автореферат диссертации по технологии материалов и изделия текстильной и легкой промышленности, 05.19.08, диссертация на тему:Разработка и оценка качества продукции на основе фибриллярных белков из отходов сырья животного происхождения

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О СТРОЕНИИ И

СВОЙСТВАХ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ.

1.1. Коллаген.

1.2. Эластин.

1.3 Кератин.

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

ГЛАВА 3. ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛОКСОДЕРЖАЩИХ ОТХОДОВ

КАК СЫРЬЯ ДЛЯ НАРАБОТКИ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЖОВ.

3.1. Изучение биологических процессов, происходящих в дерме снятых шкур при хранении.

3.2. Химический состав некоторых видов белоксодержащих отходов животного сырья.

3.3. Анализ структурных особенностей коллаген-, эластини кератинсодержащих отходов.

ГЛАВА 4. РАЗРАБОТКА СПОСОБОВ ПОЛУЧЕНИЯ ВЫСОКООЧИ-ЩЕНЫХ ПРЕПАРАТОВ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЖОВ ИЗ БЕЛОКСОДЕРЖАЩИХ ОТХОДОВ СЫРЬЯ ЖИВОТНОГО

ПРОИСХОЖДЕНИЯ.

4.1.Коллаген.

4.1.1. Получение фибриллярного коллагена.

4.1.2. Разработка способов получения растворов молекулярно-диспергированного коллагена.

4.2. Эластин.

4.2.1. Разработка способа получения раствора молекулярнодиспергированного эластина.

4.3. Кератин.

4.3.1. Разработка способа получения раствора молекулярнодиспергированного кератина.

ГЛАВА 5. ВЫБОР ПОКАЗАТЕЛЕЙ, ХАРАКТЕРИЗУЮЩИХ

КАЧЕСТВО ПРЕПАРАТОВ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ.

5.1. Оценка химической чистоты препаратов.

5.2. Токсико-гигиенические показатели качества препаратов фибриллярных белков.

5.3. Оценка агрегативной стабильности препаратов коллагена, эластина и кератина.

5.4. Антигенные и иммуногенные свойства коллагена и препаратов на его основе.

5.5. Оценка показателей, характеризующих качество препарата на основе фибриллярного коллагена.

5.6. Применение тест-системы для диагностики коллагенозов у людей и животных.

ГЛАВА 6. АССОРТИМЕНТ И ПОТРЕБИТЕЛЬСКИЕ СВОЙСТВА ПРЕПАРАТОВ И БИОМАТЕРИАЛОВ, ПОЛУЧЕННЫХ

НА ОСНОВЕ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ.

6.1. Инъекционные формы препаратов на основе коллагена и характеристика их свойств.

6.1.1. Антистрессовый состав - Аминакол.

6.1.2. Комплексный витаминный препарат - Витакол.

6.1.3. Цитостатики различной химической природы, иммобилизованные на коллагене.

6.2. Мази на основе коллагена и характеристика их свойств.

6.3. Пленки на основе коллагена и характеристика их свойств.

6.3.1. Пленки с антибиотиками.

6.3.2. Пленки с гиалуроновой кислотой.

6.3.3. Пленки с нейропептидами.

6.3.4. Пленки с антиникотиновой добавкой.

6.4. Коллаген как микроноситель для культивирования клеток.

6.5. Коллаген как сорбент для аффинной хроматографии.

6.6. Применение коллагена для шлихтования пряжи.

6.7. Использование солзобилизированных фибриллярных белков в качестве добавок в косметические средствах.

ВЫВОДЫ.

Актуальность проблемы. Специфика переработки сырья животного происхождения для нужд легкой промышленности такова, что в процессе получения основной товарной продукции около половины исходного сырья на различных стадиях технологического процесса превращается в отходы. При этом предприятие лишается возможности получать дополнительные доходы и прибыль, которые могли бы генерироваться в случае эффективной утилизации отходов.

В этой связи проблема комплексной переработки сырья с использованием ресурсо- и энергосберегающих технологических решений, включающих вовлечение в хозяйственный оборот отходов производства в качестве вторичного сырья для смежных отраслей, приобретает особую значимость и актуальность.

Особенно это касается белоксодержащих отходов кожевенного, мясоперерабатывающего и шерстеперерабатывающего производств, основу которых составляют уникальные по своим свойствам фибриллярные белки - коллаген, эластин и кератин.

В настоящее время лишь некоторые виды белоксодержащих отходов перерабатывают в кормовые добавки, биоминеральные удобрения, клеи, строительные материалы, используя метод гидролиза при повышенных температурных режимах и давлении. Однако такой технологический прием ведет к потере специфических свойств, присущих нативным фибриллярным белкам, что сужает возможные области их практического применения.

В последние годы благодаря многочисленным исследованиям, направленным на изучение такой многокомпонентной и многофункциональной системы как сырье животного происхождения, появилась возможность извлекать из него коллаген, эластин и кератин, не нарушая молекулярную структуру и сохраняя биологическую активность этих биополимеров, и использовать их в качестве основы или специальных добавок при производстве препаратов и материалов для ветеринарии, медицины, биотехнологии, косметологии и др.

Продукция такого рода, несмотря на высокую стоимость, пользуется большим спросом, хотя ассортимент ее невелик.

Следует отметить, что вопросы, касающиеся получения и очистки фибриллярных белков, до конца не изучены. В частности, нет четко сформулированной концепции экологически безопасной и экономически выгодной переработки белоксодержащих отходов в биологически активные препараты нового поколения; отсутствуют регламентированные инструкции по их изготовлению и контролю; нет четко сформулированных требований по стандартизации готовых препаратов.

Приходится констатировать, что системный подход к разработке и осуществлению в производственных условиях научно-обоснованных технологий по целенаправленной наработке фибриллярных белков из нереализуемого по прямому назначению некондиционного животного сырья и белоксодержащих отходов с учетом их вида, состава и свойств в настоящее время отсутствует. Это, в свою очередь, тормозит возможности налаживания промышленного выпуска принципиально новых препаратов и материалов, содержащих фибриллярные белки.

В связи с вышеизложенным, возникает настоятельная необходимость во всесторонних комплексных исследованиях животных тканей, содержащих фибриллярные белки, в выявлении основных закономерностей их строения, химического состава, свойств, разработке научно-обоснованных методов выделения коллагена, эластина и кератина, обеспечивающих высокое качество и уровень наработки этих перспективных биополимеров, создании на их основе препаратов и материалов нового поколения.

Исследования в этой области представляют новое научное направление, имеющее большую теоретическую и практическую значимость. Они позволяют не только обосновать и унифицировать подход к созданию и промышленному внедрению перспективных препаратов на основе фибриллярных белков, а также и предложить нетрадиционные, но весьма эффективные, экономически и экологически целесообразные способы переработки отходов кожевенного, мясоперерабатывающего и шерстеперерабатывающего производств.

Цель и задачи исследования. Цель работы - разработать экологически безопасные способы получения нативных фибриллярных белков из белоксо-держащих отходов кожевенного, мясоперерабатывающего и шерстеперерабатывающего производств и создать на их основе биологически активные препараты и биоматериалы нового поколения для нужд ветеринарии, медицины, косметологии и др. отраслей народного хозяйства.

В задачи исследования входило:

- изучить особенности и установить закономерности химического состава и строения различных видов белоксодержащих отходов животного сырья как многокомпонентной системы, состоящей из различных классов биополимеров и характеризующейся определенными энергетическими параметрами;

- разработать и оптимизировать методические приемы, позволяющие целенаправленно получать высокоочшценные препараты нативных фибриллярных белков из различных видов белоксодержащих отходов;

- предложить информативную систему контроля состояния исходного сырья, процессов наработки и оценки качества готовых белковых препаратов;

-разработать и воспроизвести в производственных условиях технологии получения фибриллярных белков;

- используя фибриллярные белки в качестве биологически активных матриц и совмещая их с известными лекарственными средствами направленного действия, создать более эффективные и стабильные формы препаратов и биоматериалов ветеринарного, косметического, медицинского и иного назначения.

Научная новизна. Сформулирован общий подход, позволивший на основе комплексного изучения фибриллярных белков, образующих основу гистологических структур различных видов сырья и отходов животного происхождения, предложить новые концепции их наработки, разработать методические приемы, направленные на решение проблемы стандартизации препаратов фибриллярных белков, показать перспективы и возможности их использования.

В диссертации получены следующие научные данные:

- впервые проведено исследование различных видов отходов кожевенного, мясоперерабатывающего и шерстеперерабатывающего производств с точки зрения целесообразности их использования в качестве исходного сырья для наработки фибриллярных белков; в этой связи дана количественная оценка химического состава отходов с учетом содержания в них отдельных классов биополимеров; экспериментально установлены энергетические параметры (энергия связей, их количество, спектр и др.), отвечающие за межмолекулярное взаимодействие биополимеров и, тем самым, обуславливающие особенности строения различных видов исходного сырья; предложены способы, с помощью которых определены биологические показатели, характеризующие качество используемого сырья, в том числе, степень бактериальной обсемененно-сти;

- разработаны и запатентованы методы выделения коллагена, эластина и кератина из отходов животного сырья, на основе которых созданы технологии наработки этих белков в производственных условиях;

- предложены объективные методы контроля технологических процессов и оценки качества сырья и готовых препаратов фибриллярных белков по содержанию в них коллагена, неколлагеновых белков, углеводных компонентов (гек-соз и гексозаминов), жировых веществ, по термодеформационным характеристикам, по агрегативной стабильности и др. показателям;

- впервые создан, экспериментально изучен, апробирован, внедрен ряд новых препаратов, материалов и средств различных форм и назначений на основе коллагена, эластина и кератина, в том числе:

- антистрессовый препарат пролонгированного действия "Аминакол" (A.C. СССР № 1254999);

- комплекс водорастворимых витаминов пролонгированного действия для повышения естественной резистентности и иммунобиологической реактивности животных (А.С.СССР № 1508371);

- коллагеновые пленки, содержащие мотивационные сыворотки, гиалуроновую кислоту, антибиотики, антиникотиновые добавки;

- гемостатическая мазь с s-аминокапроновой кислотой;

- растворы для инъекций, содержащие цитостатики различной химической природы, иммобилизованные на коллагене;

- коллагеновый биоматериал (A.C. СССР № 1622990);

- коллагеновый микроноситель для псевдосуспензионного культивирования перевиваемых клеток (A.C. СССР № 1559702, патент РФ 2007451), для очистки спорозоитов эймерий от примесей (патент РФ № 2059711);

- коллагеновый сорбент для аффинной хроматографии; в частности, для получения фибронектина (A.C. СССР № 1124230);

- коллаген, эластин и кератин косметического назначения (патенты РФ № 2031597, 2129805, 2092071, 2092072,) и косметические средства для ухода за кожей лица и волосами, содержащие коллаген, эластин и кератин;

- коллагеновый шлихтовальный раствор для текстильной промышленности.

Теоретическая значимость и практическая ценность работы. Проведенные комплексные исследования и полученные результаты позволили:

- обосновать целесообразность нового, экономически выгодного, способствующего нормализации экологической обстановки, направления в области переработки и рационального использования белоксодержащих отходов сырья животного происхождения;

- рассматривать белокеодержащие отходы, учитывая их объемы и биологическую ценность, как уникальное белково-углеводное сырье;

- сформулировать концепцию интенсивной экологически безопасной технологической переработки недубленых белоксодержащих отходов и побочных продуктов кожевенного, а также мясоперерабатывающего и шерстеперераба-тывающего производств в биологически активные препараты фибриллярных белков;

- обосновать в рамках данной концепции возможность создания на основе фибриллярных белков нового поколения препаратов направленного действия;

- разработать методические приемы, направленные на решение проблемы стандартизации препаратов, получаемых из отходов животного сырья.

Основные положения диссертационной работы включены (на правах соавтора) в нормативно-техническую документацию на препараты Аминакол (ТУ 10.07.210-91 и Временное наставление по применению в ветеринарии -утв. Главным управлением ветеринарии с государственной ветеринарной инспекцией при Госкомиссии СМ СССР по продовольствию и закупкам, 1991 г.), Витакол (ТУ и Временное наставление по применению в ветеринарии - утв. Департаментом ветеринарии Министерства сельского хозяйства и продовольствия РФ, 1996 г.), Коллаген ПК (ТУ 64-19-103-91), а также Коллаген косметический (ТУ 64-19-201-93), Эластин косметический (ТУ 64-19-20093), Кератин косметический (ТУ 64-19-202-93).

Лекарственный состав Аминакол награжден дипломом выставки «Изобретательство и Рационализация - 88», серебряной медалью ВДНХ СССР и рекомендован Госагропромом СССР для внедрения в сельское хозяйство (Госагро-пром СССР, ВАСХНИЛ, ВНИИТЭИ, 1988 г.). Коллаген ПК, Коллаген, Эластин и Кератин косметические разрешены к применению Союзпарфюмер-промом СССР.

Наиболее значимым практическим результатом явилось осуществление в условиях производства технологий наработки коллагена, эластина и кератина косметического назначения. Качество препаратов подтверждено гигиеническими сертификатами, выданными Центром гигиенической сертификации парфюмерно-косметической продукции НИИ медицины труда РАМН при Государственным комитете санитарно-эпидемиологического надзора РФ (соответственно, Ж1-11/К-1715, № 11/83-106, № 11/83-105).

Теоретические положения, сформулированные в работе, ряд экспериментальных результатов и предложенных методов включены в "Методические рекомендации по определению показателей качества кожевенного и шубно-мехового сырья" (М: ВАСХНИЛ, 1986 г.), в качестве учебного материала - в методические указания "Определение углеводных компонентов (гексоз и гек-созаминов) в образцах сырья, полуфабриката и, готовой кожи и модифицированных коллагенсодержащих материалах" (М: MB А, 1984), "Получение растворов коллагена I типа" (М: МВАД985), "Способ определения бактериальной обсемененности сырья животного происхождения" (М: МВА, 1987). Они используются также при чтении лекций и проведении практических занятий по курсу "Основы научных исследований и патентоведения", при выполнении научно-исследовательских, курсовых и дипломных работ на факультете товароведения и экспертизы сырья животного происхождения МГАВМиБ им. К.И.Скрябина, в лаборатории кетгута и животного сырья ВНИИ технологии кровезаменителей и гормональных препаратов Минмедпрома СССР (1985 г.). "Способ обнаружения антител к коллагену" (№ 115-28/335-470), признанный Главным ветеринарным управлением МСХ СССР рационализаторским, применяется на кафедре и в лаборатории товароведения и технологии животного сырья (1984 г.) и в лаборатории иммунохимии Института экспериментальной кардиологии ВКНЦ СССР (1985 г.).

Результаты исследований нашли свое отражение в 11 изобретениях, новизна которых подтверждена 5 авторскими свидетельствами и 6 патентами , 2-х рационализаторских предложениях, 1 методических рекомендациях, 3 методических указаниях, и в 52 опубликованных работах.

Автор защищает:

- новое научное направление в области переработки и рационального использования белоксодержащих отходов и побочных продуктов кожевенного, мясоперерабатывающего и шерстеперерабатывающего производств, позволяющее рассматривать белоксодержащие отходы как уникальное сырье для наработки фибриллярных белков;

- способы целенаправленной модификации различных видов белоксодержащих отходов животного сырья, дающие возможность с учетом их вида, состава и свойств, получать высокоочшценные препараты коллагена, эластина и кератина;

- систему контроля свойств исходного сырья, процессов наработки и оценки качества готовых препаратов фибриллярных белков по комплексу физико-химических, химических и биологических показателей;

- новые препараты, материалы и средства различных форм и назначений, созданные на основе фибриллярных белков и критерии оценки их качества.

Апробация работы. Основные положения и результаты диссертации представлены и обсуждены на:

- V Всесоюзной конференции "Физиология и патология соединительной ткани", СО АМН СССР (Новосибирск, 1980);

- конференции молодых ученых по физико-химической биологии, АН Азербайджанской ССР (Баку, 1981);

- X Европейском конгрессе ревматологов, АМН СССР (Москва, 1983 г.);

- Всесоюзном симпозиуме "Биохимия с.-х. животных и Продовольственная программа", АН СССР, Госагропром СССР, ВАСХНИЛ (Ташкент, 1986 г.);

- III Всесоюзной научно-технической конференции "Актуальные проблемы производства кровезаменителей, консервантов крови, гормональных и орга-нотерапевтических препаратов", Мин. мед. биопром. СССР (Москва, 1987 г.);

- Всесоюзной научно-технической конференции "Применение биотехнологий в животноводстве, растениеводстве и ветеринарной медицине", Центральное и Ленинградское областное правление НТО сельского хозяйства (Ленинград, 1988 г.);

- II Всесоюзной конференции "Пути повышения эффективности использования вторичных полимерных ресурсов", ВХО, ГКНТ СМ СССР и др. (Кишинев, 1989 г.);

- конференции "Актуальные проблемы ветеринарной и зоотехнической науки в интенсификации животноводства", посвященной 70-летию МВА, ГК СМ СССР по продовольствию и закупкам (Москва, 1989 г.);

- Всесоюзной научно-практической конференции "Интенсификация сельскохозяйственного производства в условиях радикальной экономической реформы", ЦПВЭО, ЦП ВА НТО (Сумы, 1989 г.);

13

- II, III, IV, V, VI Российских национальных конгрессах " Человек и лекарство" МНТП РФ, МЗ и МП РФ (Москва, 1995, 1996,1997,1998,1999 гг.);

- I и II научно-практических конференциях "Биологически активные вещества и новые продукты в косметике" РПКА (Москва, 1996, 1997 гг.);

- межрегиональной научно-практической конференции "Развитие меховой промышленности России", ОАО "НИИМП" (Москва, 1999 г.);

- XII международных плехановских чтениях, РЭА (Москва, 20-22 апреля 1999 г.);

- на научно-практической конференции "Клинический опыт и проблемы коллагенопластики", ММА им. И.М.Сеченова (Москва, 29 октября 1999 г.);

- ежегодных научных конференциях факультета товароведения животного сырья МВА (1979- 1999 гг.).

Публикации, Основные результаты исследований опубликованы в 43 статьях.

Объем диссертации. Работа изложена на 279 страницах машинописного текста, включает 58 таблиц, 55 рисунков, состоит из введения, обзора литературы, пяти глав экспериментальной части, выводов, списка литературы, содержащего 422 источник (в т.ч. 215 работ иностранных авторов) и приложений о внедрении результатов работы в производство, лабораторную практику и учебный процесс.

ВЫВОДЫ

Проведенные исследования позволили систематизировать и обобщить новые данные об особенностях строения и свойств фибриллярных белков, что дало возможность создать прогрессивные технологии их наработки из бело-ксодержащих отходов животного сырья, а также определило сферы практического применения этих биополимеров.

Благодаря установленным закономерностям, научно обоснованы теоретические предпосылки и предложены конкретные технические решения, сформулированные в следующих выводах.

1. Впервые проведена комплексная оценка структурных особенностей, химического состава и других свойств различных видов белоксодержащих отходов и побочных продуктов кожевенного, мясоперерабатывающего и шер-степерерабатывающего производств.

2. Установлено, что наиболее приемлемыми видами исходного сырья для наработки коллагена, эластина и кератина следует считать, соответственно, такие белоксодержащие отходы и побочные продукты как гольевой спилок шкур крупного рогатого скота и сухожилия, выйную связку крупного рогатого скота, очес шерсти овец.

3. Изучены энергетические показатели, характеризующие архитектонику коллаген-, эластин- и кератинсодержащих тканей в нативном состоянии. Определены количество и энергетический спектр межмолекулярных связей, скрепляющих структурные элементы тканей в единое целое, температуры начала гидротермического сокращения (Тнгс) и текучести (Тт) входящих в их состав фибриллярных белков, работа деформации гистоструктурных элементов биотканей, подвергающихся температурным воздействиям. Установлено, что различия, наблюдаемые при сравнении термодеформационных кривых (ТДК), относящихся к различным видам тканей, обусловлены соотношением кристаллических и аморфных областей в отдельных фибриллярных белках, а также степенью их структурирования за счет разного числа поперечных межмолекулярных связей различной природы.

4. Разработаны способы целенаправленного получения высокоочищенных препаратов фибриллярных белков из различных видов отходов. Созданы технологии наработки этих белков в экспериментально-производственных условиях. Показана возможность получения как фибриллярного коллагена, так и солюбилизированных до состояния макромолекул высокоочищенных препаратов коллагена, эластина и кератина.

5. Предложен новый пероксидно-щелочного способ обработки белоксодер-жащих отходов, позволяющий интенсифицировать процесс очистки фибриллярных белков от сопутствующих биополимеров, облегчающий их последующее растворение. Применение нового способа позволяет исключить загрязнение сточных вод сульфатами, а также ускорить процесс наработки фибриллярных белков, не снижая степени чистоты и других показателей качества готового продукта.

6. Разработаны объективные методы контроля технологических процессов, а также оценки качества сырья и готовых препаратов фибриллярных белков по содержанию коллагена, неколлагеновых белков, углеводных компонентов (гексоз и гексозаминов), жировых веществ, по термодеформационным характеристикам, по агрегативной стабильности, антигенности, бактериальной обсемененности и ряду других показателей. Даны рекомендации по целесообразности использования отдельных показателей при оценке качества различных препаратов. Наиболее информативные показатели включены в нормативно-техническую документацию.

7. Впервые созданы, экспериментально изучены, апробированы, внедрены в ветеринарную и медицинскую практику препараты различных форм и назначений с заданными свойствами на основе коллагена. Показано, что иммобилизация известных лекарственных и биологически активных средств на коллагене позволяет значительно улучшить их свойства: пролонгирует действие, снижает токсичность, уменьшает местную раздражающую реакцию, повышает терапевтический и диагностический эффекты. Установлено, что коллаген улучшает свойства иммобилизуемых веществ за счет синергизма действия. Продемонстрирован широкий спектр возможностей применения коллагена в качестве основы для создания дюрантных препаратов в виде растворов для инъекций, мазей, пленок.

8. Показана возможность использования коллагена

• в биотехнологии как микроносителя для псевдосуспензионного культивирования субстратзависимых клеток;

• в лабораторно-диагностической практике как сорбента для аффинной хроматографии при выделении и очистке биологически активных веществ, а также в иммунологических исследованиях в качестве антигена;

• в текстильной промышленности в качестве основы шлихтовального раствора для обработки шерстяной пряжи.

9. Показана перспективность и подтверждена целесообразность использования коллагена, эластина и кератина как биологически активных добавок в косметических средствах по уходу за кожей лица и волосами. Включение солюбилизированных фибриллярных белков в рецептуры косметических средств значительно улучшает их потребительские свойства, позволяет расширить ассортимент конкурентоспособных отечественных косметических средств.

Ю.Создание на основе фибриллярных белков широкого ассортимента препаратов нового поколения для ветеринарии, медицины, биотехнологии, косметологии и других отраслей народного хозяйства, убедительно свидетельствует в пользу дальнейшего развития нового, экономически выгодного, способствующего нормализации экологической обстановки, направления в области переработки и рационального использования белоксодержащих отходов сырья животного происхождения.

1. Алексеев Н.С., Ганцов Ш.К., Кутянин Г.И. Теоретические основы товароведения непродовольственных товаров. /Учебник. //М.-Экономика.-1988.-295 с

2. Андрианова Г.П., Куциди Д.А., Шестакова И.С. Химия и физика высокомолекулярных соединений в производстве искусственной кожи и меха. //М.: Легпромиздат.- 1987,- 464 с.

3. Артемов A.B., Сидорова Т.П., Зинченко Т.В. Использование отходов кожевенного производства для шлихтования шерстяной и хлопчатобумажной пряжи. // Текстильная промышленность. -1996. №3. - С.20-23.

4. Афиногенов В.А., Васильев A.B., Мымрина И.А., Терских В.В. Взаимодействие эпидермальных кератиноцитов и фибробластов в процессе формирования живого эквивалента кожи. //Цитология.-1992.-№11-12.-C.60-65.

5. Бабак В.Г. Коллоидная химия в технологии микрокапсулирования. 4.1. // Свердловск.-Изд-во Урал. Ун-та.-1991.-171 с.

6. Ю.Баблоян О.О. Модификация коллагена, создание и освоение новых технологических процессов его переработки. Автореферат диссертации на соискание ученой степени д-ра технич. наук,- М.-1984.-50 с. (для служеб. польз.).

7. П.Банников Г.А., Гельштейн В.И., Глейберман B.C., Любимов A.B., Мойжес Т.Г., Самойлов В.И. Явления индукции и дифференцировки при опухолевом росте. //М.- Наука.- 1981.- 263 с.

8. Беленький M.JI. Элементы комплексной оценки фармакологического эффекта. //Л. -Медгиз,- 1963.-152 с.

9. Боресков В.Г., Калюзин Г.П., Ушакова И.А. Перспективные технологии производства мясных изделий с использованием коллагенсодержащего сырья.// Мясная индустрия. 1997. - №8. - С.9-10.

10. Валиотти Б.Н., Зайков Г.Е., Тимонин В.А., Чирков В.В. Кинетика процесса усадки одноосно ориентированной ПЭНД. // Пластические массы.- 1991.-№1,- с.35-36.

11. Веденеев В.И. и др. Энергия разрыва химических связей, потенциалы ионизации и сродство к электрону. / Справочник // М,- АН СССР.- 1962.- 215 с.

12. Вильямс В., Вильяме X. Физическая химия для биологов. //М,- Мир,- 1976.600 с.

13. Войцеховская А.Л., Вольфензон И.И. Косметика сегодня.//М.-Химия, 175 с.

14. Волкобой А.Н., Карпухина Л.И., Пономарев С.Г. и др. Внедрение технологии переработки отходов. //Кожевенно-обувная промышленность.- 1985.-№9.- с.9-11.

15. Вспомогательный материал для изготовления бумаги, использующий колла-геновое волокно и способ его получения: Заявка 2293495 Япония, МКИ5, Д21Н 17/22, Д21Н 15/02. // Осава Тосия; Хокуэцу *** к.к. №1 - 114223, За-явл. 9.5.89. Опубл. 4.12.90.

16. Ганцов Ш.К., Цветкова Л.Г. О природе и практической значимости термоэффектов кератина волоса, определяемых методом ДТА. //Кожевенно-обувная промышленность.- 1987.- № 2.-С.47-50.

17. Ганцов Ш.К., Цветкова Л.Г. О природе и практической значимости термоэффектов кератина волоса, определяемых методами дилатометрии. //Кожевенно-обувная промышленность.- 1987.- № 1.-е.47-49.

18. Гацура В.В. Методы первичного фармакологического исследования биологически активных веществ. // М,- Медицина.-1974.-143 с.

19. Головтеева A.A., Куциди A.C., Санкин Л.Б. Лабораторный практикум по химии и технологии кожи и меха. // М.- Легкая и пищевая промышленность.-1982,-312 с.

20. Государственная фармакопея СССР. /11-е изд.- Вып. 1. Общие методы анализа.//М,-Медицина.-1987.-333 с.

21. Государственная фармакопея СССР. /11-е изд.- Вып. 2. Общие методы анализа. Лекарственное растительное сырье.//М.- Медицина.-1990.-397 с.

22. Дерягин Б.В. Устойчивость коллоидных систем (теоретический аспект). //Успехи химии. 1979.-вып. 4.-С.675.

23. Ермолин Г.А., Лысенко А.Я. Количественный ферментный иммуноанализ. / Иммунологические методы исследования в клинике и эксперименте.//М.-ЦОЛИУВ.-1978.-Т. CCXIX.-C.36-52 .

24. Есипова Н.Г. Условия существования и факторы стабилизации структур коллагенового типа. Автореф. дисс. на соискание ученой степени канд.физ.-мат. наук. -Пущино.- 1974. -26 с.

25. Есипова Н.Г., Лазарев Ю.А. Исследование структуры коллагена спектральным и дифракционным методами. // В сб: Конформационные изменения биополимеров в растворах, М.: Наука.- 1973,- 191 е.

26. ЕсиповаН.Г., Туманян В.Г. Расчет структуры коллагена. В сб.: Конформационные изменения биополимеров в растворах. М., Наука, 1973, 191 с.

27. Зеленев Ю.В., Макаров-Землянский Я.Я. Термомеханический метод оценки релаксационных спектров коллагена кожи. // Пластические массы.- 1998.- № 4, с. 37-40.

28. Иванова Л.А., Орлова Т.В. Получение глазных лекарственных пленок противовоспалительного действия на основе коллагена. // Науч. труды. / ВНИИ фармации.- 1990.-т.28.-с. 136-140.

29. Иванова Л.А., Сыченников И.А., Кондратьева Т.С. Коллаген в технологии лекарственных форм //М,- Медицина,- 1984. -112 с.

30. Инструкция по экспериментально-клинической апробации косметических средств. //НИИ косметологии.-1986.- 26 с.

31. Истранов Л. П. Исследования в области технологии коллагеновых препаратов и изделий медицинского назначения. Автореферат диссертации на соискание ученой степени д-ра фарм. наук. М., -1978. 43 с. (для служеб. польз.).

32. Истранов Л.П., Истранова Е.В. Особенности использования коллагена в технологии лекарств. // Науч. труды ВНИИ фармации.-1990.- 28.- с. 132-136.

33. Карпухина Л.В., Пономарева A.B., Чайковский Р.И. Переработка отходов кожевенно-обувного производства. / Справочник. //М.- Техника.- 1983.-85 с.

34. Каспарьянц С.А. Закономерности влияния ассоциативных и комплексообразующих свойств коллагена на его состояние и эффективное использование. // Автореферат на соискание ученой степени доктора технич. наук. /М.-1989.-44 с.

35. Каспарьянц С.А. О строении коллагенсодержащего сырья. // Доклады ВАСХНИЛ.-1980.-№2.-с,33-35.

36. Каспарьянц С.А. Основные компоненты соединительной ткани. //Вопросы улучшения качества и рационального использования сырья животного происхождения и продуктов животноводства. / Межвед. сб. научн. Трудов. / MBA.-1990.-c.8-12.

37. Каспарьянц С.А. Проблемы эффективной переработки и использования кол-лагенсодержащих материалов. //Товароведение и технология сырья и продуктов животного происхождения. / Межвед. сб. научн. трудов. / МВА,-1997.-c.4-6.

38. Каспарьянц С.А. Современные представления о структуре и свойствах коллагена. / Лекция. //М.-МВА,- 1981.-67 с.

39. Каспарьянц С.А. Технология кожи и основы товароведения готовой продукции. / Учебник. // М,- МВА- 1986- 176 с.

40. Каспарьянц С.А. Функции соединительной ткани. //Вопросы улучшения качества и рационального использования сырья животного происхождения и продуктов животноводства. /Межвед. сб. научн. Трудов. /MBA.-1990.-c.6-8.

41. Каспарьянц С.А. Химический состав шкуры и его значение в технологическом процессе получения кожи. / Лекция для студ. фак-та товароведения жив. сырья. Ч. 1. /УМ.-MBА,- 1981.-67 с.

42. Каспарьянц С.А., Житенко П.В., Сапожникова А.И. и др. Способ определения бактериальной обсемененности сырья животного происхождения. // Методические указания. М.- МВА.-1987.-8 с.

43. Каспарьянц С.А, Сапожникова А.И., Гордиенко И.М. Месропова Н.В. Получение растворов коллагена I типа. //Методические указания. М,- МВА,-1984.-6 с.

44. Каспарьянц С.А., Сапожникова А.И., Месропова Н.В. Жидкостная субстанция коллагена и перспективы ее использования. //1 Всесоюзная конференция "Жидкофазные материалы".-Иваново.-1990.-е. 160.

45. Каспарьянц С.А., Хлудеев К.Д., Кирилюк Б.И., Сапожникова А.И. и др. Методические рекомендации по определению показателей качества кожевенного и шубно-мехового сырья. // М.-ВАСХНИЛ.-1986.-с.32.37.

46. Кендрью Дж. Структурные белки I. //В кн.: Белки, т.III, ч. II "Биохимия белковых веществ". Под ред. Г.Нейрата и К.Бейли. / М,- Ин. Лит-ра.-1959.-с.339-453.

47. Кисин М.В., Паршиков Ю.И., Вартанесян Э.В., Булышова Л.К., Матэ И. Исследование деструктивных изменений волос и искусственных волокон методом растровой электронной микроскопии.// М.: Медицина,- 1983.-48 с.

48. Комлев А.П., Чечеткин П.И., Попернацкий O.A. Производство белковой колбасной оболочки. //М.- Легкая и пищевая пром-ть.-1981.-144с.

49. Кочетков Б.С. Новое в переработке отходов кожевенного производства. //Кожевенно-обувная промышленность. 1992.- №4,- с.25-26.

50. Крылова Н.И., Лясковская Ю.Н. Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения. //М.-Пшцепромиздат.-1967.-с.169-171.

51. Лычников Д.С. Некоторые энергетические аспекты устойчивости водных солей металлов. / Методические указания к изучению спецкурса "Физические методы определения качества товаров". Ч. 1.// М.- МИНХ им. Г.В. Плеханова.-1986.-36 с.

52. Лычников Д.С. Некоторые энергетические аспекты устойчивости водных солей металлов. / Методические указания к изучению спецкурса "Физические методы определения качества товаров". Ч. 2.// М,- МИНХ им. Г.В. Плеханова.-1986.-36 с.

53. Лычников Д.С., Макаров-Землянский Я.Я., Гошокова Б.Б. Унифицированный термодеформационный метод оценки качества кож для верха обуви. // Вестник С.-Петербургского Гос. университета технологии и дизайна.-1997.-№ 1.-е. 127-134.

54. Лычников Д.С., Мглинец А.И., Герасименко Н.И., Макаров-Землянский Я.Я и др. Исследование энергетических особенностей структуры коллагена методом термодеформации. //Хранение и переработка сельхозсырья.-1995.-№5.- с.22-24.

55. Лычников Д.С., Михайлов А.Н. Метод определения параметров активации коллагена кожевенного сырья, полуфабриката и кожи. // Изв. вузов. Технология легкой промышленности,- 1983.-№ 3.- с. 73-77.

56. Любимов A.B. Поверхностные белки и их изменения при нормальном развитии и опухолевом росте. //В кн.: «Явления индукции и дифференцировки при опухолевом росте»./ М.-Наука.-1981.-с. 171-229.

57. Мазуров В.И. Биохимия коллагеновых белков. //М.- Медицина.- 1974.-120 с.

58. Макаров К.А., Кибардин С.А. Иммобилизованные биопрепараты в медицине. // М.-Медицина.-1980.- 128 с.

59. Мендельсон Д.А. Химия облагораживания, отбеливания и крашения меха.// М,- Легкая индустрия.- 1965.- 314 с.

60. Методические указания к постановке токсикологических исследований ингредиентов косметических средств в экспериментах на животных. /М.- Гос-комсанэпиднадзор РФ.-1991.- с. 48.

61. Методическими указаниями по обоснованию предельно допустимых концентраций промышленных химических аллергенов в воздушной среде. /М.-Госкомсанэпиднадзор РФ.- 1996.-с.54.

62. Микрочастицы, способ их получения и применения в биологии. Пат. 4373027 США. МКИ4 С 12N 5/00, 5/02. Публ. 08.02.83. Бюл. № 2

63. Минкин Е.В., Шестакова И.С. Влияние предварительной обработки коллагена на его растворение. Науч. труды МТИЛП, - 1963. - №27. - с. 2-8.

64. Михайлов А.Н. Химия и физика коллагена кожного покрова. // М.- Легкая индустрия,- 1980,- 232 с.

65. Мозгов И.Е. Проблемы фармакологии в современном животноводстве. //М.-Колос.-1977.- 138 с.

66. Мозгов И.Е. Фармакология. /Учебник для вет. вузов и факультетов. // М,-Колос.-1979.-416 с.

67. Никитин В.Н., Перский Е.Э., Утевская Л.А. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур.//Киев,- Наукова думка,- 1977. 279 с.

68. Николаева М.А. Товароведение потребительских товаров. Теоретические основы. / Учебник для вузов. //М.- Изд-во "Норма".-1997.-283с.

69. Об унификации методов контроля медицинских и иммунобиологических препаратов. /Сборник инструкций.//М.- МЗ СССР.- 1983,- 85с.

70. Орехович В.Н, Шпикитер В.О. Биологическое значение, свойства, строение растворимых коллагеноподобных белков (проколлагенов).// М,- Изд. АН СССР,- 1962.-31с.

71. Орехович В.Н. Проколлагены, их химический состав и биологическаяроль. //М- Изд. АН СССР,- 1952. 23 с.

72. Павлов С.А., Шестакова И.С., Касьянова A.A. Химия и физика высокомолекулярных соединений в производстве искусственной кожи и меха. //М,-Легкая индустрия.- 1976.- 527 с.

73. Павлова А.З. Судебно-медицинское исследование волос (физико-химичес-кие методы). // Учебное пособие. -М.: ЦОЛИУВ.- 1986.-38 с.

74. Павлова В.Н., Копьева Т.Н., Слуцкий Л.И., Павлов Г.Г. Хрящ. // М.- Медицина. -1988. -320 с.

75. Плахотин М.В., Иткин Б.З., Лукьяновский В.А., Сапожникова А.И., Кас-парьянц С.А, и др. Использование коллагенового материала в ветеринарной практике. //Ветеринария.-1985.-№ 11 .-с.66.

76. Подложка для роста клеток и ее применение. Пат. 3440557 PS. МКИ С 12N 5/02. Публ. 02.01.86. Бюл. № 1.

77. Проблема белка. Т.1. Химическое строение белка. /Е.М. Попов, П.Д. Ре-шетов, В.М. Липкина и др. М.: Наука. -1995. -496 с.

78. Проблема белка. Т.2. Пространственное строение белка. /Е.М. Попов, В.В. Демин, Е.Д. Шибанова. -М.: Наука. -1996. -480 с.

79. Проблема белка. Т.З. Структурная организация белка /Е.М. Попов, В.В. -М.: Наука. -1997. -604с.

80. Пурим Я.А. Технология выделки пушно-мехового и овчинно-шубного сырья. //М.: Легкая промышленность.-1978.- 222с.

81. Райх Г. Коллаген.//М.- Легкая индустрия,- 1969.- 328 с.

82. Сапожникова А.И. Биотехнологические возможности использования коллагена. // IV Российский национальный конгресс "Человек и лекарство" 1620 апреля 1997 г./ Тезисы докладов. /М.-РЦ "Фармединфо".-1997.-с.289-290.

83. Сапожникова А.И. Диск-электрофорез продуктов растворения коллагена из ахилловых сухожилий крупного рогатого скота. //Товароведение животного сырья. / Сб. науч. трудов.-МВА.-1977.-т. 91.-С.68-72.

84. Сапожникова А.И. Иммунохимический анализ продуктов растворения коллагена из ахилловых сухожилий крупного рогатого скота. //Товароведение животного сырья. / Сб. науч. трудов.-МВА.-1978.-т. 101.-с.53-54.

85. Сапожникова А.И. О возможности использования бычьего коллагена при диагностике некоторых патологических состояний соединительной ткани у человека. //Материалы молодых ученых по физико-химической биологии.-Баку,- Изд-во " ЭЛМ".- 1981.-c.89.

86. Сапожникова А.И. Изменение химического состава шкур крупного рогатого скота при ферментативном обезволашивании-золении. //Товароведение и технология сырья и продуктов животного происхождения. / Межвед. сб. научн. трудов. /МВА.-1997.-с.43-48.

87. Сапожникова А.И. Перспективы использования фибриллярного кератина для лечения некоторых болезней волос человека. // V Российский национальный конгресс "Человек и лекарство" 21-25 апреля 1998 г./ Тезисы докладов. /М.-РЦ "Фармединфо".-1998.-с.615.

88. Сапожникова А.И. Получение и исследование комплекса коллаген-гиалуроновая кислота. // II Российский национальный конгресс "Человек и лекарство" 10-15 апреля 1995 г./ Тезисы докладов. /М.-РЦ "Фармединфо",-1995.-c.244.

89. Сапожникова А.И. Профилактический антиникотиновый препарат на основе коллагена. // III Российский национальный конгресс "Человек и лекарство" 16-20 апреля 1996 г./ Тезисы докладов. /М.-РЦ "Фармединфо".-1996,-с.284.

90. Сапожникова А.И. Сравнительный иммунохимический анализ коллагенов I типа некоторых видов млекопитающих. //Физиология и патология соединительной ткани./ Тез. докладов V Всесоюзной конференции. Новосибирск. -1980.-т. 1.-с. 192-193.

91. Сапожникова А.И. Фибронектин из плазмы крови животных: получение и оценка возможностей использования. // VI Российский национальный конгресс "Человек и лекарство" 19-23 апреля 1999 г./ Тезисы докладов. /М.-РЦ "Фармединфо".-1999.-с.466-467.

92. Сапожникова А.И., Герасименко Н.И., Ковров Г.В., Белевцова Д.В., Лычников Д.С. Энергетические параметры архитектоники коллаген-, эластин- и кератинсодержащих тканей. // Хранение и переработка сельхозсырья.-1999.-№8.-с.59-64.

93. Сапожникова А.И. Каспарьянц С.А. Сравнительная оценка иммуногенных свойств коллагена и продуктов его переработки. //Экспериментально-клинические аспекты применения биологических полимеров в медицине. / Сб. науч. трудов I МОЛМИ.-1981.-С.55-56.

94. Сапожникова А.И., Каспарьянц С.А., Холмогорова Г.Т., Крикунов В.П., Ермолин Г.А. Определение содержания аутоантител к коллагену I типа (АТК) у больных ревматоидным артритом (РА). // X Европейский конгресс ревматологов. /Тезисы докладов.-1983.-с.76.

95. Сапожникова А.И., Каепарьянц С.А., Яровой А.И., Гордиенко И.М. Элек-трофоретическая характеристика продуктов растворения коллагена из ахилловых сухожилий крупного рогатого скота. //Доклады ВАСХНИЛ.-1978.-№6.-с.31-32.

96. Сапожникова А.И., Лукьяновский В.А., Костенко Т.С., Каепарьянц С.А., Гордиенко И.М. Лабораторно-экспериментальные критерии оценки качества биоматериала на основе коллагена. // Доклады ВАСХНИЛ.-1988.-№3.-с.34-36.

97. Сапожникова А.И., Сапожников Я.М. Использование коллагеновой мази при носовых кровотечениях. // V Российский национальный конгресс "Человек и лекарство" 21-25 апреля 1998 г./ Тезисы докладов. /М.-РЦ "Фармедин-фо".-1998.-с.615.

98. Серов В.В., Шехтер A.B. Соединительная ткань.//М.- Медицина.-1981.-312 с.

99. Сидоров И.В., Рогожкин А.Г. Лекарства для животных. // М.-Колос.-1979-200 с.

100. Слуцкий Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани.// Л.- Медицина.- 1969.-375с.

101. Слуцкий Л.И. Роль соединительной ткани в репаративных процессах. // В кн. Современные проблемы регенерации. / Йошкар-Ола.- Марийский гос. ун-т,- 1980,- с. 87-89.

102. Слуцкий Л.И. Современные представления о коллагеновых компонентах хрящевой ткани. //Вопр. мед. химии. 1985. - №3. - с. 10-17.

103. Слуцкий Л.И., Симхович Б.З. Молекулярная гетерогенность коллагена. // Успехи современной биологии. -1980.- 89.- с.58-73.

104. Способ выделения фибронектина. A.C. 1124230 СССР. МКИ3 А 61К 37/02, С 07G 7/00. // Ермолин Г.А., Котелянский В.Э., Сапожникова А.И. и др. № 3567898/28-13. Заявл. 29.12.82. Опубл. 15.11.84. Бюл.№ 42.

105. Способ культивирования вирусов. А.С 1559702 СССР. МКИ4 С 12 N 5/00. //Сюрин В.Н., Смоленский В.И., Смирнова Л.П., Сапожникова А.И. и др. № 4480652/13. Заявл. 7.09.88. Зарегистр. 22.12.89. Для служебн. польз.

106. Способ очистки суспензии спорозоитов эймерий от примесей. Пат. 2059711 Россия. МКИ6 С 12N 1/02, А 61К 39/002. // Белостоцкая Г.Б., Хованских А.Е., Сапожникова А.И. № 5050043/13. Заявл.31.07.92. Опубл. 10.05.96. Бюл.№13.

107. Способ получения водорастворимого кератинового бежа. Заявка 251533 Япония МКИ5 С 08Н 1/00, А 61К 7/00. // Саэки Купиоли, Йокагава Сидзи, Уэхара Кокити.- №63-202582.Заявл. 13.08.88. Опубл. 21.02.90. //Кокай токке кохо . Сер.3(3).-1990.-25.-с 331-335.

108. Способ получения желатиновых микроносителей для культивирования клеток. А.С.1161548 СССР. МКИ4 С 12N 5/00. //Грачев В.П., Завальный

109. М.А., Попова В.Ф. и др. № 3662903/29-13. 3аявл.23.08.83. Опубл. 23.08.87. Бюл.№ 25.

110. Способ получения кератина. Пат. 2092072 Россия. МКИ6 А 23 К 1/10. // Сапожникова А.И, Каспарьянц С.А., Месропова Н.В. и др. -№95117245/13. Заявл. 06.10.95. Опубл. 10.10.97. Бюл. №28.

111. Способ получения коллагена. Пат. 1709613 Россия. МКИ6 А 61К 38/17. /Левина О.И., Чернышева Л.З., Истранов Л.П.- № 4801871/14. Заявл. 12.04.90. Опубл. 10.-1.95.

112. Способ получения коллагенового золя. Пат. 2031597 Россия. МКИ6 A 23J 1/10, С 09Н 1/00, С 14С 1/08. //Каспарьянц С.А., Сапожникова А.И., Месропова Н.В., Гордиенко И.М. и др. -№ 5022810/13. Заявл. 12.02.92. Опубл. 27.03.95. Бюл.№9.

113. Способ получения коллагенового материала. A.C. 1622990 СССР. МКИ4 А 63 К 37/00, С 14С 1/08. //Каспарьянц С.А., Хачиянц В.И., Сапожникова А.И. и др. № 4400803/13. 3аявл.30.03.88. Зарегистр. 22.09.90. Для служебн. польз.

114. Способ получения коллазоля. Пат. 2129805 Россия. МКИ6 А 23J 1/10, С 09Н 1/00, 3/00, С 14С 1/08. // Сапожникова А.И., Каспарьянц С.А., Белевцова Д.В. № 97121210/13. Заявл. 30.12.97. Опубл. 10.05.99. Бюл. № 13.

115. Способ получения микроносителей для культивирования клеток. Пат. 2007451 Россия. МКИ5 С 12 N 5/00. // Сапожникова А.И., Акопян В.Б., Каспарьянц С.А. и др. №5016591/13. Заявл. 28.12.91. Опубл. 15.02.94. Бюл. №3.

116. Способ получения микрочастиц коллагена. Заявка 0351296 ЕПВ. МКИ5 А 61К 47/00,9/16. //Публ. 17.01.90. Бюл.№ 1

117. Способ получения молекулярно-растворимого кератина "кератана": Пат. 2113225 Россия, МПК6 А 61К 36/36 /Хачиянц В.И.- № 95114155/14. Заявл. 09.08.95. 0публ.20.6.98.

118. Способ получения пористо-волоконного материала: Заявка 95122016 Россия МПК6 С14С 13/00 Калинина Е.В., Семенова H.H., Рогожин C.B., Ло-зинскийВ.И. - №95122016/12, Заявл.25.12.95; Опубл. 10.12.97, Бюлл. №34.

119. Способ получения пористого коллагенового материала. Пат. 2061051 Россия. МКИ6 С14С 1/00. // Вайнерман Е.С., Курская Е.А., Куланова В.К., Подорошно Е.А. №93049277/12. Заявл.28.10.93. Опубл. 27.5.96. Бюл. №15.

120. Способ получения стерильной коллагеновой основы "фибрикол". Пат. 2118168 Россия. МПК6 А 61К 38/39, С 08L 89/00. / Истранов Л.П., Абоянц Р.К., Истранова Е.В.- № 96119480/14. Заявл. 27.09.96. Опубл. 27.08. 98. Бюл. 24.

121. Способ получения сыворотки, обладающей биостимулирующей активностью. Авторское свидетельство 1474921 СССР. МКИ4 А 61 К 39/03. //Шестаков В.А., Кузин М.И., Иванченко В.А., Марчук А.И. 1988.

122. Способ получения эластина. Пат. 2092071 Россия. МКИ6 А 23 К 1/10. // Сапожникова А.И, Каспарьянц С.А., Месропова Н.В. и др. -№95117244/13. Заявл. 06.10.95. Опубл. 10.10.97. Бюл. №28.

123. Султаева Н.Л. Разработка научно-практических основ кулинарного использования сырья с высоким содержанием коллагена. // Автореф. дисс. на соискание ученой степени канд. техн. Наук,- М.-1998.-22с.

124. Сыченников И.А., Абоянц Р.К., Дронов А.Д., Истранов Л.П., Николаев A.B., Шехтер А.Б. Коллагенопластика в медицине. // М.- Медицина.- 1978.256 с.

125. Тенцова А.И. Применение синтетических полимерных материалов в фармакологической практике. / Научный обзор.// М,- МЗ СССР, ВНИИ мед. и мед.-тех. инф.-1975.-117 с.

126. Тенцова А.И., Ажгихин Н.С. Лекарственная форма и терапевтическая эффективность лекарств. // М.- Медицина.-1974.-120 с.

127. Туманов А.К. Основы судебно-медицинской экспертизы.// М.: Медици-на.-1976.-с.308-382.

128. Туманян В.Г. Структура фибриллярных биополимеров. Полиморфизм и проблема биологически значимых структур.// Автореферат дисс. на соискание ученой степени д-ра физ.-мат. наук. -М.-1985.- с.47.

129. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии: в 3-х томах. Т.З. гл. 38. //М.-Мир.-1981 -с. 1467-1498.

130. Уруджев P.C. Химическая усадка коллагена. //М.- Легкая индустрия. -1976.-c.183.

131. Утилизация кожевенных отходов и эффективность их использования в народном хозяйстве.// Кожевенная промышленность. Обзорная информация, вып.2. / М,- ЦНИИТЭИлегпром.-1991.

132. Френкель С.Я., Гинзбург Б.М. Структурная механика ориентированных полимерных систем. //В кн. «Проблемы физико-химической механики волокнистых и пористых дисперсных систем". Рига,- Зинатне.-1967.-с.45-80.

133. Фридрихсберг Д.А. Курс коллоидной химии./ Учеб.для вузов. //Л.- Химия,- 1984.- 368 с.

134. Фролов Ю.Г. Курс коллоидной химии. Поверхностные явления и дисперсные системы. // М.- Химия.-1989.- с.464.

135. Хачиянц В.И., Сапожникова А.И. Анализ химического состава различных видов кишечного сырья. // Теория и практика товароведения и рациональноеиспользование сырья и продуктов животноводства. /Межвед. сборник науч. трудов. -М. -MB А. -1987.-с.95-98.

136. Хаяси Т. Многообразие форм и действия коллагена. //Гэндай кагаку,-1981.- №120.- с.26-84 (перевод №Д-23857,- ВЦП,- М.- 1982).

137. Хилькин A.M. Коллаген и его применение в медицине.//М,- 1976.- с.256.

138. Химия и технология кожи и меха.// под ред.Страхова И.П.- М.- Изд. "Легкая индустрия",- 1985.- 495 с.

139. Чиркина Т.Ф., Васильева Э.Б. Новые подходы в использовании эластической ткани. // Известия вузов. Пищ. технол. 1993.- №3-4.-с. 10-11.

140. Шрагин И. С., Авидон A.M.: Переработка отходов кожевенного производства технологические и экономические аспекты проблемы. Кожевенно-обувная промышленность, 1993, №8, С.24-26.

141. Штельцель Т., Файгель Т., Деринг Э. Производство раствора дезамидо-коллагена из свиных шкур. // Кожевенно-обувная промышленность.-1991.-№1.-с.32-34.

142. Шульга В.И., Конев В.Д. Современные колбасные оболочки "Кутизин". //Мясная индустрия.-1998.- №4.-с.41-42.

143. Эрнандес Е.И., Сапожникова А.И. Липидные структуры человеческих волос.// Косметика и медицина.- 1997,- №1,- с.23-26.

144. Additive for hair treatment compositions. Pat. 4906460 USA. МКИ4 A 6 IK 7/06, A 61K 7/09. / Kim W.W., Kondoll Sh.Z. -№228998. Заявл. 08.08.88.1. Опубл. 06.08.90.

145. Ahmadi В., Speakman P. T. Polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of sodium dodecylsulfate in wool protein purification and relative molecular mass determination. //Proc. Anal. Div. Chem. Soc. 1979. - v. 16. -pp.236-238.

146. Alitalo K., Kurkinen M., Vaheri A., Krieg Т., Timpl R. Extracellular matrix components synthesized by human amniotic epithelial cells in culture. //Ce 11.1980.- v.19.-pp.1053-1062.

147. Alitalo K., Vaheri A., Kreig Т., Timpl R. Biosynthesis of two subunits of type IY procollagen and other basement proteins by a human tumor cell line. // Eu-rop.J. Biochem.-1980.-v.109,- pp.247-255.

148. Allen A.K., Ellis J., Riven D.E. The presens of glycoproteins in cell membrane complex of a variety of keratin fibers. //Biophys. Biochim. Acta.- 1991.-v. 1074, №2,-pp. 331-333.

149. Anderson J.C. Glycoproteins of connective tissue matrix. / In: Int. Rev.of Connect. Tissue Res./Ed. by Hall D.A., Jacksoon D.S. // Academic Press.-New York-London. -1976. v.7.- pp. 251-323.

150. Applying principal components analysis to the aminoacid composition of keratin materials. // Text. Res. J. 1995,- v.65, №11.- pp.669-675.

151. Asquith R.S. Reactivity of chemical groups in keratin. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-1976. -pp.371-392.

152. Baden H.P. Das haarkeratin. /In: Haar und Haarkrankheiten. //Ed. by С. E. Or-fanos.// Fisher Verlag.- Stuttgart.- 1979.- pp. 23-50.

153. Baer Eric. Hierarchical structure of collagen composite systems / lessons from biology. // 33 rd IUPAC Int. Symp. Macromol. Montreal, July 8-13, 1990./ Book Abstr/ Montreal.- 1990. - p. 1.

154. Banga I. Structure and function of elastin and collagen. // Budapest, Academ. Kiado. 1966,- 225 p.

155. Baranauskas V., Vidal B.C., Parizotto N.A. Observation of geometric structure of collagen molecules be atomic force microscopy. // Appl. Biochem. And Bio-technol. F. -1998.-v.69, №2,-pp.91 -97.

156. Baumann H. Applied aspects of keratin chemistry. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-1976. -pp.299-370.

157. Bendit E.G., Distribution of protein fraction in alpha keratin structure. /In: Simpozium on fibrous proteins. / Ed. by Crewther W.C.// New York.-Plenum Press.-1968.-pp.341-342.

158. Bendit E.G., Gillespie J.M. The probable role and location of high-glycine-tyrosine proteins in the structure of keratins. //Biopolymers. 1978.- v. 17. - pp. 2743-2745.

159. Berg A., Echmayer Z., Smith S. Elastin. // Cosmetics a. Toilet.- 1979,- v.94.-pp.23-38.

160. Bernath F.R., Vieth W.R. Collagen as a carrier for enzymes: material science and process engineering aspects of enzyme engineering. /In: Immobilized enzymes in food and microbial processes. // Ed. by A.C. Olson, C.L. Cooney.-1974,-v.l.- pp. 157-185.

161. Bersaques J. D. Keratin and its formation. // Curr. Probl. Dermatol.- 1976.-v.6.- pp. 34-86.

162. Bhatnagar R.S., Rapaka R.S. Synthetic polypeptide models of collagen. /In: Fibrous proteins: scientific, industrial and medical aspects. //- Ed. by Parry D.A.D., Creamer L.K. New York-London. Academic Press.- 1979.- v. 1.-pp. 133150.

163. Block R.J. Chemical classification of keratins.// Am. N.Y. Acad. Sci.- 1951,-v.53.- pp.608-612.

164. Bradbury J.H., Chapman E.V., King L.R. Chemical composition of the histological components of wool. /In: Simpozium on fibrous proteins. / Ed. by

165. Crewther W.C.// New York.-Plenum Press.-1968.-pp.368-372.

166. Brnns R. Supramolecular structure of polymorphic collagen fibrils. / J.Cell Biol. v.68.- pp.521-538.

167. Buchanan J.H. A cystine-rich fraction from oxidized a-keratin.// Biochem. J. -1977,-v. 167,-pp. 489-491.

168. Burgeson R.E., Holister D.W. Collagen heterogenity in human in human cartilage. //Biochem. Biophys. Res. Commun. -1979.-v.87, №4,-pp.1124-1131.

169. Caloianu-Jordachel M., Angel G., Georghe V. Molecular heterogenity of differently solubilized collagen as revealed by isoelectrical focusing .// Rev. Reum. Biochim.- 1979,-v.16, №3.-pp.l83-185.

170. Cao Jian . Origin of the bimodal "Melting" endotherm of a-form crystallites in wool keratin. //J. Appl. Polym. Sci.- 1997.-v.63, №4.-pp.411-415.

171. Carnes W. Morphology of elastin and elastic tissue. /In: Advances in experimental medicine and biology. v.79. / Elastin and elastic tissue. //Ed. by Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau C. // Plenum Press. New York-London. 1977.-pp.603 -606.

172. Chvapil M. Industrial users of collagen. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-1976. -pp.247269.

173. Claire K., Pecora R. Translational and rotational dynamics of collagen in dilute solution. //J. Phys. Chem. B. -1997.-v.101, №5.-p.5.-pp.746-753.

174. Cleary E.G, Gilson M.A. Elastin-associated microfibrils and microfibrillar proteins, glycoprotein extracted from fetal bovine ligamentum nuche. Int. Rev. Connect, tis. -1983.- 10. - pp. 97-209.

175. Cleary E.G, Gilson M.A., Fanning J.C. The microfibrillar component of elastic tissue. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press.1989. v.l.- pp.31-48.

176. Cleary E.G. Comparison of the development of 2 elastin-rich tissues in ship. Meeting abstract.- Connect, tis. -1981.- 8, N 3-4. pp. 135-136.

177. Collagen extracted from collagen-containing tissue. Пат.5064941 США. МКИ5 A 61K 37/12, С 07K 15/20, С 08Н 1/06. //Daviason P.F. Boston Biomedical Research Institute.-№583324. Заявл.26.09.90. Опубл. 12.11.91.

178. Collagen-containing sponges as drug delivery composition of proteins. Пат. 5512301 США. МКИ6 A 61K 9/14. //Song-Zu., Morawievski A. / Amgen Inc. -№348276. Заявл. 30.11.94. Опубл. 30.04.96.

179. Collagen-polymer conjugates. Пат. 5413791 США. МКИ6 A 61 F 2/00, 13/00. // Rhee W., Wallace D.C., Michaelis A.S., Burhs R.A. /Collagen Corp. -№198128. Заявл. 17.02.94. Опубл. 09.05.95.

180. Compozitic de impregnare a materialelor textile. Пат. 98098. Румыния. МКИ4 D 06 3/10, D06M 15/693. // Bucevschi M.D., Chirita Gheorghe; Institutul Polytehnic. № 128311. Заявл.21.05.87. Опубл. 23.02.90.

181. Connective tissue matrix (Topics in molecular and structural biology, 5). / Ed. by Hukins D.W.L. //Verlag Chemie.- 1984. pp.245

182. Cosmetic preparations comprising novel elastin derivates. Пат. 4659470. США. МКИ4 A 6IK 7/48; С 09F 7/00. Usher T.C.- Polydex Pharmaceuticals Ltd.- № 701960. Заявл. 14.2.85.; Опубл. 21.4.87.

183. Cotte J., Dumas H. Le collagene et ses possibilités technologiques. //J.pharm. belg.-1991,-v.46, №3.-pp.201-210.

184. Crewther W.G. Primary structure and chemical properties of wool.// Proc. Fifth Int. Wool Test. Res. Conf. Aachen.- 1976. - v. 1.- pp. 1-101.

185. Crewther W.G., Dowling L.M., Gruen L.C., Sparrow L.G., Woods E.F. Interactions between microfibrillar proteins of wool.// Proc. Sixth Int. Wool Test. Res. Conf. Pretoria.- 1980.- v.2- pp. 1-12.

186. Crewther W.G., Gillespie J.M., Harrap B.S., Inglis A.S. Low-sulfur proteins from a-keratins. // Biopolymers. 1966.- v.4.- pp.905-916.

187. Crewther W.G., Inglis A.S., McKern N.M. Amino acid sequences of a-helical segments from S-carboxymethylkerateine-A.// Biochem. J. 1978.- v. 173,- pp. 365-371.

188. Crighton J.C., Happey F. Differential thermal analysis of keratin and related protein fibers. /In: Simpozium on fibrous proteins. / Ed. by Crewther W.C.// New York.-Plenum Press.-1968.-pp.409-420.

189. Die biochimie des kollagens und ihre beolentung als wichtige komponente der extrazellularen matrix. //Leder.-1997-v.48, №2.-p.34.

190. Dowling L.M., Gough K.H., Inglis A.S., Sparrow L.G. Comparison of some microfibrillar proteins from wool. //Aust. J. Biol. Sci.- 1979,- v.32.- pp. 437-442.

191. Dunn M.G., Bellincampi L.D., Tria A.J., Zawadsky J.P. Preliminary development of collagen-PLA composite for ACL reconstruction. // J.Appl.Polym. Sci-ence-1997.-v.63, №11.-pp. 1423-1428.

192. Eberhardt E.S., Panasic N., Raines P.T. Inductive effects on the energetic of prolil peptide bond isomerization: Implications for collagen folding and stability. //J. Amer. Chem. Soc.- 1996,-v.118, №49.-pp. 12261-12266.

193. Elleman T.C. Lindley H., Rowlands R.J. Periodicity in high-sulfur proteins from wool. // Nature.- 1973,- v.246.- pp.530-531.

194. Famming J.C., Prosser I. Possible pole of microfibrils in elastogenesis. Connect. tis. -1981.- 8, N 3-4,- pp. 161-166.

195. Feng Y., Taulane J.P., Goodman V. Characterization of triple helical structures of synthetic collagen analogs by reverse phase high-performance liquid chromatography. //Macromolecules.-1997-v.20, №12.-pp.2947-2952.

196. Fessler J.N., Fessler L.I. Biosynthesis of procollagen. // Annu. Rev. Biochem. -1978. -v. 47,- pp. 129-162.

197. Field J.M., Rodger R.M., Hunter J.C. Isolation of elastin from bovine auricular cartilage. /Arch. Biochem. Biophys.- 1978.-191, №2.-pp.705-713.

198. Fietzek P.P., Kuhn K. The primary structure of collagen./ In: Int. rev.of connect. tissue res./Ed. by Hall D.A., Jacksoon D.S. // Academic Press.-New York, London. -1976. v.7.- pp. 1-60.

199. Folin M., Contiero E. Electrophoretic analysis of mammalian hair keratins. // Anthropol. Anz.-1996.-v.54, №4.-pp.331-339.

200. Fox C. Cosmetic raw materials. Literature and patent review 1988-1990. // Cosmetic and Toilet.-1990.-v.105, №8.-pp. 77-82, 84-86, 88-90, 92-94,96.

201. Fraser R.D.B., MacRae T.P., Parry D.A.D. Substructure of alpha keratin microfibril. /In: Simpozium on fibrous proteins. / Ed. by Crewther W.C.// New York.-Plenum Press.-1968.-pp.279-286.

202. Fraser R.D.B. The structure of fibrous proteins. / In: Proc. First Cleveland Symposium on Macromolecules.//Ed. by A.G. Walton.// Elsevier.- New York.-1977.-pp.l-21.

203. Fraser R.D.B., Gillespie J. ML, MacRae T.P. Tyrosine-rich proteins in keratins.// Comp. Biochem. Physiol. 1973,- v.44B.- pp. 943-947.

204. Fraser R.D.B., MacRae T.P. Molecular structure and mechanical properties of keratins ./ In: The mechanical properties of biological materials./ Ed. by J.F.V. Vincent and J.D. Currey.// Society for Experimental Biology.- London.- 1980. -pp.211-246.

205. Fraser R.D.B., MacRae T.P., Rogers G.E. Keratins: their composition, structure and biosynthesis. // Ed. by I.N. Kugelmass.- Charles C. Thomas.- Springfield.-111. -1972,-pp.52-54.

206. Fraser R.D.B., MacRae T.P., Suzuki E. The molecular and fibrilar structure of collagen. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.New York London, Plenum Press.-1976. -pp. 179-206.

207. Fuchs E. Keratins and the skin. // Ann. Rev. Cell Dev. Biol.- 1995.-v.ll,-pp.123-153.

208. Fulop T., Jacob M.P., Robert L. Biological effects of elastin peptides. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. 1989. - v.l.-pp.201-212.

209. Furthmar H., Timpl R. Immunochemistry of collagens and procollagens. / In: Int. rev.of connect, tissue res./Ed. by Hall D.A., Jacksoon D.S. // Academic Press.-New-York, London. -1976. v.7.- pp.61-101.

210. Gay S., Miller E.J. What is collagen, what is not? // Ultrastruct. Pathol.- 1983.-v.4, №5,-pp.703-707.

211. Gillespie J. M. Proteins rich in glycine and tyrosine from keratins.// Comp.

212. Biochem. Physiol. 1972a.- v.41B. -pp.723-734.

213. Gillespie J. M. The high-sulfur proteins of normal and aberrant keratins. / In: Biology of the skin and hair growth./Eds. by A.G. Lyne and B.F. Short.// Angus & Robertson.- Sydney.- 1965. pp. 377-398.

214. Gillespie J. M., Frenkel M.J. The diversity of keratins.// Comp. Biochem. Physiol. 1974b. - v.47b. -pp. 339-346.

215. Gillespie J. M., Haylett T., Lindley H. Evidence of homology in a high-sulfur protein fraction (SCMKB-2) of wool and hair a-keratins. // Biochem. J. 1968. -v. 110.-pp. 193-200.

216. Gillespie J. M., Marshall R.C. The proteins of human hair and nail.// Proc. 10th Int. Fed. Soc. Cos. Chem. 1978. - v.3. - pp. 559-575.

217. Gillespie J. M., Marshall R.C. The proteins of normal and aberrant hair keratins./ In: Hair research./ Eds. by C.E. Orfanos. W. Montagna, G. Stuttgen.// Springer Verlag.- Heidelberg. -1981. pp. 76-83

218. Gillespie J. M., Marshall R.C. Variability in the proteins of wool and hair.// Int. Wool Test. Res. Conf. Pretoria. - 1980. - v.2.- pp. 67-77.

219. Gold. R.J.M., Tenenhouse H.S., Adler L.S. A method of calculating the relative protein contents of the major keratin components from their amino acid composition. //Biochem. J. 1976,- v. 159. - pp. 157-160.

220. Goodman M., Melacini G., Feng Y. Collagen-like triple helices incorporating peptoid residues. // J. Amer. Chem. Soc.- 1996,- v. 118, №44.- pp. 10928-10929.

221. Gosline J.M. The physical properties of elastic tissues. / In: Int. rev.of connect, tissue res./Ed. by Hall D.A., Jacksoon D.S. // Academic Press. New York- London. -1976.-v.7.-pp. 211-250.

222. Gotte L. Molecular morphology of elastin. / In: Frontiers of matrix biology. // Ed. by L. Robert. -Basel.-1980.-v.8.- pp.35-53.

223. Gough K.H., Inglis A.S., Crewther W.G. Amino acid sequences of a-helical segments from S-carboxymethylkerateine-A. Complete sequence of a Type I segment.// Biochem. J. 1963,- v. 173. - pp. 373-385.

224. Granvill R.W., Kuhn K. The primary structure of collagen. /In: Fibrous proteins: scientific, industrial and medical aspects. //- Ed. by Parry D.A.D., Creamer L.K. New York-London. Academic Press.- 1979,- v. 1.-pp. 133-150.

225. Gray W.R. Molecular models for elastin structure and function. /In: Advances in experimental medicine and biology. v.79. / Elastin and elastic tissue. //Ed. by Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau C. // Plenum Press. New York-London. 1977,- pp.743-757.

226. Guisti P., Barvani N., Lazzeri L., Lelli L. Bioartifical polymeric materials. //J. Macromol. Sci. A.-1994.-v.31, suppl. 6-7.-pp.839-847.

227. Harada O., Sumita S., Sugita M., Yamamoto T. Characterization of collagen by capillary electrophoresis. //Bull. Chem. Soc. Jap. 1996.- v.69, №12,- pp.35753579.

228. Hardy D., Baden H.P. Biochemical variation of hair keratins in man and no-human primates. // Am. J. Phys. Anthropol. 1973.- v. 39. - pp. 19-24.

229. Harkness R.D. Mechanical properties of connective tissues in relation to function. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-1976. -pp.207-211.

230. Hoeve C.A.J. The elasticity in the presence of diluents. /In: Advances in experimental medicine and biology. v.79. / Elastin and elastic tissue. //Ed. by

231. Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau C. // Plenum Press. New York-London. 1977,-pp. 607-620.

232. Hoeve C.A.J., Flory P. The elastic properties of elastin. //Biopolymers. 1974. -v. 13.-pp.677-682.

233. Holbrook K.A., Byers P.H. Skin as a window on heritable disorders on connective tissue. //Am. J. Med. Genet. -1989.-v.34, №1, pp. 105-121.

234. Holmgren S.K., Taylor K.M., Bretscher L.E., Raines P.T. Code for collagens stability deciphered. //Nature. 1998,- v.302, b. 677.-pp.666-667.

235. Hynes R.O. Fibronectins. //Academic Press.-NewYork.-1990.-545 p.

236. Itoh T., Tsuchiya H., Yasukava M., Hashimoto V., Konishi T.Quantitative structural analisis for the air dried collagen fibrils of rat-tall-tendon on the basis of transmission-electron-microscopic image. //Sen-i gakkaishi=Fiber.-1995.- №11.-pp.511-516.

237. Jacob M.P., Fulop T., Robert L. Immunological properties of elastin. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. 1989. - v.l.-p. 187-200.

238. Jacob M.P., Robert L. Isolation, characterization and biochemical properties of elastin. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. -1989. -v.l.-pp.50-65.

239. Jeyanthi R., Rao K., Panduranda S. Controlled release of anticancer drugs from collagenpoly( HEMA)hydrogel matrices. // J.Cjntr/ Release.-1990.-v. 13, №1.-pp.91-98.

240. Jones L.N. Investigations of structural proteins in human hair defects using anagen follicles. //Br. J. Dermatol. -1996,- v. 135, №l.-pp.80-85.

241. Jones L.N. Studies on microfibrils from a-keratin. // Biochim. Biophys. Acta.-1976.-v.446,-pp. 515-524,

242. Jones L.N. The isolation and characterization of a-keratin microfibrils.// Biochim. Biophys. Acta.- 1976.- v.412.- pp. 91-98.

243. Kadar A. Scanning electron microscopy of purified elastin with and without enzymatic digestion. /In: Advances in experimental medicine and biology. v.79.

244. Elastin and elastic tissue. //Ed. by Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau C. // Plenum Press. New York-London. 1977.- pp.71-96.

245. Kadar A. Ultrastructural properties of elastin./ In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. 1989. - v. 1,- pp.21-30.

246. Kagan H.M. Posttranslational modification of elastin: lysine oxidation and cross-linking. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. - 1989. - v. 1,-pp. 109-126.

247. Katz E.P., David C.W. Energetic of intrachain salt-linkage formation in collagen. //Biopolymers.-1990.-v. 29, №4-5.-pp.791-798.

248. Kearns J.E., MacLaren J.A. Lanthionin cross-links and their effects in solubility tests on wool. //J. Text. Inst.-1979.-v.79.-pp.534-536.

249. Keith D.A., Paz M.A., Gallop P.M. Elastic tissue histochemistry. /In: Advances in experimental medicine and biology. v.79. / Elastin and elastic tissue. //Ed. by Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau C. // Plenum Press. New York-London. 1977,-p.p57-60.

250. Keller S., Mandl I. Peptides derived from the non crosslinked regions of elastin. /In: Fibrous proteins: scientific, industrial and medical aspects. //- Ed. by Parry D.A.D., Creamer L.K. - New York-London. Academic Press.- 1979,- v. 1.-pp. 113140.

251. Kennedy J.F. Chemical and biochemical aspects of the glycosaminoglycans and proteoglycans in health and disease. // Advance Clin. Chem.- 1976.- v. 18.-pp.1-101.

252. Kitano Y., Saito K., Okamoto E., Okano Y., Ito M. In vitro keratin expression of hair cells.//J. Dermatol.-1992. v.19, №ll.-pp.793-796.

253. Knigh K.R., Grant M.E., Jackson D.S. Identification of a putative microfibrillar glycoprotein extracted from fetal bovine ligamentum nuche. Connect, tis. -1983.- v. 11, № 2-3,- pp. 230-231.

254. Kollagen als hydroplastishes polyampholytmaterial. //Leder.-1997-v.48,№2,-p.34.

255. Kompozitni material na bazi kolagenu.naT. 281496 Чехия. МКИ6 A 6IK38/39, 38/19.// Adaue Milan./Reumatologisky Ustav, Praha, Cz.- №1892-94. 3a-явл. 04.08.94. Опубл. 16.10.96.

256. Kronick P., Maleff B. Uneven natural cross-lining in hide fibrils. // J.Amer. Leather Chem. Assoc.-1990.-v.85, №4.-pp. 122-127.

257. Lapiere C.M., Nusgens B.V. The extracellular matrix and its regulation. // Pathol. Biol.- 1992.- v.40, № 2.-pp. 133-138.

258. Lapiere Ch. M., Nusgens B. Collagen pathology at the molecular level. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York -London, Plenum Press.-1976. -pp.377-426.

259. Lee L.D., Baden H.P. Organization of the polypeptide chain s in mammalian keratin. //Nature.-1976.- v.264.-pp.377-378.

260. Light N.D., Bailey A.J. Covalent crosslink in collagen. /In: Fibrous proteins: scientific, industrial and medical aspects. //- Ed. by Parry D.A.D., Creamer L.K. -New York-London. Academic Press.- 1979.-v.l.-pp.l51-177.

261. Lindley H. The chemical composition and structure of wool. /In: Chemistry of natural protein fibres. //Ed. by R.S. Asquith . -Plenum Press.-New York.-1977.-pp. 147-191.

262. Marggrander K. Collagenous proteins as exipients for the improvement of the technological and sensory properties of meat productsand ready meals. // Fleish-wirtshaft. -1996.-v.76, №7.-pp.746-753.

263. Marshall R.C. Analyses of the proteins from single wool fibres by two-dimensional polyacrilamide gel electrophoresis. //Text.Res. J.-1981.-v.51.-pp.l06-108.

264. Marshall R.C., Blagrove R. J. Successful isoelectric focusing of wool low-sulfur proteins. //J. Chromatogr. -1979,-v,172.-pp.351-356.

265. Marshall R.C., Frenkel M.J., Gillespie J.M High- sulfur proteins in mammalian keratins: a possible aid in classification. // Aust. J. Zool.-1977.-v25.-pp. 121132.

266. Marshall R.C., Gillespie J.M, Inglis A.S., Frenkel M.J. High-tyrosine proteins of wool, heterogenity and biosynthetic regulation. // Proc. Sixth Int. Wool Text. Res. Conf.- Pretiria.-1980.-v.2.-pp. 147-158.

267. Marshall R.C., Gillespie J.M. Heterogeneity and incomplete disulfide reduction in the high sulfur proteins of wool. //Aust. J. Biol. Sci. -1978.-v.31.-pp.219-229.

268. Marshall R.C., Orwin D.F., Gillespie J.M. Structure and biochemistry of mammalian hard keratin. //Electron Microsc. Rev.-1991.-v.4, №l.-pp. 47-83.

269. Melacini G., Feng Y., Goodman M. Acetyl-terminated and template collagenbased polypeptides composed of Gly-Pro-Hyp sequences. Conformational analyses by ^-NMR and molecular modeling studies. // J. Amer. Chem. Soc.- 1996.-v.118, №43.-pp. 10359-10364.

270. Method of augmenting tissue using collagen-polymer conjugates. Пат. 5376375 США. МКИ6 A 61F 13/00. Collagen Corp.- №177578. Заявл.05.01.94. Опубл. 27.01.94

271. Method of preparing collagen dressing sheet material. Пат. 4948540 США МКИ5 C08J 89/00 B29B 13/04. // Nigam Alok- № 229069, Заявл. 01.08.88. Опубл. 14.08.90.

272. Mier P.M., Cotton D.W.K. Structural proteins. / In: The molecular biology of skin.//Oxford. -1976,- pp.79-106.

273. Mies H.H., Zahn H. Praparative loslicher proteine aus woole. // Leder.-1988.-v.39, №1.-pp. 1-9.

274. Miller A. Molecular parking of collagen fibrils./ In: Biochemistry of collagen. //Ed.by Ramachandran G., Reddi A. -New-York London, Plenum Press.-1976. -pp.85-136.

275. Miller E.D. Biochemical characteristics and biological significans of the genetically distinct collagens. //Mol. Cell. Biochem. -1976.- v. 13., №3,- pp. 165192.

276. Molecular and developmental biology of keratins. / In: Current topics in developmental biology. // Ed. Moscona A.A., Monroy A.- Academic Press. 1987. -v.22.-pp.245.

277. Muir H. Proteoglycans as organizers of the intercellular matrix. Biochem. Soc. Transpl. - 1983. - 13, №3, pp.281-292.

278. Oikarinen A. Aging of the skin connective tissue: how to measure the biochemical and mechanical properties of aging dermis. // Photodermatol. Protoim-munol. Photomed.- 1994,-v.10, №2. -pp.47-52.

279. Orwin D.F.G. Cytological studies on keratin fiber. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-1976. -pp.271-298.

280. Orwin D.F.G. Cytological studies on keratin fibres. / In: Fibrous proteins: scientific, industrial and medical aspects. // Ed. by Parry D.A.D., Creamer L.K. -New York-London. Academic Press.- 1979.- v. 1.-pp.271-297.

281. Parks W.C., Mecham R.P. Influence of extracellular matrix on elastin biosynthesis. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. -1989. v.l.- pp.213-228.

282. Parry D.A.D., Craig A.C., Barnes G.R.G. Fibrillar collagen in connective tissue. /In: Fibrous proteins: scientific, industrial and medical aspects. //- Ed. by Parry D.A.D., Creamer L.K. New York-London. Academic Press.- 1979.- v.l.-pp.77-88.

283. Partidge S. Physical chemistry of elastin. /In: Advances in experimental medicine and biology. v.79. / Elastin and elastic tissue. //Ed. by Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau C. // Plenum Press. New York-London. 1977,- pp.603 -606.

284. Partridge S.M. Cross-linking in elastin. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. 1989. - v.l.- pp. 127-140.

285. Partuculary hydrolyzed elastin from limed hide trimmings. Пат. 4363760 США, МКИ3 A 23J 1/10; С 07G 7/06; С 08L 89/06, 89/04; Cioca G. Seton Co.-№ 296985. Заявл. 27.8.81. Опубл. 14.12.82.

286. Pharmaceutical composition for the treatment of periodontal disease. Pat. 4906670 USA. МКИ4 A 61K 9/06. / Higashi K. et al.- №317077. Заявл. 01.03.89. Опубл. 06.03.90. Приор. 25.03.86. №61-67813.(Япония).

287. Pharris В.В. Collagen as biomaterial. // J.Amer. Leath. Chem. Ass.-1980.-v.75, №ll.-pp.474-485.

288. Piez K.A., Trus B.L. Collagen primary and high level structure. / Amer.Chem. Soc. Polym. Prepr.-1979.-v.20, №2.-pp.55-58.

289. Pinnel Sh.R., Murad S. Collagen. /In: Biochemistry and physiology of the skin. Part III. Dermal macromolecules and their metabolism. / Ed. by Goldsmith L.A.// Oxford Univ. Press.- 1983. v.l. - pp. 385-410.

290. Poggi P., Cassasco A., Marchetti C. Ultrastructural localization of elastin-likeimmunoreactivity in extracellular matrix around human small lymphatic vessels. //Lymhyology.- 1995. -v.28, №4.-pp. 189-195.

291. Pohunkova H., Adam M. Reactivity and the fate of some composite biomaterials based on collagen in connective tissue. // Biomaterials.-1995.-v.16, №l.-pp.67-71.

292. Polymerized collagen -based antifibroid composition. Заявка 2284606 Великобритания. МКИ6 A 61K 38/39, 31/74. // Fleicher de Leal, Nantzin M.-№9324120. Заявл. 24.11.93. Опубл. 14.06.95.

293. Powell B.C., Rogers G.E. The role of keratin proteins and their genes in the growth, structure and properties of hair.//EXS.-1997.-v.78.-pp.59-148.

294. Procede pour la preparation d' une composition de collagene et compotion ains obtenue. Заявка 2732972 Франция. МКИ6 С 08Н 1/00, 1/06. //Paviot G„ Mathe J., Chantard A. /Lab. Mathe S.A. №9504761. Заявл. 14.04.95. Опубл. 18.10.96.

295. Process for solubilizing animal hair. Пат. 5276138 США. МКИ5 С 07К 3/02, С 07К 15/06. // Yamada М., Narita S„ Kondo T.et al. №993522. Заявл. 16.12.92. Опубл. 04.01.94.

296. Ramachandran G., Ramakrishan C. Molecular structure of collagen. . / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-l976. -pp.45-84.

297. Reich G. Structur und reaktivitat des kollagens.// Wissenschaftliche zeitschrift der techischen hochschule "Karl Schorlemmer".-Zeune-Merseburg.-1980.-v.22, №3.- pp. 372-382.

298. Reis P.J. Effects of amino acids on the growth and properties of wool. /In: Physiological and environmental limitations to wool growth. // Eds. by J.L. Black, P.J. Reis. -The University of New England Publishing Unit.-1979.-pp.223-242.

299. Rich A., Crick F.H. The molecular structure of collagen. // J. Mol. Biol.-1961.-v.2, №2.-pp.483-488.

300. Robert C., Lesty C., Robert A.M. Aging of the skin: study of elastic fiber network modifications by computerized image analysis. // Gerontology.-1988.- v.34, №5-6,-pp. 291-296.

301. Robert L. Das elastische system der haut. Schicksal der fasern wayrend des al-terns. // Parfum. Und Kosmet.-1991.-v.72, №1,- p.8.

302. Robert L., Jacob M.P. Interactions between lipids and elastin. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. 1989. - v.l.- pp.257-286.

303. Ryhanen L., Uitto J. Elastic fibres of the connective tissue. /In: Biochemistry and physiology of the skin. Part III. Dermal macromolecules and their metabolism. / Ed. by Goldsmith L.A.// Oxford Univ. Press.- 1983. v. 1.- pp. 443-447.

304. Sage E.H., Gray W.R. Evolution of elastin structure. /In: Advances in experimental medicine and biology. v.79. / Elastin and elastic tissue. //Ed. by Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau G. // Plenum Press. New York-London. 1977.-pp.291 -312.

305. Sandberg L.B., Elastin structure in the heal and disease. / In: Int. Rev. Connect. Tis. Res. // Ed. by D. Hall, D.S.Jackson. London.-1976,- v.l.- pp. 131-169.

306. Sandberg L.B. Elastin structure in health and diseas. / In: Int. Rev. of connect, tissue res./Ed. by Hall D.A., Jacksoon D.S. // Academic Press.-New York- London. -1976. v.7.- pp.61-101.

307. Sasiskharan V., Bansal M. Self-similarity and assembly of collagen molecules. // Curr. Sci. (India).-1990.-v.59, №17-18.-pp.863-866.

308. Scotchford C.A., Cascone M.G., Downs S., Guisti P. Osteoblast responses to collagen -RVA bioartifical polymers in vitro: the effect of cross-linking method and collagen content. // Biomaterials.-1998.-v. 19, №1-3.-pp. 1-11.

309. Shirai K., Wada K. Uber die struktur von schweine haut kollagen.// Das Leder.- 1983,- v.34, №12,- pp. 197-201.

310. Silbert J.E. Proteoglicans and glycosaminoglicans. /In: Biochemistry and physiology of the skin. Part III. Dermal macromolecules and their metabolism. / Ed. by Goldsmith L.A. // Oxford Univ. Press.- 1983. v. 1.- pp. 448-461.

311. Simpozium on fibrous proteins. / Ed. by Crewther W.C.// New -York.-Plenum Press.-1968.- 432 p.

312. Simulated hair. Пат. 5521228 США. МКИ6 C08F 2/46. /Weber M.R., Weber P.J. -№373497. Заявл. 17.01.95. Опубл. 28.05.96.

313. Skerrow D. The structure of prekeratin. // Biochim. Biophys.Res. Comm.-1974.- v.59.-pp.1311-1316.

314. Standberg L.B., Blacher R.W., Leach Ch. Т., Smith D.W., Rucker R.B. Elastin structure as determined by solid phase liquid and gas microsequencing. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. 1989. - v.l.-pp. 175-186.

315. Steinert P.M., Cantieri J.S. Epidermal keratins . . Лп: Biochemistry and physiology of the skin. Part III. Dermal macromolecules and their metabolism. / Ed. by Goldsmith L.A.//Oxford Univ. Press.- 1983. v.l.-pp. 135-169.

316. Sun Shan, Kou Tonghin, Zhu Hesun A study of bioelectret collagen.// J. Appl. Polym. Sci.-1997. V.64, №2.-pp.267-271.

317. Sustained-release preparation. Pat. 4855134 USA. МКИ4 A 61Л 45/02. / Ya-mahira Y et al. № 855387. Заявл. 24.04.86. Опубл. 08.08.89. Приор. 14.10.83. №58-193064.(Япония).

318. Suzuki Е., Crewther W.G., Fraser R.D.B., MacRae T.P., McKern. X-ray di-fraction and infrared studies of an a-helical fragment from a-keratin. // J. Mol. Biol.- 1973.-v.73.-pp.275-278.

319. Swart L.S., Joubert F.J., Parris D. Homology in the amino acid sequences ofthe high -sulfur proteins from keratins. // Proc. Fifth Int. Wool Test. Res. Conf. -Aachen.- 1976. v. 2,-pp. 254-263.

320. Tanzer M.L. Cross-linking of collagen. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-1976. -pp. 137162.

321. Timar J., Diczhasi C., Ladanai A., Raso E. Interaction of tumor cells with elastin and the metastatic phenotype. //Ciba Found Symp.- 1995- v. 192,- 321-335.

322. Timpl R. Immunological studies on collagen. / In: Biochemistry of collagen. //Ed. by Ramachandran G., Reddi A.- New York London, Plenum Press.-1976. -pp.319-364.

323. Trnavsky K. Farmakologie kolagenu. //Casopis Iekaru ceskych.-1981.-r.120, №8.-s.209-211.

324. Untersuchungen modifizierter kollagenfilme auf ihre eignung als temporare wundabdeckung. //Leder.-1997.-v.48, №2.-pp.35.

325. Urry D.W. Physicochemical properties of elastin and constituent peptides. / In: Elastin and elastases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. 1989. -v.l.- pp.141-174.

326. Vaculik J. Die kollagenstructur von rindhant und rind leder bei betrachtung mit hilfe der raster electronenmikroskopie. // Leder.-1983.-v.18, №3.- pp. 132-138.

327. Van Vreesmiik J., Norde W. Interaction between fatty acids and elastin. //13 the Europ. Chem. Interfacees Conf. Kiev, Sept. 11-16. 1994. Abst.- Kiev.-1994.-.4.

328. Verfahren aur Spaltung von Keratinen. Пат. 276965 ГДР, МКИ4 C12P 21/00 Danew Petko, Klassek Peter at. Karl-Marx-Universitan. Leipzig -№3214883. 3a-явл. 07.11.88. Опубл. 07.03.90.

329. Verfahren zur herstellung von kollagenschaumen in form end loser bander und Verwendung in medizin kosmetic und hygiene. Заявка 3832162 ФРГ. МКИ5 А 61L 15/32, A 61F 13/20. /Anhauser D.et al. -№ 38321629. Заявл. 22.09.88. Опубл. 12.04.90.

330. Volpin D. Ultrastructure of elastin coacervates. Лп: Advances in experimental medicine and biology. у.19. / Elastin and elastic tissue. //Ed. by Sandberg L.B., Gray W.R., Franzblau С. // Plenum Press. New York-London. 1977,- pp.119-128.

331. Weiss J.B. Enzymatic degradation of collagen. / In: Int. rev.of connect, tissue res./Ed. by Hall D.A., Jacksoon D.S. // Academic Press.-New York- London. -1976.-v.7.-pp. 102-159.

332. Wertz P.W., Downing D.T. Integral lipids of human hair. //Lipids.- 1988.-v.23, № 9.- pp.878-881.

333. Wilk K.E., JamesV.J., Amemiya Y. The intermediate filament structure of human hair.//Biochim. Biophys. Acta.- 1995.-v.1245, №3.-pp.392-396.

334. WHO. The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). // Bull. Wld. Health Org. -1976.-v.54, №2.-pp. 129-139.

335. Woods E.F. Microfibrillar proteins of wool: partial specific volumes and molecular weights in denaturing solvents. //Aust. J. Biol. Sei.- 1979.-v.32.-pp.423.

336. Yeh H., Ornstein-Goldstein N.,Indik Z., Rosenbloom J. Biosynthesis and regulations: structure of bovine and human elastic genes. / In: Elastin and elas-tases. // Ed. Robert L., Hornebeek W.- CRC Press. - 1989. - v. 1.- pp.67-82.

337. Yoshimizu H., Mimura H., Ando I. 13C CR/MAS NMR study of the conformation of stretched or heated low-sulfur keratin-protein films. // Macromolecules.-1991-v.24, №4,- p.p.862-866.

338. Yu J., Yu D.W., Checkla D.M., Freedberg I.M. Human hair keratins. // Invest. Dermatol.-1993.-v. 101, №1,- pp.-565-595.

339. Zahn Y., Wortmann F.-J. Kollagen als hydroplastishes polyampholytmaterial. //Leder, -1997.-v.48, №5.-pp. 110-116.

340. СОЮЗ СОВЕТСКИХ СОЦИАЛИСТИЧЕСКИХ РЕСПУБЛИК

341. ГОСУДАРСТВЕННЫЙ КОМИТЕТ СССР ПО ДЕЛАМ ИЗОБРЕТЕНИЙ И ОТКРЫТИЙ

342. На основании полномочий, предоставленных Правительством СССР, Государственный/комитет СССР по делам изобретений и открытий выдал настоящее^ авторское свидетельство на изобретение:

343. Слоесо выделения рбронектина^

344. Автор (авторы): Ерможин Геннадий Андреевич, Котелянский Виктор ЭяизаровичА Ефремов Евгений Евгеньевич, , Сапшникова.дала Ионовна. Фурманова Людмила шниашновна, литвинов рустам Игоревич и %хутдинова Рэни Газизсвна

345. Заявитель: ВСЕСОГОШЫЙ КАРДИОЛОГИЧЕСКИЙ НАУЧНЫЙ ЦЕНТР АМН СССР3567898 пРиоРитет изобретения 29декабря

346. Зарегистрировано в Государственном реестре изобретений СССР15 июля 1984г.

347. Действие авторского свидетельства распространяется на всю территорию Союза ССР.

348. Председатель Комитета у^/^О.^-Лича.гытк отдела

349. МПФ Гознака. 1979. Зак. 79-3083.

350. На основании полномочий, предоставленных Правительством СССР, Государственный комитет СССР по делам изобретений и открытий1еКда шшотш^шшй^30 на изобРетение:

351. Автор (авторы): Каепаршщ Сергей Александровт, йшолйтова Нэтьяна Владимировна, Месропова Нйна Шсильевна, Фйнник Вдадимир Петрович и, Сапожников а Ашга Ионовна

352. ГОСУДАРСТВЕННЫЙ КОМИТЕТ СССР ПО ДЕЛАМ ИЗОБРЕТЕНИЙ И ОТКРЫТИЙ

353. Заявительг МОСКОВСКАЯ ОРДЕНА 1РУД0В0Г0 КРАСНОГО ЗНАМЕНИ ВЕТЕРИНАРНАЯ АКАДЕМИЯ ЖК.И.СКРЯБША

354. Заявка № 3328569 Приоритет изобретения 26 Мая 1981г#

355. Зарегистрировано в Государственном реестре изобретений СССР1 мая 1986т •

356. Действие авторского свидетельства распространяется на всю территорию Союза ССР.1. Председатель Комитета1. Начальник отдела

357. ЛШФ Гознака. 1979. Зак. 79-3083.

358. СОЮЗ СОВЕТСКИХ СОЦИАЛИСТИЧЕСКИХ РЕСПУБЛИК

359. ГОСУДАРСТВЕННЫЙ КОМИТЕТ ПО ИЗОБРЕТЕНИЯМ И ОТКРЫТИЯМ

360. ПРИ ГОСУДАРСТВЕННОМ КОМИТЕТЕ СССР ПО НАУКЕ И ТЕХНИКЕ (госкомизовретений)

361. На основании полномочий, предоставленных Правительством СССР, Госком'йзо^ргтёнйй выдал настоящее', авторское свидетельство"1. НЗ ИЗОбОбТСНЙё*^ -'!■ яг

362. Лекарственное средство для лечения гепатоза животных

363. Витако^ и способ ¡его получения

364. Автор (авторы): Финник Владимир Петровик" КаспарьянцГ. Сергей Александрович, Веселова Зяисий Летровна, Сапожникова Алла Ионовна, Мерсропойа! Нина Васильевна, Чарыева Елена Павловна, даугалиева Эта Хасановна и Рачковская Ирина Владимировна

365. Заявитель: ВСЕСОЮЗНЫЙ НАУЧНО-ИССЛЕЩОВАШЬСКИЙ ИНСТИТУТ гшвшнтологш им.к.й.скеяшнГи МОСКОВСКАЯ :1. ЗаММНАРНАЯ АКАДШШпР^МЩ^29 апреля 1987;

366. Зарегистрировано, в Государственном реестре изобретений СССР15 мая 1989г.

367. Действие авторского свидетельства распространяется на всю территорию Союза ССР.1. Председатель1. Комитета —1. Начальник отдела

368. СОЮЗ СОВЕТСКИХ СОЦИАЛИСТИЧЕСКИХ РЕСПУБЛИК

369. ГОСУДАРСТВЕННЫЙ КОМИТЕТ ПО ИЗОБРЕТЕНИЯМ И ОТКРЫТИЯМ ПРИ ГОСУДАРСТВЕННОМ КОМИТЕТЕ СССР ПО НАУКЕ И ТЕХНИКЕ (госкомизобретений)

370. На основании полномочий, предоставленных Правительством СССР,

371. Госкомизобретений" выдал* настоящее 'авторское свидетельствона изобретение: "Способ культивирования вщ)усов": . ч

372. Автор (авторы): Сцщн Василий Николаевич, Смоленский Владимир Иванович, Смирнова Лидия Павловна/ Демкина Марианна Михайловна, Касяарьянц Сергей Александрович, Сальникова Алла Ионовна и Дьяконова Елена Борисовна1. Заявка №

373. Заявитель: МОСКОВСКАЯ ВЕЮИНАРНАЯ АКАДШШ Ш.К.И. СКРЯБИНА '4480652 При°ритет изобРетения 7сентября1984

374. Зарегистрировано в Государственном реестре изобретений СССР22 декабря 1989г.эго свидетельщи распро

375. Действие авторского страняется на всю территоа1. Председатель Комитета1. Начальник отдела1. Союза ССР.

376. МПФ Гознака. 1988. Зак. 3083.

377. СОЮЗ СОВЕТСКИХ СОЦИАЛИСТИЧЕСКИХ РЕСПУБЛИК

378. ГОСУДАРСТВЕННЫЙ КОМИТЕТ ПО ИЗОБРЕТЕНИЯМ И ОТКРЫТИЯМ

379. ПРИ ГОСУДАРСТВЕННОМ КОМИТЕТЕ СССР ПО НАУКЕ И ТЕХНИКЕ (г0ск0ми30бретений)

380. На основании полномочий, предоставленных ; Правительством СССР, Госкомизобретений выдал настоящее авторское ^свидетельство на изобретение: * ' ч\ \

381. Способ получения коллагенового материала",и

382. Автор (авторы). сапожникова Диа'Ионовна и дзругие, указанные в описании

383. МОСКОВСКИ ВЕТЕРИНАРНАЯ ЖДЦВМ Ш.К.И. Заявитель: СКРЯБИНА1. Заявка №44008СБ Приоритет изобретения 30 марта 1988г

384. Зарегистрировано в Государственном реестре изобретений СССР22 сентября 1990г. Действие авторского свидетельства распространяется на всю территоо*йО\Союза ССР.1. Председатель Комитета1. Начальник отдела

385. Приоритет изобретения 12 февраля 1992г.

386. Дата поступления заявки в Роспатент февраля 1992г. Заявка N 5022810

387. Зарегистрировано в Государственном ?7 МЯПФЯ Тпосреестре изобретений маРта 1ауогк х V -К1. А >ч V 1. V X * / «I -<1. Ч X *1. РОССИЙСКАЯ ФЕДЕРАЦИЯ

388. РОССИЙСКОЕ АГЕНТСТВО ПО ПАТЕНТАМ И ТОВАРНЫМ ЗНАКАМ (РОСПАТЕНТ)1. ПАТЕНТ2092071на ИЗОБРЕТЕНИЕ1. С Т И Н 3

389. Патентообладатель (ли): Сапожникова Алла Ионовна, Каспаръянц Сергей Александрович, Месропова Нина Васильевна и Гордиенко Нина Михайловна1. Автор (авторы): они же

390. Приоритет изобретения 6 октября 1995г

391. Дата поступления заявки в Роспатент 6 октя6ря 1995г Заявка № 9511724 4

392. Зарегистрирован в Государственном реестре изобретений10 октября 1997г.1. ГЕНЕРАЛЬНЫЙ ДИРЕКТОР1. Приложе1. U.ji; ¡l»!1!1!"!^';1,1. Uli'российская федерацияilillililiillliil

393. РОССИЙСКОЕ АГЕНТСТВО ПО ПАТЕНТАМ , И ТОВАРНЫМ ЗНАКАМ (РОСПАТЕНТ)liüip ¡иПНИнШ пhilll1. ПАТЕНТ2092072на ИЗОБРЕТЕНИЕ

394. Способ получения кератина"i;;; ■ >: - i И • Т i I! I• И! П: I1. UliilHHÜll1. М llhlll' ,hi,1 jil!liilllif||iiii!i|!|||iii

395. Дата поступления заявки в Роспатент 6 октября 1995г Заявка № 95117245• •:1::'::!: :'! ■ ■<: ■ ■:' I;. ■ • ;!:': I!!:: ■ . . " ■:'

396. Зарегистрирован в Государственном реестре изобретений !10 октября 1997г, ГЕНЕРАЛЬНЫЙ ДИРЕКТОР1. HÜ!!llüiiiÜIIill ll ■iiii i ! 11. ИМш № йШ'l in Щ Iii:,;;в»11. Ж вш1. НА ИЗОБРЕТЕНИЕ2129805

397. На основании Патентного закона Российской Федерации, введенного в действие 14 октября 1992 года, Российским агентством по патентам и товарным знакам выдан настоящий патент на изобретение

398. СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ КОЛЛАЗОЛЯ1. Патентообладатель(ли):

399. Сапофникоба сЛша Моиовиа, %аспарьян^ СергеЖ с/1лекоапдро6н1,

400. Ъвлебуоба Юаръя ^Валерьевнапо заявке № 97121210, дата поступления: 30.12.97 Приоритет от 30.12.97 Автор(ы) изобретения:

401. Сапофникоба с/Ьла Моновш, ЧКаспаръящ СфгеЖ с^лександроШ,

402. Чэелебуоба Юаръл ^Валерьевна

403. Патент действует на всей территории Российской Федерации в течение 20 лет с 30 декабря 1997 г. при условии своевременной уплаты пошлины за поддержание патента в силе

404. Зарегистрирован в Государственном реестре изобретений Российской Федерацииг. Москва, 10 мая 1999 г.1. С//.2). сЖе^ъагим1. Приложегае 121. УДОСТОВЕРЕНИЕна рационализаторское предложение

405. Д/С 15—2 Ь/ "'(дата^подач'и)