестат аккредитации РОСС RU.OOO 1.21 ПЛ04).

Экспериментальные исследования проводили в трёх — пятикратной повторное™. Результаты расчетов и графические изображения результатов реализации моделей проводились с использованием пакета программ в MS Office 2003: MS Word, MS Exel.

Рис. 1. Схема экспериментальных исследований

Результаты исследований пищевой и биологической ценности разработанного мясного хлеба оценивали по следующим показателям: физико-химический состав; аминокислотный состав и биологическая ценность; атакуемость белков ферментным препаратом. Оценку качества готового мясного хлеба проводили, анализируя показатели качества и безопасности мясного хлеба с использованием БП, а также по органолептиче-ским и микробиологическим показателям в соответствии с действующей документацией.

В третьей главе представлено исследование воздействия ферментных препаратов различного происхождения на коллагенсодержащее сырье.

Сравнительная протеолитическая активность ферментных препаратов проводилась для протепсина, папаина и протосубтилина Г10х (рис. 2).

Коллагеназная активность выбранных ферментных препаратов различного происхождения от температуры среды исследовали с использованием коллагена, полученного из бычьих сухожилий. Показателем активности ферментного препарата служил прирост прогидролизованного белка в растворе. Исследование коллагеназной активности ферментных препаратов проводили в диапазоне рН=6,8. Степень протеолиза коллагена под действием протепсина, папаина и протосубтилина Г10х в зависимости от температуры проиллюстрированы на рис. 3.

10 20 30 40 50 И)

Температура, °С -•-Лротслспн -Ф-Протас^тилннПОх '' Папани

Рис. 2 Сравнительная протеолитическая активность ферментных препаратов

30 40 50 Темперапра. "С "♦-Протепсин -®-Протос>шл.-1ш| ПОх Папаин

Рис 3. Зависимость степени протеолиза коллагена под действием ферментных препаратов от температуры среды

Специфичность ферментного препарата выражали через показатели константы Михаэлиса-Ментен, представляющей собой концентрацию субстрата, при которой данный фермент обеспечивает скорость реакции, равную половине максимально возможной в данных условиях (рис. 4).

.олюиж -^-Водорастворимыс.ю.иа " Содс^кшгноричыс кип [¿жижи иа!}««

Рис. 4 Зависимость скорости ферментативной реакции V от концентрации субстрата в

Проведенный анализ субстратной специфичности и физико-химических свойств доказывает, что ферментный препарат протепсин обладает коллагеназной активностью в отношении молекул коллагена, основного компонента соединительной ткани. При гидролизе водорастворимых и солерастворимых белковых фракций коллагенсодержа-щих субпродуктов II категории сырья степень гидролиза составила 65 % (дозировка ферментного препарата 10-11 ед. ПА/г белка) и 55 % (дозировка 14-15 ед. ПА/г белка) соответственно.

Для папаина степень гидролиза составила 92 % (5,5-6,5 ед. ПА/г белка) и 80 % (7-8 ед. ПА/г белка) соответственно. Степень гидролиза нативного коллагена протепсином составила 85 % при дозировке препарата 4—5 ед. ПА/г белка; протосубтилином Г10х -48 %, для папаина - 25 % (9-10 ед. ПА/г белка). Протепсин проявляет максимальную активность в диапазонах температур 35-40 °С (рис. 5). В мясной промышленности наибольшее значение имеет диапазон температур 0-4 °С. Протепсин проявляет свою активность лишь около 15 % от своей максимальной активности в данном диапазоне температур. Не менее важным является высокая остаточная активность ферментного препарата при высоких температурах (60-65 °С), так как это дает возможность осуществлять ферментативное воздействие на мясное сырье в процессе некоторых видов тепловой обработки. В виду того, что тепловая обработка ограничена по времени, величина активности здесь является решающей. На рисунке 5 показано, что протепсин, практически полностью инактивирует при температуре 70 °С и выше. Активность про-тепсина определяли, используя методы исследования с изменением рН специфических субстратов с применением соответственных универсальных буферных смесей.

Рис. 5. Влияние температуры на протеолитическую активность протепсина

Рис 6 Влияние рН на протеолитическую активность протепсина

Влияния рН на активность ферментных препаратов проводили в диапазоне от 2,0 до 10,0 при температуре 40 °С. Как показано на рис. 6, исследуемый фермент проявляет максимальную активность в слабо кислой среде.

В четвертой главе представлено исследование коллагенсодержащего сырья в процессе биомодификации. Общее содержание незаменимых аминокислот до ферментативной обработки губ и ушей КРС составляет 25,21 г/100 г и 34,33 г/100 г белка соответственно. Аминокислотный состав губ и ушей КРС представлен такими аминокислотами как глицин, глутаминовая кислота, пролин и оксипролин в суммарном количестве 21,9 г/100 г белка (губы КРС) и 20,4 г/100г белка (уши КРС). Наиболее ограничено содержание триптофана, треонина, валина.

Критерием эффективности гидролиза белковых фракций альбуминов и глобулинов коллагенсодержаших субпродуктов II категории служило накопление продуктов гидролиза. имеющих в составе пептидные связи, в жидкой фракции гидролизата. О степе-

ни деструкции коллагена и потерях целевой белковой фракции судили по накоплению оксипролина в жидкой фракции гидролизата. Экспериментальные данные, обработанные по методу наименьших квадратов, представлены на рис. 7, 8.

0.05 0.1 0,15

Дозировка фермента, ед. ПА/г

-♦-Смесь ышагенсодержащего сырья (губ и тавй -1:1)

Рис. 7. Накопление оксипролина в жидкой фракции гиролизата коллагенсодержащих субпродуктов II категориии под действием протепсина

О 0.05 0,1 0.15 0.2

Дозировка фермента, ед. ПА/г сырья Смесь коллагенсодержащего сырья (губ и ушей - 1:1)

Рис. 8 Накопление водорастворимых белков и пептидов в жидкой фракции гиролизата под действием протепсина

Сравнительный анализ показал, что максимальное накопление в жидкой фракции водорастворимых продуктов гидролиза, имеющих в составе пептидные связи, достигается при дозировке протепсина - 0,05-0,1 %. Однако введение протепсина в количестве более 0,1 % нежелательно, т.к. происходит глубокий гидролиз мясных белков, что вызывает снижение функционально-технологических свойств (далее по тексту ФТС) БП. Кроме того, введение протепсина в количестве более 0,1 % увеличевает себестоимость БП. При введении протепсина менее 0,05 % гидролиз белков незначителен, что также негативно отражается на ФТС БП. Поэтому оптимальная дозировка протепсина для гидролиза коллагенсодержащих субпродуктов II категории составляет 0,05-0,1 % к массе сырья (рис. 9). При продолжительности обработки коллагенсодержащего сырья протепсином менее 1,5 ч происходит недостаточный гидролиз балластных белковых фракций, в связи с чем их последующее удаление при промывании обработанного сырья водой становится проблематично, что отрицательно сказывается на качестве БП.

Продолжительность обработки, ч

Ф Смесь коллагенсодержащего сырья (г>6 и ушей - 1:1)

Рис 9. Влияние продолжительности обработки на накопление водорастворимых белков и пептидов в жидкой фракции гиролизата под действием протепсина

Анализ содержания коллагена в белке образцов показал, что в образце до ферментации доля его к общему количеству протеина составляла 61,5 %, а после ферментации 54,4 %. Снижение вызвано частичной деструкцией коллагена под воздействием ферментного препарата. Ферментативная обработка соединительной ткани губ и ушей КРС привела к гидролизу 7,1 % коллагена в составе идентифицируемого белка. Однако, в дальнейшем, тепловая обработка может привести к интенсификации этого про-

цесса деструкции, по причине повышения активности протепсина и, как следствие, дальнейшему разрушению молекул коллагена.

Увеличение продолжительности обработки свыше 3 ч мало влияет на количественную характеристику протеолиза с образованием водорастворимых белков и пептидов, наряду с этим приводя к возрастанию потерь коллагеновой фракции.

Гистологические исследования опытных образцов проводили в нативном состоянии и после обработки протепсином с оптимальной дозировкой 0,05-0,1 % к массе сырья. Влияние препарата протепсин на соединительную ткань губ и ушей КРС оценивалось в диапозоне 1-2,5 часа. Патогистоморфологические изменения в исследуемых опытных образцах значительно отличаются как до обработки, так и после применения протепсина, который вызвал деструктивные метаболические и гидролитические процессы плотной соединительной ткани стромы ушей и губ, а также привел к размягчению мышечной паренхимы органов (рис. 10-13).

о

обработки протепсином ув 400

Рис 12. Микроструктура фрагмента ушей после обработки протепсином ув. 400 (через 2,5 часа)

Рис. 13. Микроструктура фрагмента губ после обработки протепсином ув. 400 (через 2,5 часа)

Межмышечное пространство после применения протепсина значительно расширено, пропитано аморфным веществом, в отдельных местах хорошо выражен серозный отек со скоплением белкового экссудата. Большинство ядер как соединительной ткани, так и мышечной, находятся в состоянии кариорексиса и кариолизиса.

Исследования образцов с использование дифференциально-термического анализа еще раз подтвердили глубину изменений, произошедших в результате ферментативной обработки сырья.

На рис. 14 представлены термограммы нативного сырья и БП.

|—Пишитесур).с

Рис. 14. Термограммы нативного сырья и БП

Термограммы нативиого сырья и БП показали, что кривая ДТА для нативного коллагенсодержащего сырья имела два эндотермических пика. Пиковое значение 1 соответствует температуре начала сваривания коллагена (преобладающего в белке образца) 60 °С. Пиковое значение 2 (65 °С) менее интенсивный и более пологий, по всей видимости, также соответствует процессу сваривания.

Первый эндотермический эффект совпадает с выделением свободной влаги (механически и осмотически связанной влаги, а также незначительной части слабоевязанной адсорбционной влаги внешних полимолекулярных слоев, имеющих невысокую энергию связи с продуктом). Второй связан с дегидратацией белковых веществ при глубоком распаде их нативной структуры, что сопровождается выделением газообразных продуктов и удалением химически связанной воды. При достижении температуры 50 °С происходит резкое изменение массы, связанное с интенсивным выделением свободной влаги и с развитием денатурационных процессов. Аналогичный ход кривых для всех линий на дериватограммах, соответствующих опытным и контрольным образцам, свидетельствует об аналогии теплофизических характеристик БП. Процесс сваривания коллагена, присутствующего в БП, согласно кривой, начинается при температуре порядка 45-55 °С и заканчивается при 80 °С. Таким образом процесс сваривания коллагена после ферментативной обработки нативного сырья препаратом про-тепсин смещается в область более низких температур, что подтверждает диспергирующее действие ферментного препарата на нативный коллаген.

Исследование жирнокислотного состава нативного сырья и БП свидетельствуют о незначительных колебаниях количественного соотношения жирных кислот, составляющих липидную фракцию коллагенсодержащего сырья до и после ферментативной обработки, что согласуется с утверждением об отсутствие липазной активности протепсина.

Оценка общего химического состава и физико-химических показателей представлена в табл. 1. Полученные органолептические показатели БП свидетельствую о возможности использования его в технологии мясопродуктов в качестве частичной замены мясного сырья, что в дальнейшем будет способствовать рациональному использованию вторичного коллагенсодержащего сырья на предприятии и удешевлению технологии производства. Таблица 1 -

Показатель БП

Массовая доля белка, %, в том числе содержание белковых фракций в гид- 7,50

ролизате масс. % к белку: - щелочерастворимые 77

- солерастворимые 5

- водорастворимые 18

Массовая доля жира, % 5,30

Массовая доля влаги, % 80,65

Массовая доля золы, % 6.55

РН 5.8-6.2

Динамическая вязкость, Па.с 0,34-0,36

Полученный БП представляет собой кремообразную массу, со слабо выраженным запахом и приятными вкусовыми характеристиками.

Технология производства БП представлена на рис. 15.

Рис. 15. Технологическая схема производства БП

В пятой главе представлено исследование возможности использования БП в технологии мясопродуктов и оценка их качества и безопасности.

Мясные хлеба традиционно относят группе вареных колбас, сосисок и сарделек, поскольку при их изготовлении используется одинаковое сырье, аналогичным способом проводят подготовку, посол и приготовление фарша. Отличительной особенностью является меньшее количество добавляемой в фарш воды - 10-20 % от массы кут-теруемого сырья.

Обоснованность разработки рецептуры мясного хлеба с использованием БП связана с особенностью влияния БП на жироудерживающую способность в модельных фаршевых системах. Известно, что при увеличении содержания воды более 62 % жи-росвязывающая способность фарша снижается с ростом количества белка. При влажности 59 % и любом содержании белка в фарше наблюдается постоянное значение жи-росвязывающей способности фарша, равное примерно 27 % к массе фарша. Эти данные свидетельствуют о том, что с точки зрения рационального использования сырья, то есть связывания единицей белка максимального количества жира и влаги, целесообразно использовать в рецептуре вареных колбас следующее соотношение: примерно 10-12% белка, 25-30 % жира, 60 % влаги. Данные показатели пищевых нутриентов наиболее приближены к рецептурам мясных хлебов. Поэтому дальнейшие исследования показателей ФТС проводились на примере рецептур мясных хлебов.

Предлагаемый способ производства мясного хлеба осуществляется следующим образом (рис. 16).

Рис. 16. Технологическая схема производства мясного хлеба

Для изучения возможности использования БП в технологии фаршевых мясных изделий, необходимо определить наиболее рациональное внесение количества БП по отношению к мясному сырью (табл. 2). Модельный фарш с добавлением 20 % БП взамен мясного сырья, обладает мажущей консистенцией, приближающейся к фаршам для рецептур паштетов. Наиболее оптимальным следует признать добавление в рецептуру мясного хлеба БП в количестве 15 %.

Таблица 2 - Основные рецептуры модельных фаршей с использованием БП при производстве мясного хлеба

Наименование образца Говядина жилованная I сорта, % Свинина жилованная п/ж, % БП, %

Контроль 47.0 53,0 -

5 % замена 43,5 51,5 5%

10% замена 40.0 50.0 10%

15 % замена 36.5 48.5 15%

20% замена 33,0 47,0 20%

25 % замена 29,5 45,5 25%

30 % замена 26 44 30%

Полученные в соответствии с предусмотренными вариантами фарши модельных мясных систем до термообработки характеризовались свойствами, представленными в табл. 3.

Таблица 3 — Показатели качества модельных мясных систем до термообработки

Показатели Вариант модельной мясной системы

Контроль 5 % замена 10% замена 15 % замена 20 % замена

Массовая доля влаги, % 69,77±0,18 70,02±0,65 71,99±0,73 72,47±0,05 73,43±0,61

Массовая доля белка, % в т.ч. коллагена 17.31±0,11 17,26±0,93 17,14±0,54 17,11±0.85 17,01±0.02

1,91±0,42 2,63±0,08 2,92±0,33 3,14±0,05 3,38±0,77

Массовая доля жира, % 10,99±0,92 10,24±0,59 9,37±0,77 8,90±0,09 8,14±0,54

Массовая доля золы, % 0,98±0,09 0,95±0,12 0,92±0,08 0,90±0,10 0,86±0,09

Соотношение влага:белок 3,98 4,07 4,17 4.26 4,37

Пластичность, см2/г 11,39±0,14 11,87±0Д8 20,10±0,48 20,20±0,38 29,90±0,58

В исследованных образцах наблюдалось незначительное снижение массовой доли белка при увеличении доли БП в составе модельных фаршевых систем, что объясняется более низкой массовой долей белка в составе БП по сравнению с мясным фаршем, составленным из говядины и свинины, и повышенным количеством воды.

В значениях массовых долей жира и золы с увеличением количества заменяемого мясного сырья на БП также прослеживается тенденция к небольшому их понижению, .при максимальных показателях для контрольного образца 10,99 и 0,98 %, для жира и золы, соответственно. Соотношение вода:белок увеличивалось (с 3,98 - по сравнению с контрольным образцом, до 4,37 по варианту 20 % заменой) при увеличении количества БП в системе. Указанные соотношения являются несколько завышенными по отношению к оптимальным, которые находятся в пределах от 3,0 до 3,5. Тем не менее наличие завышенных соотношений не критично на этой стадии, так как в дальнейшем влага будет испаряться при тепловой обработке.

ФТП модельных фаршей до термообработки представлены табл. 4.

Таблица 4 — ФТП модельных фаршей до термообработки

Показатели Вариант модельной мясной системы

Контроль 5% замена 10% замена 15% замена 20 % замена

ВСС, % 79.78±0,14 80Д2±0,24 81,59±0,12 84,07±0,73 85,13±0.31

ВУС, % 90,11±0,51 91,33±0,54 91,94±0,18 92,01 ±0,44 93,56±0,06

ЖУС,% 66,56±0,42 71,33±0,76 72,27±0,81 73,95±0,49 72,04±0,24

ЭС, % 71,47±0,52 73,35±0,19 75,98±0,79 78,08±0,46 77,78±0,97

ВУС рецептурных композиций с добавлением БП колеблется от 90,11 % до 93,56 %. Строгой зависимости ВУС от изменения массовой доли замены мясного сырья на БП не наблюдается, видимо, это связано с различием ВУС сырьевых ингредиентов. В изменении ЖУС также не наблюдается зависимости от массовой доли БП, что связано с различным рецептурным составом композиций. Значения ЖУС колеблются от 66 % до 72 %, причем ЖУС рецептур образцов не превышает 73 %. Максимальное значение ЖУС (73 %) наблюдается у рецептурной композиции с массовой долей БП -15 %. Эмульгирующая способность практически одинакова у рецептурных композиций и контрольных образцов. Полученные данные свидетельствуют об увеличении ВСС и пластичности модельных мясных систем. Значения ВСС колеблятся с 79,78 % до 85,13 %. Это связано с увеличением количества соединительнотканного белка в составе модельной мясной системы, приводящим к повышению ее гидрофильных

свойств за счет присутствия диспергированных коллагеновых волокон и, соответственно, возникновения новых реакционноактивных связей. В результате происходит взаимодействие волокон коллагена с диполями воды, благодаря чему фарш становится пластичнее. Последний факт позитивно характеризует модельный фарш с точки зрения образования коагуляционной вязко-пластичной структуры, характерной для сырого фарша. Коагуляционные структуры образуются в дисперсных системах путем взаимодействия между частицами и молекулами через прослойки дисперсионной среды за счет ван-дер-ваальсовых сил сцепления. Толщину прослоек характеризует в известной степени содержание дисперсионной среды. При увеличении содержания воды значения сдвиговых свойств постепенно уменьшаются, о чем свидетельствуют данные, представленные на рис. 17. Анализ диаграммы свидетельствует, что увеличение количества БП в системе приводит к смещению величины предельного напряжения сдвига.

Переваримость модельных мясных систем, согласно данным рис. 18, однозначно понижается с повышением уровня внесения БП в фарш. Причем для образца с 15 % заменой это понижение составляет порядка 34 % (по пепсину) по сравнению с контрольным образцом и около 23 % по общей переваримости.

nanwnn Втргсшдац : обц&я]

Рис. 17 Изменение предельного напряжение Рис 18 Переваримость белков модельных мясных сдвига модельных фаршей систем в опытных in vitro

до тепловой обработки

По результатам исследования модельных мясных фаршевых систем был определен оптимальный уровень внесения БП в рецептуру мясного хлеба в количестве 15%. С целью подтверждения применения БП в технологиях мясного хлеба была осуществлена выработка опытной партии данного мясопродукта. В качестве базового варианта изготавливали мясной хлеб «Любительский» высшего сорта (ГОСТ Р 52196-2003). Мясной хлеб с 15% заменой мясного сырья на БП выступал в качестве опытного образца под рабочим названием мясной хлеб «Белковый». В мясных хлебах были определены следующие характеристики: массовая доля влаги, белка, жира, золы, энергетическая ценность и определено соотношение белок:жир:вода (табл. 5).

Таблица 5 - Биологическая и энергетическая ценность мясных хлебов

Содержание Мясной хлеб

Любительский Белковый

Массовая доля влаги, % 53.75 ± 0,84 56,98 ±0.41

Массовая доля белка, % 13,56 ±0.22 17,76 ±0,75

Массовая доля жира, % 27,75 ± 0,46 21,85 ±0,02

Массовая доля золы, % 4,94 ± 0,84 3,41 ± 0,97

Энергетическая ценность, ккал 303,99 267,69

Соотношение белок : жир : вода 1,0: 1.3 : 5,1 1,0:0,6:4,1

Исследование мясных хлебов на содержания нитрита натрия показало, что количество нитрита в изучаемых мясных хлебах не превышает допустимого значения, регламентируемого ГОСТ Р 52196-2003, в опытных мясных хлебах содержание нитрита натрия на 20 % ниже, чем в контрольных образцах.

Определение микробиологических показателей (табл. 6) свидетельствует о том. что исследуемые образцы соответствуют требованиям СанПиН 2.3.2.1078-01 (с изменениями и дополнениями). Содержание тяжелых металлов, антибиотиков, пестицидов, диоксинов, радионуклидов не превышает допустимых уровней, регламентируемых требованиями СанПиН 2.3.2.1078-01.

Таблица 7 — Микробиологические показатели мясных хлебов

Микробиологические показатели Мясной хлеб

Допустимые уровни Любительский Белковый

КМАФАнМ, КОЕ/г 1х103 1,5х102 1,8х102

БГКП (колиформы) в 1,0г не допускаются не обнаружено не обнаружено

Сульфитредуцирующие клострндии в 0,01 г не допускаются не обнаружено не обнаружено

З.аигедов 1,0 г не допускаются не обнаружено не обнаружено

Патогенные, в т.ч. сальмонеллы в 25 г не допускаются не обнаружено не обнаружено

Для полной характеристики биологической ценности продукта, были определены такие показатели, как аминокислотный скор (табл. 7), КРАС, БЦ, коэффициент сопоставимой избыточности, коэффициент утилитарности и мясных хлебов. Вышеперечисленные показатели позволяют оценить сбалансированность аминокислот в продукте, так как усвоение белка определяется по минимальному из скорой аминокислот.

Таблица 7 — Аминокислотный скор мясных хлебов

Мясной хлеб Наименование аминокислоты

Валин Изолейцин Лейцин Лизин Метионин + цистин Треонин Фенил- ЛЭНИН + тирозин Триптофан

«Любительский» 112,6 127,3 110 132,5 104,3 85,3 120,2 146

«Белковый» 102,8 122,3 99.3 125.8 94 80 114,5 112

Снижение коэффициента различия аминокислотного скора (КРАС) и показателя сопоставимой избыточности при повышении биологической ценности (БЦ) и коэффициента утилитарности белка, за счет уменьшения различий аминокислотного скора между белком готовых изделий и эталонным белком, говорит о высокой биологической ценности мясных хлебов, приготовленных с использованием БП (табл. 8).

Таблица 8 — Показатели биологической ценности мясных хлебов

Мясной хлеб Показатель

КРАС, % БЦ, % Коэффициент утилитарности Сопоставимая избыточность, мг

«Любительский» 24.13 75,87 0,82 89,05

«Белковый» 19,45 80,55 0,88 54,50

При установлении срока годности разработанного мясного хлеба «Белковый» руководствовались требованиями МУК 4.2.1847-04 «Санитарно-эпидемиологическая оценка обоснования сроков годности и условий хранения пищевых продуктов». Для этого в течение 72 часов определяли содержание мезофильных аэробных и факульта-

тивно-анаэробных микроорганизмов в исследуемых образцах мясного хлеба. Результаты представлены в таблице 9.

_Таблица 9 — Динамика численности КМАФАнМ при хранении мясных хлебов

Мясной хлеб Допустимые уровни по СанПиН 2.3.2.1078, КОЕ/г Фактическое содержание КМАФАнМ.КОЕ/г

через 24 ч через 48 ч через 72 ч

«Любительский» lxl0J 1,5х102 2.2x102 3,1x10*

«Белковый» 1,5х102 2,2х102 3,1x10*

Анализ данных таблицы 10 показывает, что и в контрольном и в опытном образцах мясного хлеба высшего сорта, численность КМАФАнМ на протяжении всего периода исследований находилась на одном уровне и в пределах нормы, что подтверждает микробиологическую стойкость и безопасность мясного хлеба «Белковый», приготовленного с БП.

Для оценки биологической ценности изготовленного мясного хлеба была исследована также переваримость белков пищеварительными ферментами в опытах in vitro. Данные рис. 19 показывают, что максимальная скорость гидролиза белков ферментами желудочно-кишечного тракта отмечается в опытных образцах мясного хлеба. При добавлении БП переваримость в среднем увеличивается в опытном образце на 35,1 % по сравнению с контрольным.

Структурно-механические свойства образцов мясных хлебов определяли с помощью анализатора текстуры ТАХТ Plus компании Stable Microsystems (Великобритания). Результаты исследований представлены в таблице 10.

Таблица 10 - Структурно-механические свойства образцов мясных хлебов

Показатели Мясной хлеб

Любительский Белковый

Напряжение среза, кПа 37,65 ±0,91 25,19 ±0,87

Работа резания, Дж/м2 234,12 ±0,89 139,08 ±0,94

В табл. 11 приведены товароведные показатели мясных хлебов.

Таблица 11 — Товароведные показатели мясных хлебов

Наименование Мясной хлеб

показателя «Любительский» «Белковый»

Внешний вид Хлебы с чистой, гладкой, сухой, равномерно обжаренной поверхностью

Консистенция Упругая

Вид фарша на разрезе розовый, кусочки шпика белого цвета, с размером сторон не более 6 мм Светло-розовый, кусочки шпика белого цвета, с размером сторон не более 6 мм

Запах и вкус Свойственный данному виду продукта, с ароматом пряностей, без посторонних привкуса и запаха

Мясной хлеб, полученный заявляемым способом, отличается более высокими показателями. Исследованные образцы мясных хлебов оценивали по органолептическим показателям с использованием 9-ти бальной шкалы (рис. 20).

Врсш.4

Рис. 19. Переваримость белков in vitro (пепсин-трипсин) после тепловой обработки

Органолептический анализ показал, что исследованные мясные хлеба выработанные по традиционной технологии и по разработанной технологии с заменой мясного сырья на БП практически не отличались по органолептическим показателям.

Проведенный расчет расходов на производство мясного хлеба с использованием БП, позволил выявить снижение себестоимости при их производстве на

11,3 % (13110,1 руб.), по сравнению с базовым вариантом продукции, обусловленное экономией но статье калькуляции затрат на сырье.

Определены критические контрольные точки при производстве мясного хлеба с БП в соответствии с требованиями ГОСТ Р 51705.1-2001 и рекомендациями Codex. Alimentarius. ККТ определены на следующих стадиях технологического процесса производства мясного хлеба «Белковый»: посол, составление фарша, перемешивание, запекание, охлаждение, упаковка и транспортировка.

ВЫВОДЫ

1. Изучены биокаталитические свойства ферментных препаратов различного происхождения (протепсин, папаин и протосубтилин ПОх). Получены данные о субстратной специфичности ферментных препаратов.

2. Результаты исследований подтвердили, что протепсин обладает максимальным сродством к нативному коллагену. При гидролизе водорастворимых и солераствори-мых белковых фракций коллагенсодержахцих субпродуктов II категории степень гидролиза составила 65 % (дозировка ферментного препарата 10-11 ед. ПА/г белка) и 55 % (дозировка 14-15 ед. ПА/г белка) соответственно.

3. На основании теоретического анализа и результатов собственных экспериментальных исследований разработана технология производства БП из коллагенсодержа-щих субпродуктов II категории КРС (губы и уши) путем ферментативного гидролиза с использованием ферментного препарата протепсин. Определены параметры проведения процесса ферментативного гидролиза сырья ферментным препаратом протепсин: концентрация препарата — 0,05-0,1 % к массе сырья, температура - 40 °С, продолжительность —1,5-2 часа.

4. Результаты микроструктурных исследований показали, что исследуемые опытные образцы значительно отличаются как до обработки, так и после применения ферментного препарата протепсина, который вызвал деструктивные метаболические и гидролитические процессы плотной соединительной ткани стромы ушей и губ, а также привел к размягчению мышечной паренхимы органов.

5. Установлено, что процесс сваривания коллагена, присутствующего в БП, начинается при температуре порядка 45-55 °С и заканчивается при 80 °С.

6. По результатам комплексных исследований модельных фаршевых систем установлено, что введение 15 % БП взамен адекватного количества мясного сырья приводит к улучшению влагосвязывающей (на 4,29 %), жироудерживающей и эмульсионной

МяснвЯ «лив «J

Рис 20. Органолептические показатели мясных хлебов

способностей (на 7,39 и 6,61 %, соответственно), а также к снижению прочностных характеристик.

7. Разработан план ХАССП для производства мясного хлеба «Белковый» с БП Определены критические контрольные точки при производстве мясного хлеба с БП в соответствии с требованиями ГОСТ Р 51705.1-2001 и рекомендациями Codex Alimentarius.

8. Проведенный расчет расходов на производство мясного хлеба с использованием Ы1, позволил снизить себестоимость при их производстве на 11.3 %, по сравнению с базовым вариантом продукции, обусловленное экономией но статье калькуляции затрат на сырье. ^

Основные положения диссертации отражены в следующих публикациях:

Монографии

1. Зинина, О.В. Использование вторичных сырьевых ресурсов на мясоперерабатывающих предприятиях / О.В. Зинина, М.Б.Ребезов, A.A. Лукин, М.Ф. Хайруллин -Челябинск: ИЦЮУрГУ, 2010.-103 с.

Статьи в изданиях, рекомендованных ВАК

2. Ребезов, М.Б. Использование коллагенового гвдролизата в технологии производства мясного хлеба / М.Б.Ребезов, A.A.Лукин, Н.Л.Наумова, О.В.Зинина С.1. Пирожинский // Вестник Тихоокеанского государственного экономического университета. -2011. - № 3. - С. 134-140.

3. Ребезов, М.Б. Сравнительная оценка воздействия ферментных препаратов различного происхождения на коллагенсодержащее сырье / М.Б. Ребезов А.А Лукин М.Ф. Хайруллин, М.Л. Лакеева // Технология и товароведение инновационных пищевых продуктов. - 2011. - № 5 (10). - С. 28-36.

4. Хайруллин, М.Ф. Потребительские предпочтения мясопродуктов на примере города Челябинск / М.Ф.Хайруллин, М.Б.Ребезов, Н.Л.Наумова, A.A.Лукин А.О. Дуць // Мясная индустрия, 2011. - № 12. - С. 15-19.

5. Лукин, A.A. Функционально-технологические свойства белкового полуфабриката и его применение при производстве мясного хлеба / A.A. Лукин, А.Д. Тошев // Тех-26-35^ИЯ И Т0вар0ведение инноваЦионных пищевых продуктов. - 2012.-№ 4 (15). - С.

6. Лукин, A.A. Гистологические изменения субпродуктов II категории крупного рогатого скота под действием ферментного препарата животного происхождения / А А Лукин // Технология и товароведение инновационных пищевых продуктов -2012. -№ 5 (16). - С. 28-33.

Статьи в журналах

7. Ребезов, М.Б. Изменение соединительной ткани под воздействием ферментного препарата и стартовых культур / М.Б.Ребезов, А.А.Лукин, М.Ф.Хайруллин МЛ. Лакеева, С.Г. Пирожинский и дрЛ Вестник мясного скотоводства - 2011 - Выпуск 64 (3). - С. 78-83.

Статьи в сборниках научных трудов, материалах симпозиумов, конгрессов и конференций 8. Лукин, A.A. Новые тенденции использования коллагенсодержащего сырья / М.Б. Ребезов, A.A. Лукин // Пищевая промышленность: состояние, проблемы перспективы: мат. междунар. научн.-практ. конф. - Оренбург: ОГУ, 2009. - С. 192-193.

9 Лукин, A.A. Особенности применения ферментных препаратов / А.А Лукин 1 .К. Альхамова, М.Б. Ребезов // Биотехнология растительного сырья, качество и безо-

пасность продуктов питания: мат. всерос. научн.-пракг. конф. - Иркутск: ИрГТУ, 2009.

С. 17" 19.

10. Лукин, A.A. Практическое применение микробных препаратов в мясной промышленности / A.A. Лукин, М.Ф. Хайруллин, М.Б. Ребезов // Инновационное развитие и востребованность науки в современном Казахстане: маг. III междунар. научн. конф -Алматы: Жибек жолы, 2009. - С. 372-373.

11. Лукин, A.A. Особенности использования иммобилизованных ферментов в пищевой промышленности / A.A. Лукин, М.Б. Ребезов // Проблемы развития АПК Саяно-Алтая: сб. мат. межрегион, научн.-практ. конф. - Абакан: КрГАУ», 2009. -С.33-36.

12. Лукин, АЛ. Растительные источники протеаз / A.A. Лукин, М.Ф. Хайруллин, H.H. Максимюк // Современное состояние и перспективы развитая пищевой промышленности и общественного питания: в 3 т. Том I: Пищевая промышленность. Агропромышленный комплекс: мат. III всерос. научн.-практ. конф., с межц. участ. - Челябинск-ЮУрГУ, 2010. - С. 271 -273.

13. Лукин, A.A. Разработка технологии получения ферментативных гидролизатов из отходов мясной индустрии / A.A. Лукин, М.Б. Ребезов // Научный поиск: материалы второй научной конференции аспирантов и докторантов. Технические науки - Челябинск: ЮУрГУ, 2010. -С. 273-276.

14. Лукин, АА. Способ производства мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката / АЛ. Лукин, М.Б. Ребезов, С.Г. Пирожинский // Инновационные технологии продуктов здорового питания, их качество и безопасность: материалы междунар научн.-практ. конф. - Алматы: АТУ, 2010. - С. 153-154.

15. Лукин, A.A. Разработка технологии мясного хлеба с использованием биомоди-фицированного сырья/АЛ. Лукин, М.Ф. Хайруллин, М.Л. Лакеева, С.Г. Пирожинский, A.A. Колоскова // Качество продукции, технологий и образования: мат. VI всерос. на-учн,- пракг. конф., с междунар. участ. - Магнитогорск: МГТУ, 2011. - С. 255-257.

16. Лукин, АЛ. Опыт применения ферментных препаратов в технологии переработки мяса и вторичных коллагенсодержащего сырья / A.A. Лукин // Современное состояние и перспективы развития пищевой промышленности и общественного питания: мат. V междунар. научн.-практ. конф. в 2-х т. - Челябинск: ЮУрГУ, 2011. - Т. 1. - С. 114-120.

17. Лукин, A.A. Переработка вторичного коллагенсодержащего сырья ферментным препаратом животного происхождения / A.A. Лукин // Материалы LI междунар. науч,-технич. конфер. «Достижения науки - агропромышленному производству». - Челябинск: ЧГАА, 2012. - Ч. 1П. - С. 106-111

Патенты

18. Патент РФ № 2446714 Российская Федерация, МПК7 А 23 L 1/317, А 23 L 1/312. Способ производства мясного хлеба / A.A. Лукин, М.Б. Ребезов и др.: заявитель ГОУ ВПО ЮУрГУ. -2010146947/13, опубл. 17.11.2010.

Подписано в печать 20022013 Формат 60x84' 14 Бумага типографическая. Гарнитура Токз. Объем 1,2 п л. Тираж 100 экз Заказ 75. Отпечатано на ризографе.

лг„ Отпечатано в редакционно-издательском центре

ЬОУ В1Ю «Южно-Уральский государственный университет» (национальный исследовательский университет) 454080, г. Челябинск, пр. Ленина, 76.

Оглавление автор диссертации — кандидата технических наук Лукин, Александр Анатольевич

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Структура коллагена и его свойства. j q

1.2. Источники коллагенсодержащего сырья.

1.3. Свойства, характеристика и классификация ферментов.

1.4. Источники ферментных препаратов для мясной промышленности.

1.5. Опыт применения ферментов в технологии переработки мяса и вторичного коллагенсодержащего сырья.

Глава 2. ОБЪЕКТЫ, МЕТОДЫ ИИСЛЕДОВАНИЙ И СХЕМА ПОСТАНОВКИ ЭКСПЕРИМЕНТА

2.1. Характеристика объектов исследований.

2.2. Условия выполнения и схема постановки эксперимента.

2.3. Методы исследований.

Глава 3. ИССЛЕДОВАНИЕ ВОЗДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ РАЗЛИЧНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

PIA КОЛЛАГЕНСОДЕРЖАЩЕЕ СЫРЬЕ

3.1. Сравнительная оценка воздействия ферментных препаратов различного происхождения на коллагенсодержащего сырье.

3.2. Исследование свойств ферментного препарата протепсина при гидролизе коллагенсодержащего сырья.

3.3. Субстратная специфичность ферментного препарата протепсина.

Глава 4. ИССЛЕДОВАНИЕ КОЛЛАГЕНСОДЕРЖАЩЕГО СЫРЬЯ В ПРОЦЕССЕ БИОМОДИФИКАЦИИ

4.1. Физико-химические и биологические свойства коллагенсодержащего сырья.

4.2. Изучение воздействия протепсина на свойства коллагенсодержащего сырья.

4.3. Аминокислотный состав биомодифицированного коллагенсодержащего сырья.

4.4. Жирнокислотный состав липидов нативного сырья и биомодифицированного коллагенсодержащего сырья.

4.5. Гистоморфологическая характеристика губ и ушей КРС до и после обработки протепсином.

4.6. Дифференциально-термический анализ нативного сырья и белкового полуфабриката.

4.7. Технологическая схема производства белкового полуфабриката и оценка его основных показателей.

Глава 5. ИССЛЕДОВАНИЕ ВОЗМОЖНОСТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ БЕЛКОВОГО ПОЛУФАБРИКАТА В ТЕХНОЛОГИИ МЯСОПРОДУКТОВ И ОЦЕНКА ИХ КАЧЕСТВА И БЕЗОПАСНОСТИ

5.1. Применение белкового полуфабриката в частной технологии производства мясного хлеба.

5.2. Расчет экономической эффективности производства мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката.

Введение 2013 год, диссертация по технологии продовольственных продуктов, Лукин, Александр Анатольевич

Актуальность работы. Продовольственное обеспечение населения за счет отечественного сельского хозяйства - одно из важнейших условий благосостояния и безопасности государства. В России проблема достаточного производства большинства видов животноводческой продукции, составляющих основу наполнения сферы потребления, всегда была актуальной. Отечественное животноводство переживает в настоящее время глубокий кризис, который отражается в уменьшении производства мяса и мясопродуктов [113].

Современное развитие технологий на мясоперерабатывающих предприятиях диктует новую тенденцию использования вторичного белоксодержащего сырья. Отсутствие при мясокомбинатах цехов убоя и первичной переработки скота и, как следствие, нерациональное использование вторичного белоксодержащего сырья, приводит к тому, что мясоперерабатывающие предприятия для поддержания конкурентоспособности своей продукции на рынке вынуждены использовать различные белковые и растительные препараты, загустители, эмульгаторы различной природы и другие альтернативные компоненты.

В рамках реализации мероприятий государственной политики в области здорового питания (до 2020 г.) наиболее актуальными являются следующие задачи:

- производство внутри страны основных видов продовольственного сырья и пищевых продуктов, отвечающих современным требованиям качества и безопасности, создающих продовольственную безопасность страны;

- разработку и внедрение в сельское хозяйство и пищевую промышленность инновационных технологий, включая био- и нанотехнологии [106].

Пищевая биотехнология наиболее быстроразвивающаяся отрасль биотехнологии, одним из основных направлений развития которой является получение и применение ферментов. Для получения ферментных препаратов пищевого назначения используют органы и ткани сельскохозяйственных животных, культурные растения (ананас, соя, папайя, инжир) и специальные штаммы микроорганизмов.

В настоящее время наибольшее применение нашли ферменты животного происхождения.

Вопросами применения ферментных препаратов в мясоперерабатывающей промышленности посвящены научные труды многих отечественных и зарубежных ученых: Антиповой Л.В., Рогова И.А., Журавской Н.К., Ратушного A.C., Лисицына А.Б., Липатова H.H., Батаевой Д.С., Жебелевой И.А., Соловьева В.И., Крыловой В.Б., Muller W. и др. Большой вклад в развитие теоретических и прикладных аспектов обеспечения качества, безопасности и товароведной оценки мяса и мясопродуктов внесли российские ученые: Позняковский В.М., Ивашов В.И., Татулов Ю.В., Жаринов А.И., Кудряшов Л.С., Хвыля С.И., Устинова A.B., Гури-нович Г.В., Криштафович В.И. и др.

В технологии мясных продуктов применяются ферментные препараты с протеолитической, липолитической, коллагенолитической активностью, которые используются для тендеризации, увеличения сортности мяса и в производстве белковых гидролизатов.

Значение белковых гидролизатов при производстве мясных продуктов постоянно возрастает, и тем самым значительно увеличивается их роль в питании человека.

Варьирование способов получения белковых гидролизатов позволяет получать продукты с заданными свойствами. В зависимости от содержания аминокислот и наличия полипептидов в диапазоне соответствующей молекулярной массы может быть определена область наиболее эффективного использования гидролизатов. К белковым гидролизатам, получаемым для мясной промышленности, предъявляют два основных требования — это органолептические свойства и сбалансированность по аминокислотному составу [83, 84].

Потребность промышленности в ферментных препаратах удовлетворяется за счет импорта более чем на 90 %. На долю российских производителей приходится, соответственно, менее 10 %. Из предприятий, которые ориентированы на выпуск пищевых ферментов, следует отметить ЗАО «Завод эндокринных ферментов», выпускающий ферментный препарат «Протепсин».

Цель исследования - исследование и разработка технологии мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката (далее по тексту БП).

В соответствии с поставленной целью были определены следующие задачи:

- изучить коллагеназную активность ферментных препаратов микробного (протосубтилин Г10х), растительного (папаин) и животного (протепсин) происхождения, обосновать выбор биокатализатора для гидролиза коллагенсодержащих субпродуктов II категории крупного рогатого скота (далее по тексту КРС);

- определить оптимальные условия и каталитические параметры протепсина;

- обосновать технологические режимы ферментативной обработки коллагенсодержащих субпродуктов II категории крупного рогатого скота КРС протепси-ном и разработать технологическую схему производства БП;

- систематизировать основные характеристики БП, полученного из коллагенсодержащих субпродуктов II категории КРС, по физико-химическим и функционально-технологическим свойствам;

- оптимизировать нормативную документацию на производство мясного хлеба с использованием БП (рецептуру, технологическую схему, ТУ и ТИ);

-обосновать потребительские свойства, пищевую ценность и показатели безопасности мясного хлеба с использованием БП;

- определить критические контрольные точки при производстве мясного хлеба с БП;

- провести расчет себестоимости выработанной продукции.

Научная новизна работы. Разработана технология получения БП ферментативным способом из коллагенсодержащих субпродуктов II категории. Определена оптимальная дозировка ферментного препарата животного происхождения протепсин для гидролиза коллагенсодержащих субпродуктов II категории. Систематизированы данные о применение протепсина при гидролизе коллагенсодержащих субпродуктов II категории КРС (губы и уши). Исследованы микроструктуры опытных образцов коллагенсодержащих субпродуктов II категории до обработки и после применения ферментного препарата протепсина. Доказаны целесообразность и эффективность применения БП в производстве мясного хлеба; научно обоснована и экспериментально подтверждена оптимальная дозировка БП. Изучено влияние БП на функционально-технологические свойства модельных фаршей. Изучен химический состав, физико-химические, структурно-механические, микробиологические и органолептические показатели мясного хлеба с использованием БП.

Практическая значимость работы. Разработана рецептура и технология производства мясного хлеба с БП; утверждена техническая документация на мясной хлеб «Белковый»» (ТУ 9213-002-65727032-11); подтверждена экономическая эффективность производства нового мясопродукта с БП. Новый вид мясного хлеба прошел апробацию в промышленных условиях ООО «ИК Антей» (акт производственных испытаний от 24.01.2012). Результаты научных исследований внедрены в учебный процесс.

Методология и методы исследования. При организации и проведении исследований применялся комплекс общепринятых, стандартных и модифицированных методов исследований, в том числе физико-химических, микробиологических, биохимических, реологических, а также математические методы статистической обработки результатов исследований и построения математических моделей.

Апробация работы. Основные положения диссертации доложены и обсуждены на: международной научно-практической конференции «Пищевая промышленность: состояние, проблемы, перспективы» (г. Оренбург, 2009 г.); всероссийской научно-практической конференции «Биотехнология растительного сырья, качество и безопасность продуктов питания», (г. Иркутск, 2009 г.); межрегиональной научно-практической конференции «Проблемы развития АПК Саяно-Алтая» (г. Абакан, 2009 г.); международной научно-практической конференции «Инновационные технологии продуктов здорового питания, их качество и безопасность» (г. Алматы, 2009, 2010 гг.); II научно-практической конференции аспирантов и докторантов «Научный поиск» (г. Челябинск, 2010 г.); всероссийской научно-практической конференции с международным участием «Инновации, эко-безопасность, техника и технологии в переработке сельскохозяйственной продукции» (г. Уфа, 2010 г.); III и V международных научно-практических конференциях

Современное состояние и перспективы развития пищевой промышленности и общественного питания» (г. Челябинск, 2010, 2011 гг.); VI всероссийской научно-практической конференции с международным участием «Качество продукции, технологий и образования» (г.Магнитогорск, 2011 г.); научно-практическом семинаре «Качество и безопасность пищевых продуктов» (г. Челябинск, 2011 г.); 1Л международной научно - технической конференции «Достижения науки - агропромышленному производству» (г. Челябинск, 2012 г.).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 18 работ, в том числе 5 статей в изданиях, рекомендованных ВАК РФ. Получен патент РФ № 2446714 на «Способ производства мясного хлеба».

Заключение диссертация на тему "Исследование и разработка технологии производства мясного хлеба с использованием белкового полуфабриката"

ВЫВОДЫ

1. Изучены биокаталитические свойства ферментных препаратов различного происхождения (протепсин, папаин и протосубтилин Г10х). Получены данные о субстратной специфичности ферментных препаратов.

2. Результаты исследований подтвердили, что протепсин обладает максимальным сродством к нативному коллагену. При гидролизе водорастворимых и солерастворимых белковых фракций коллагенсодержащих субпродуктов II категории степень гидролиза составила 65 % (дозировка ферментного препарата 1011 ед. ПА/г белка) и 55 % (дозировка 14-15 ед. ПА/г белка) соответственно.

3. На основании теоретического анализа и результатов собственных экспериментальных исследований разработана технология производства БП из коллагенсодержащих субпродуктов II категории КРС (губы и уши) путем ферментативного гидролиза с использованием ферментного препарата протепсин. Определены параметры проведения процесса ферментативного гидролиза сырья ферментным препаратом протепсин: концентрация препарата - 0,05-0,1 % к массе сырья, температура - 40 °С, продолжительность - 1,5-2 часа.

4. Результаты микроструктурных исследований показали, что исследуемые опытные образцы значительно отличаются как до обработки, так и после применения ферментного препарата протепсина, который вызвал деструктивные метаболические и гидролитические процессы плотной соединительной ткани стромы ушей и губ, а также привел к размягчению мышечной паренхимы органов.

5. Установлено, что процесс сваривания коллагена, присутствующего в БП, начинается при температуре порядка 45-55 °С и заканчивается при 80 °С.

6. По результатам комплексных исследований модельных фаршевых систем установлено, что введение 15 % БП взамен адекватного количества мясного сырья приводит к улучшению влагосвязывающей (на 4,29 %), жироудерживающей и эмульсионной способностей (на 7,39 и 6,61 %, соответственно), а также к снижению прочностных характеристик.

7. Разработан план ХАССП для производства мясного хлеба «Белковый» с БП. Определены критические контрольные точки при производстве мясного хлеба с БП в соответствии с требованиями ГОСТ Р 51705.1-2001 и рекомендациями Codex Alimentarius.

8. Проведенный расчет расходов на производство мясного хлеба с использованием БП, позволил снизить себестоимость при их производстве на 11,3 %, по сравнению с базовым вариантом продукции, обусловленное экономией но статье калькуляции затрат на сырье.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Пищевая биотехнология наиболее быстроразвивающаяся отрасль биотехнологии. Одним из основных направлений развития пищевой биотехнологии является получение и применение ферментов.

В технологии мясных продуктов применяются ферментные препараты с протеолитической, липолитической, коллагенолитической активностью, которые используются для тендеризации, увеличения сортности мяса и в производстве белковых гидролизатов.

Значение белковых гидролизатов при производстве мясных продуктов постоянно возрастает, и тем самым значительно увеличивается их роль в питании человека.

Перспективным направлением использования вторичного коллагенсодер-жащего сырья на пищевые цели является получение из них гидролизатов или белковых препаратов. Белковые компоненты, выделенные из соединительной ткани субпродуктов II категории убойных животных имеют ограниченное применение в натуральном виде и требуют наибольших затрат труда при переработке традиционным способом.

Применение биотехнологических методов обработки вторичного и низкосортного коллагенсодержащего позволяет выделять отдельные компоненты фракции белков.

Безопасность использования ферментов при производстве мясопродуктов очевидна, так как они имеют белковую природу и после обычной тепловой обработки - варка, запекание, жарение - теряют свою активность.

К настоящему времени в мясной промышленности реализованы в той или иной степени следующие направления использования ферментных препаратов:

- сокращение сроков созревания и посола, улучшение функционально-технологических показателей мясного сырья - связано в первую очередь с воздействием на мышечные волокна (актомиозиновый комплекс);

- улучшение консистенции, снижение жесткости, повышение перевариваемое, повышение сортности мяса - связано с преимущественным воздействием на белки соединительной ткани (коллаген, эластин);

- глубокий гидролиз малоценного сырья, а также отходов мясной промышленности с целью получения белковых гидролизатов, применяемых для обогащения продуктов легкоусвояемыми пептидами и аминокислотами.

Протепсин - энзимный препарат животной природы, содержащий комплекс кислых протеиназ, предназначен для применения в мясной промышленности для обработки мясного сырья. Ферментный состав препарата сбалансирован по степени воздействия на различные белки мяса и мясных систем, применяющихся в технологии получения мясных продуктов. Протепсин работает в мясной системе аналогично внутриклеточным ферментам (катепсинам).

Протепсин преимущественно действует на водо- и солерастворимые фракции, то он может быть использован для ускорения созревания мясного сырья, что связано с воздействием на солерастворимую фракцию, представленную, в основном, «актинмиозиновым комплексом». Но большинство процессов обработки мясного сырья, посола и хранения протекают в диапазоне температер 0-4 °С, поэтому применение протепсина для ускорения созревание мясо является проблематичным и дорогостоящим.

Вместе с тем, следует отметить, что протепсин обладает и коллагеназным действием. Поэтому наиболее целесообразным является применение протепсина для получения белковых гидролизатов.

При ферментном гидролизе максимально сохраняется набор аминокислот нативного коллагена, создается обессоленный гидролизат и он имеет мягкие режимы обработки. Разработанный БП имеют высокую биологическую ценность, он является хорошим источником свободных аминокислот. Полученный БП характеризуются высоким содержанием пролина, глицина, оксипролина, т.к. белок коллаген особенно богат этими аминокислотами.

Полученные органолептические показатели БП свидетельствую о возможности использования его в технологии мясопродуктов в качестве частичной замены мясного сырья, что в дальнейшем будет способствовать рациональному использованию вторичного коллагенсодержащего сырья на предприятии и удешевлению технологии производства.

Предлагаемый способ производства мясного хлеба с частичной заменой мясного сырья на БП позволяет получить продукт с высокой пищевой ценностью, улучшенными органолептическими показателями, а также увеличить выход продукта, снизить себестоимость полученного за счет рационального использования вторичного коллагенсодержащего сырья.

Проведенные комплексные исследования качества и безопасности разработанного мясного хлеба с заменой мясного сырья БП, показали, что полученный мясной хлеб содержит меньше жира и больше белка по сравнению с мясным хлебом, выработанным по традиционной технологии.

129

Библиография Лукин, Александр Анатольевич, диссертация по теме Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств

1. Адлер, Ю.П. Управление качеством / Ю.П. Адлер. М.: МИСиС, 2000.163 с.

2. Акаева, Т.К. Основы химии и технологии получения и переработки жиров. Технология получения растительных масел: учеб. пособие / Т. К. Акаева, С. Н. Петрова. Часть 1. Иваново, 2007. 124 с.

3. Антипова, Л.В. Использование вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности / Л.В. Антипова, И.А. Глотова. СПб.: ГИОРД, 2006. -384 с.

4. Антипова, Л.В. Методы исследования мяса и мясных продуктов / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, А.И. Жаринов. Воронеж: Изд-во ВГТА, 2000. - 332 с.

5. Антипова, Л.В. Прикладная биотехнология: учебное пособие / Л.В. Антипова, И.А. Глотова. Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. технол. акад., 2000.-332 с.

6. Антипова, Л.В. Применение ферментных препаратов в технологии соусов / Л.В. Антипова, Ю.Н. По двигана // Успехи современного естествознания-2007. -№ 10.-С. 88.

7. Антипова, Л.В. Разработка новых основ для приготовления соусов с применением ферментных препаратов / Л.В. Антипова, Ю.Н. Подвигина // Мясные технологии. 2007. - № 10. - С. 50-52.

8. Антипова, Л.В. Совершенствование технологии производства белкового стабилизатора / Л.В. Антипова, С.Е. Мишин / Мясная индустрия. 2001. - № 12. -С. 29-31.

9. Антонов, В.К. Химия протеолиза / В.К. Антонов. М.: Наука, 1991.504 с.

10. Апраксина, С.К. Повышение пищевой адекватности коллагенсодержащего сырья ферментативной обработкой / С.К. Апраксина, Р.В. Кащенко // Все о мясе, № 4. 2006. - С. 11-12.

11. Батаева, Д.С. Создание и использование коллагенолитического препарата микробного происхождения для улучшения качества мясных продуктов: дис. на соискание ученой степени к.т.н. / Д. С. Батаева, — 2002. 105 с.

12. Батаева, Д.С. Ферменты для обработки мяса / Д.С. Батаева. // Все о мясе. 1999.-№3.-С. 39-41.

13. Беккер, М.Е. Введение в биотехнологию / М.Е. Беккер. М.: Пищевая промышленность, 1978.-231 с.

14. Березов, А. В. Биологическая химия. 3-изд. перераб. доп. Учебник / A.B. Березов,- 1998.-704 с.

15. Биохимия: учеб. для вузов, под ред. Е.С. Северина. 2003. - 779 с.

16. Большая карьера глутаминовой кислоты: все «за» и «против» / Р. Ака-сов. Химия и жизнь, № 11. - 2010. - С. 31-33.

17. Вакула, В. Биотехнология что это такое? / В. Вакула. - М.: Молодая гвардия. - 1989.-301 с.

18. Варфоломеев, С.Д. Химическая энзимология / С.Д. Варфоломеев. М.: Академия, 2005. - С. 76-128.

19. Витамины, минералы и другие лекарственные средства в спортивно-медицинской практике : учеб. пособие по курсу «Физкультур.-спорт. совершенст-вованиеи спорт, медицина» / М.В. Калинин, Р.В. Конькова. Ростов н/Д : Феникс, 2007. - 95 с.

20. Волкова, О.В. Гистология, цитология и эмбриология. Атлас. Учебное пособие. / О.В. Волкова, Ю.И. Елецкий. М., Медицина, 1996. - С. 307-357.

21. Выступление JI.A. Бокерия на форуме «Законодательное обеспечение государственной политики в области здорового питания граждан Российской Федерации на период до 2020 года», www.budgetrf.ru.

22. Выступление Л.П. Гульченко на форуме «Законодательное обеспечение государственной политики в области здорового питания граждан Российской Федерации на период до 2020 года», www.budgetrf.ru.

23. Выступление Председателя Совета Федерации С.М. Миронова на форуме «Законодательное обеспечение государственной политики в области здоровогопитания граждан Российской Федерации на период до 2020 года», www.budgetrf.ru.

24. Глотова И.А. Новые полифункциональные коллагеновые полуфабрикаты/ И.А. Глотова, Е.М. Сушкова // Материалы XXXV отчета, науч. конф. ВГТА за 1996 г. / Воронеж, гос. технол. акад. Воронеж, 1997. - С. 48.

25. Глотова, И.А. Развитие научных и практических основ рационального использования коллагенсодержащих ресурсов в получении функциональных добавок, продуктов и пищевых покрытий : дис. . д-ра техн. наук. Воронеж, 2003. -458 с.

26. Горбатов, A.B. Реология мясных и молочных продуктов / A.B. Горбатов. М.: Пищевая промышленность, 1979. - 383с.

27. ГОСТ 19496-93. Мясо. Метод гистологического исследования. Введ. 1995-01-01. - М.: Изд-во стандартов, 1995. - 10 с.

28. ГОСТ 25011-81. Мясо и мясные продукты. Методы определения белка. -Введ. 1983-01-01. -М.: Изд-во стандартов, 1982. 10 с.

29. ГОСТ 23042-86. Мясо и мясные продукты. Методы определения жира. -Введ. 1988-01-01. М.: Изд-во стандартов, 1995. - 5 с.

30. ГОСТ 29299-92. Мясо и мясные продукты. Метод определения нитрита натрия. Введ. 1994-01-01. М.: Изд-во стандартов, 1994. - 4 с.

31. ГОСТ 23041-78. Мясо и продукты мясные. Метод определения оксипро-лина. Введ. 1979-01-01. М.: Изд-во стандартов, 1995. - 6 с.

32. ГОСТ 20264.2-88. Препараты ферментные. Методы определения проте-олитической активности. Введ. 1989-01-01. М.: Изд-во стандартов, 1989. - 12 с.

33. ГОСТ 9959-91. Продукты мясные. Общие условия проведения органо-лептической оценки. Введ. 1993-01-01. М.: Изд-во стандартов, 1994. - 10 с.

34. ГОСТ Р 51487-99. Масла растительные и жиры животные. Метод определения перекисного числа. Введ. 2001-01-01. М.: Госстандарт, 2001. - 8 с.

35. ГОСТ Р 51478-99. Мясо и мясные продукты. Контрольный метод определения концентрации водородных ионов (pH). Введ. 2001-01-01. М.: Госстандарт, 2001.-6 с.

36. ГОСТ Р 51604-2000. Мясо и мясные продукты. Метод гистологической идентификации состава. Введ. 2001-07-01. М.: Изд-во стандартов, 2001. - 10 с.

37. ГОСТ Р 51479-99. Мясо и мясные продукты. Метод определения массовой доли влаги. Введ. 2001-01-01. М.: Изд-во стандартов, 1999. - 6 с.

38. ГОСТ Р 53642-2009. Мясо и мясные продукты. Метод определения массовой доли общей золы. Введ. 2011-01-01. М.: Стандартинформ, 2010. - 12 с.

39. ГОСТ Р 51448-99. Мясо и мясные продукты. Методы подготовки проб для микробиологических исследований. Введ. 2001-01-01. М.: Госстандарт, 2001.-6 с.

40. ГОСТ Р 51480-99. Мясо и мясные продукты. Определение массовой доли хлоридов. Метод Фольгарда. Введ. 2001-01-01. М.: Госстандарт, 2001. - 6 с.

41. ГОСТ Р 50454-92. Мясо и мясные продукты. Обнаружение и учет предполагаемых колиформных бактерий и Escherihia coli (арбитражный метод). Введ. 1994-01-01. М.: Изд-во стандартов, 1994. - 20 с.

42. ГОСТ Р 51921-2002. Продукты пищевые. Методы выявления и определения бактерий Listeria monocytogenes. Введ. 2003-07-01. М.: Изд-во стандартов, 2002.-18 с.

43. ГОСТ Р ИСО 8586-1-2008. Общее руководство по отбору, обучению и контролю испытателей. Ч 1. Отобранные испытатели. Введ. 2010-01-01. - М.: Стандартинформ, 2010. - 23 с. (Национальный стандарт Российской Федерации).

44. Государственная программа развития сельского хозяйства и регулирования рынков сельскохозяйственной продукции, сырья и продовольствия (20082012 годы). Министерство сельского хозяйства Российской Федерации www.mcx.ru.

45. Грачева, И.М. Технология ферментных препаратов / И.М. Грачева, А.Ю. Кривова. -М.: Элевар, 2000 г.

46. Гриффит, В. Витамины, травы, минералы и пищевые добавки: Справ. / В. Гриффит; пер. с англ. К. Ткаченко. М.: Гранд: ФаирПресс., - 2002. - 1052 с.

47. Гутник, Б.Е. Технохимический контроль производства мяса и мясопродуктов / Б.Е. Гутник, H.H. Журавская. М.: Колос, 1999. - С. 60.

48. Дериватограф системы «Паулик Паулик Эрдей»/ Теоретические основы. - Будапешт: Венгерский оптический завод, 1974.

49. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. В 3-х т. - Пер. с англ. - Т. 1-2. - М.: Мир, 1982. - 808 с.

50. Докучаева, Г.Н. Рынок ферментов: в ожидании перемен / Г.Н. Докучаева // Бизнес пищевых ингредиентов. 2009. - № 2. - С. 10-12.

51. Донченко, Л.В. Безопасность пищевой продукции / Л.В. Донченко, В.Д. Надыкта. Издательство: ДеЛи принт, 2007 г., 540 с.

52. Досон, Р. Справочник биохимика / Р. Досон, Д. Эллиот. Пер. с англ. -М.: Мир, 1991.-544 с.

53. Блинов, Н.П. Основы биотехнологии / Н.П. Блинов. М.: Наука. 1995.600 с.

54. Ермолаев, М. В. Биологическая химия / М.В. Ермолаев. М.: Медицина. -1983.-288 с.

55. Жаринов, А.И. Пищевая биотехнология: научно-практические решения в АПК / А.И. Жаринов, И.Ф. Горлов. М.: Вестник РАСХН, 2007. - 476 с.

56. Жеребцов, H.A. Ферменты: Их роль в технологии пищевых продуктов: учеб. пособие / H.A. Жеребцов, О.С. Корнеева. Воронеж: изд-во Воронежского государственного университета. - 1999. - 120 с.

57. Журавская, Н.К. Технохимический контроль производства мяса и мясопродуктов / Н.К. Журавская, Б.Е. Гутник. М.: Колос, 2001. - С. 40-55.

58. Заявка 2147299, 2229348. Великобритания. Способ обработки мясного сырья.

59. Заявка 2010146947 Российская Федерация, МПК7 А 23 L 1/317, А 23 L 1/312. Способ производства мясного хлеба / A.A. Лукин, М.Б. Ребезов и др.; заявитель ГОУ ВПОЮУрГУ. -2010146947/13, опубл. 17.11.2010.

60. Иванов, В.И. Как работают ферменты / В.И. Иванов // Соросовский образовательный журнал. 1996. - № 9. - С. 25-32.

61. Каган, И.С. Влияние условий термической обработки колбас на изменение протеолитической способности ферментных препаратов Actinomyices fradiae и «Тирризина ПК» / И.С. Каган, Ю.Д. Чамова // Прикладная биохимия и микробиология. 1971. Т. 7. - С. 664-667.

62. Капрельянц, Л.В. Ферменты в пищевых технологиях / Л.В. Капрельянц. Одесса, 2009. - 468 с.

63. Касьянов, Г.И. Оценка аминокислотной сбалансированности продуктов питания / Г.И. Касьянов, Б.В. Артемьев // Известия вузов. Пищевая технология. -1998.-№5-6.-С. 39-42.

64. Келепин, Т.В. Основы ферментативной кинетики / Т.В. Келепин / под. ред. Курганова Б. И. М.: Мир, 1990. - 350 с.

65. Кислухина, О.В. Ферменты в производстве пищи и кормов / О.В. Кислу-хина. М.: ДеЛи принт, 2002. - 336 с.

66. Кнорре, Д.Г. Биологическая химия / Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина. М.: Высшая школа, 2000. - 479 с.

67. Кнунянц, И.Л. Краткая химическая энциклопедия. Т. 3. / И.Л. Кнунянц. -М.: Советская энциклопедия, 1964. 590 с.

68. Коротько, Г.Ф. Желудочное пищеварение / Г.Ф. Коротько. Краснодар. -2007.-256 с.

69. Коротько, Г.Ф. Желудочное пищеварение в технологическом ракурсе / Г.Ф. Коротько. Кубанский научный медицинский вестник. 2006. - № 7-8 (88-89).-С. 17-22.

70. Кочетов, Г.А. Практическое руководство по энзимологии / Г. А. Кочетов. М. Москва, 1989. - 261 с.

71. Липатов, H.H. Предпосылки компьютерного проектирования продуктов и рационов питания с задаваемой пищевой ценностью / H.H. Липатов // Хранение и переработка сельскохозяйственного сырья. 1995. - № 3. - С. 4-9.

72. Липатов, H.H. Совершенствование методики проектирования биологической ценности пищевых продуктов / H.H. Липатов (мл.), А.Б. Лисицын // Хранение и переработка сельхозсырья. 1996. - № 2. - С. 24-25.

73. Лисицын, А.Б. Биотехнологические процессы переработки мясного сырья / А.Б. Лисицын. // Пищевая промышленность. 2000. - № 12. - С. 14-20.

74. Лисицын, А.Б. Теория и практика переработки мяса. / А.Б. Лисицын, Н. Н. Липатов. М.: ВНИИМП, 2004. - 369 с.

75. Лисицын, А.Б. Производство мясной продукции на основе биотехнологии. Под редакцией академика РАСХН Липатова H.H. / А.Б. Липатов. М. ВНИИМП, - 2005. - 304 с.

76. Лукин, A.A. Использование коллагенового гидролизата в технологии производства мясного хлеба / A.A. Лукин, М.Б. Ребезов // Вестник Тихоокеанского государственного экономического университета. 2011. - № 3 (59) - С. 134— 140.

77. Мазуров, В.И. Биохимия коллагеновых белков // В.И. Мазуров. Москва, «Медицина», 1974. - 141 с.

78. Майорова А.Ф. Термоаналитические методы исследования // Соросов-ский образовательный журнал. 1998. №10. - С. 50-54.

79. Максимюк, H.H. Биотехнологические аспекты переработки белковых отходов животного происхождения / H.H. Максимюк, А.Н. Денисенко // Фундаментальные исследования. 2006. - № 9 - С. 44-45.

80. Максимюк, H.H. О преимуществах ферментативного способа получения белковых гидролизатов / H.H. Максимюк, Ю.В. Марьяновская // Фундаментальные исследования. 2009. - № 1 - С. 34-35.

81. Материалы к форуму: «Актуальные задачи и приоритетные направления государственной политики в области здорового питания населения России», www.budgetrf.ru

82. Мосолов, В.В. Протеолитические ферменты / В.В. Мосолов. — М., 1971. 404 с.

83. Неклюдов, А.Д. Коллаген: получение, свойства и применение. / А.Д. Неклюдов, А.Н. Иванкин.- М.: ГОУ ВПО МГУЛ, 2007. С. 265-305.

84. Николаев, А.Я. Биологическая химия. Учебник. 3-е изд. испр. / А .Я. Николаев. 2004. - 566 с.

85. Ноздрина, Т.Д. Влияние ферментов на качество говядины / Т.Д. Ноздри-на. // Мясная промышленность. 1995. - № 5. - С. 11-12.

86. Нортроп, Д. Кристаллические ферменты, пер. с англ. / Д. Нортроп.1950.

87. Основы аналитической химии / под ред. Ю. А.Золотова. Том 2. Методы химического анализа. М.: Высшая школа, 1999. 492 с.

88. Пат. 2269274 Российская Федерация, МПК7 А 23 L 1/312, 1/317. Способ приготовления полуфабрикатов для производства мясных изделий / H.A. Баер,

89. B.А. Зиборов; заявитель и патентообладатель H.A. Баер, В.А. Зиборов. № 2003125907/13, опубл. 26.08.2003.

90. Патент 2693473 Франция, МКИ С 12821/06. Способ ферментативного получения гидролизатов белковых материалов.

91. Патент США 6221405 Method of bonding and tenderizing meat /Sheely R.

92. C, Jose L., Prego N., Wooster M. N. Опубл. 24.04.2001.

93. Патент США 6770319 Pickle solution including transglutaminase, method of making and method of using /Susa Yasuyuki, Nakagoshi Hiroyuki, Sakaguchi. -Опубл.03.08.2004.

94. Патент Швейцарии 691946 Bloc de viande et son procede de fabrication / Vulliamy G. Опубл. 14.12.2001.

95. Позняковский, В.M. Экспертиза мяса и мясопродуктов / В.М. Позня-ковский. Новосибирск: Изд-во Новосибир. ун-та, 2001. 526 с.

96. Покровский, В.А. Атакуемость белков пищевых продуктов протеоли-тическими ферментами/ В.А. Покровский, И.Д. Ертанов // Вопросы питания, -1965. -№3.- С. 38-44.

97. Полыгина, Г.В. Определение активности ферментов. Справочник / Г.В. Полыгина, B.C. Чередниченко. М.: ДеЛи принт, 2003. - 375 с.

98. Ребезов, М.Б. Сравнительная оценка воздействия ферментных препаратов различного происхождения на коллагенсодержащее сырье / М.Б. Ребезов, А.А. Лукин // Технология и товароведение инновационных пищевых продуктов. -2011. № 5 (10). - С. 28-36.

99. Резолюция форума: «Законодательное обеспечение государственной политики в области здорового питания граждан Российской Федерации на период до 2020 года», www.council.gov.ru

100. Рогов, И.А. Справочник технолога колбасного производства / И.А. Рогов, А.Г. Забашта М.: Колос, 1993. - 431 с.

101. Рогов, И.А. Химия пищи: учебник для вузов / И.А.Рогов, Л.В. Антипова. М. : КолосС, 2007. - 853 с.

102. Рогожин, В.В. Биохимия мышц и мяса // В.В. Рогожин. СПб.: ГИОРД, 2006.-240 с.

103. Родина, Г.В. Дегустационный анализ продуктов / Г.В. Родина, Г.А. Вукс. -М.: Колос, 1994. 192 с.

104. Салаватулина, P.M. Рациональное использование сырья в колбасном производстве / P.M. Салаватулина. СПб.: ГИОРД, 2005. - 240 с.

105. Самылина, В.А. Бифидокорректирующие продукты питания на основе мясного сырья / В.А. Самылина, И.Б. Самылина // Мясная индустрия. 2008. № 1. -С. 59-60.

106. Сахаров, И.Ю. Физико-химические свойства коллагенолитической Протеазы С камчатского краба / И.Ю. Сахаров, Ф.Е. Литвин / Биохимия. -1992. -Т. 67. -№1. С. 22-25.

107. Соколова, Т.В. Применение ферментных препаратов в народном хозяйстве / Т.В. Соколова // Пищевая промышленность. 2001. - № 6. - С. 37-38.

108. Титов, Е.И. Рациональный способ переработки коллагенсодержащих субпродуктов. / Е.И. Титов, С.К. Апраксина // Мясная индустрия, 2006. № 9. - С. 28-30.

109. Термические методы анализа / Под ред. У. Уэндландта. Пер. с англ. -М.: Мир, 1978.

110. Технология мяса и мясопродуктов / Под редакцией И. А. Рогова. М.: Агропромиздат,1988. - 575 с.

111. Файвишевский, М.Л. Переработка непищевых отходов мясоперерабатывающих предприятий. СПб: ГИОРД, 2000. - 256 с.

112. Федоренко Б.Н. Ферменты и мембраны: научные основы взаимодействия: Монография. -М.: МГУПП, 2002. С.53-73.

113. Фершт, Э. Структура и механизм действия ферментов. / Э. Фёршт. -М.: Мир., 1980. С. 373-388.

114. Фершт, Э. Ферменты, пер. с англ., М., 1987.

115. Филиппович, Ю.Б. Основы биохимии / Ю.Б. Филиппович. М.: Агар, 1999.-512 с.

116. Хвыля, С.И. Научно-методические рекомендации по микроструктурному анализу мяса и мясных продуктов. / С.И. Хвыля. М.: РАСХН, 2002, - 42 с.

117. Чернов, Н.Н. Ферменты в клетке и пробирке / Н.Н. Чернов // «Соросов-ский образовательный журнал». 1996. - № 5. - С. 28-34.

118. Чумаков, В.П. Новые ферментные препараты для обработки соединительной ткани / В. П. Чумаков, В. И Писменская // Мясная промышленность, 1995.-№2.-С. 13-17.

119. Щербак, И.Г. Биологическая химия / И.Г. Щербак. Учебник. 2005 год.

120. Щербаков, В. Г. Биохимия растительного сырья: учеб. для вузов / В. Г. Щербаков; под ред. В. Г. Щербакова. М.: Колос, 1999. - 376 с.

121. Эвенштейн, 3. Субпродукты. / 3. Эвенштейн // Питание и производство. 2005.-№7.-С. 17.

122. Appel W. Chymotrypsin: Molecular and Catalytic Properties. // Clinical Biochemistry. 1986. Vol. 19. - N 6. - P. 317 - 322.

123. Berry, H. Monte Carlo simulation of enzyme reactions in two dimensions: fractal kinetics and spatial segregation / H. Berry // Biophys. J. 2002. - Vol. 83. - P. 1891-1901.

124. Bonny J.M. Magnetic resonance imaging of connective tissue a nondestructive method for characterizing muscle structure. Journal Science Food Agr., 2001.-v.81.-p. 337-341.

125. Bos K.J. Axial structure of the heterotypic collagen fibrils of vitreous humour and cartilage, J. Mol. Biol. 306 (2001) p. 1011-1022.

126. Branden C. Introduction to Protein Structure. New York, London: Garland Publ., Inc., 1991.

127. Chan, W. Macronutrients in meat/ W. Chan, W. K. Jensen, C. Devine, M. Dikeman// Encyclopedia of meat sciences. Oxford: Elsevier, 2004. P. 614-618.

128. Cooper T.W. Enzyme-linked immunosorbent assay for human skin collage-nase//Collagen and Relat. Res. 1983. - V. 3, N. 3. - P. 205-216.

129. Creighton Т.Е. Proteins. 2-nd ed. - NY: W.H. Freeman & Co., 1991.

130. Dransfield, E. Enzymes in the tenderization of meat / E. Dransfield, D. Ethe-rington, G.G. Birch, N. Blakebrough, K.J. Parker// Enzymes and food processing. London: Applied Science Publishers, 2001. P. 177-194.

131. Energy and Protein RequircmentsZ / Cereal Foods World. 1986. - Vol. 31. - № 9 - P. 694-695.

132. Enzyme Nomenclature. Academ. Press., N.Y., USA, 1994.

133. Etherington, D.J. The contribution of proteolytic enzymes to postmortem changes in muscle / D.J. Etherington// Journal of Animal Science. 2001. № 59. - P. 1644-1650.

134. Exposito, J.Y., et al., Evolution of collagens. Anat Ree, 2002. 268 p.

135. Farnworth E.R. Use an electronic nose to study the contribution of volatiles to orange juice flavour. J. Food Qual, 2002, vol. 25, № 6, p. 569 576.

136. Fishman, G.F. Monte Carlo Concepts Algorithms and Application / G.F. Fishman. New York: Springier, 1996.

137. Foods Developed by Biotechnology In: Genetically Modified Foods: Safety Issues, Engel, Takeoka, and Teranishi, Editors, American Chemical'Society. Symposiums Series. 1995. - N.605. - Chapter 2. - P. 12-22.

138. Fullbrook, P.D. Practical applied kinetics / P.D. Fullbrook. New York: Stockton Press, 1996. - P. 483-501.

139. Fullbrook, P.D. Practical limits and prospects (kinetics) / P.D. Fullbrook. -New York: Stockton Press, 1996. P. 503-540.

140. Gelse, K. Collagens-structure, function, and biosynthesis. Adv Drug Deliv Rev, 2003. 55 p.

141. Haidane J. B. S. Enzymes. 10th Ed. Longmans, Green and Co., The M.I.T. Press, Cambridge, 1990.

142. Hammes, W.P. Fermented meat / W.P. Hammes, D. Haller, M. Ganzle, G.E. R. Farnworth// Handbook of fermented functional foods. Boca Raton, FL: CRC Press, 2003.-P.251-275.

143. Hoa, T.T. Fate and dissemination of Bacillus subtilis spores in a murinemo-del Text. / T.T. Hoa, L.H. Due // Appl Environ Microbiol. 2001. V. 67. - P. 38193823.

144. Incze K. Dry fermented sausages // Meat Science: Supplementary issue.-1998.-V.49. -S. 169-177.

145. Leroy, F. Functional meat starter cultures for improved sausage fermentation/ F. Leroy, J. Verluyten // International Journal of Food Microbiology. 2006. -№106.-P.270-285.

146. Liicke F.K. In Microbiology of Fermented Foods. 1998. V.2, 2 nd edn, ed. B. J.Wood. S.441.

147. Meisel C. Inhibition of the growth of Staphylococcus aureus in dry sausages by Lactobacillus curvatus. Micrococcus varians and Debaryo-myces hansenii // Food Biotechnol. 1989. -P.145-168.

148. Miller, C.A. Advances in enzymes discovery / C.A. Miller // Inform. 2000. -Vol. 11.-P. 489-495.

149. Morton, J.F. Papaya. In: Fruits of warm climates: P. 336-346.

150. Mulvihill, B. Micronutrients in meat / B. Mulvihill, W.K. Jensen, C. Devine, M. Dikeman// Encyclopedia of meat sciences. Oxford: Elsevier, 2004. P. 618623.

151. Nagai T. Isolation of collagen from meat waste material skin, bone and fins / T. Nagai, N. Suzuki // Food Chem. -2000.- 68, N 3, P. 277-281.

152. Parvez, S. Probiotics and their fermented food products are beneficial for health/ S. Parvez, K.A. Malik, S. Ah Kang, H.Y. Kim// Journal of Applied Microbiology. 2006.-№ 100.-P. 1171-1185.

153. Polster M. Louis S. Process for tenderizing mead. London: J. Food Sei,1995.

154. Ramachandran, G.N. Structure of Collagen at the Molecular Level. Treatise on Collagen. 1967, New York: Academic Press, p. 103-183.

155. Rossert J. Type I collagen: structure, synthesis and regulation, in: J.P. Bilez-kian, L.G. Raisz, G.A. Rodan (Eds.), Principles in Bone Biology, Academic Press, Orlando, 2002, p. 189-210.

156. Saba, A. Biotechnology in agriculture. Perceived risks, benefits and attitudes in Italy / A.Saba, S. Rosati, M. Vassallo // British Food Journal. 2000. - N 2. - P. 114-120.

157. Sentandreu, M.A. Oligopeptides hydrolysed by muscle dipeptidyl peptidases can generate angiotensin-I converting enzyme inhibitory dipeptides/ M.A. Sentandreu, F. Toldra// European Food Research and Technology. 2007. № 224. - P.785-790.

158. Smith, H. Enzymes / H. Smith, C. Simons. New York: CRC Press, 2004.

159. Smitson, U. Enzymes and Their Inhibition / U. Smitson. Lamser and Wild-son, 2005.

160. Walser P. Bundnerfleisch: Proteolytische Bildung von Glutaminsäure und &-aminobuttersaure — Munich': Fleis Chwirtschaft, 1995.-107.